Concetti Chiave
- L'andamento sigmoide della curva emoglobinica è cruciale anche in condizioni di esercizio fisico, influenzando il rilascio di ossigeno nei tessuti.
- Durante l'esercizio, la pressione parziale di ossigeno nei tessuti scende a 20 Torr, rispetto ai 40 Torr a riposo, aumentando notevolmente il rilascio di ossigeno.
- La mioglobina ha una curva di saturazione dell'ossigeno descritta matematicamente come un'iperbole, a differenza della sigmoidalità dell'emoglobina.
- L'equazione di Hill descrive la saturazione dell'emoglobina in relazione alla pressione parziale di ossigeno e al grado di cooperatività.
- Il parametro n nell'equazione di Hill rappresenta il grado di cooperatività: n=1 indica assenza di cooperatività (mioglobina), n>1 indica cooperatività positiva (emoglobina).
Andamento sigmoide e ossigeno
Si può osservare che l'andamento sigmoide è fondamentale anche in condizioni fisiologiche che non siano quelle del riposo. Si sa che durante l’esercizio fisico a livello dei tessuti si utilizza ossigeno, quindi la pressione parziale di ossigeno, a livello dei tessuti, si abbassa; convenzionalmente si considera come pressione parziale a livello dei tessuti durante esercizio fisico un valore di 20 Torr, a riposo uno di 40 Torr. Quando c'è esercizio fisico e la pressione parziale passa da 20 da 40 Torr, da un 21% di rilascio in una situazione di riposo si passa a un 66% di una situazione di sforzo fisico: si osserva quindi che una differenza di 20 Torr fa aumentare del 65% la capacità di rilascio dell'ossigeno.
Curva di saturazione e cooperatività
Per la mioglobina l'andamento della curva di saturazione dell'ossigeno, come detto, è descritta in maniera matematica da un iperbole quadra. Per poter descrivere quella della emoglobina Hill partì dall’ipotesi che Hb lega n molecole di O2 in una singola tappa, cioè con cooperazione infinita (cosa fisicamente impossibile). Partendo da questo presupposto, elaborò l'equazione di Hill, che descrive il grado di saturazione dell'emglobina in funzione della pO2 in cui compare n, che aumenta con il grado di cooperatività. Per capire cosa sia n si può rielaborare l'equazione ottenendone una seconda equazione, di una retta, in cui n indica il grado di cooperatività: per n=1 la cooperatività è 0, la proteina dunque non è cooperativa, ed è il caso della mioglobina. Per n>1 abbiamo una cooperatività positiva, il caso dell'emoglobina. Se n