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Concetti Chiave

  • L'actina è una proteina fondamentale nella contrazione muscolare, formata da 375 amminoacidi.
  • Esistono due tipi di actina: G-Actina (globulare) e F-Actina (filamentosa), con ruoli specifici nelle cellule.
  • Le actine sono tessuto-specifiche e mostrano maggiore omologia di sequenza tra tessuti simili di specie diverse.
  • L'actina ha un sito ad alta affinità per gli ioni metallici, legandosi soprattutto al magnesio in vivo.
  • La struttura dell'actina include siti di contatto per tropomiosina e miosina, essenziali per la funzionalità muscolare.

Indice

  1. Struttura e tipi di actina
  2. Domini e affinità dell'actina

Struttura e tipi di actina

Insieme alla miosina l'altra molecola fondamentale alla contrazione muscolare è l'actina, formata da 375 amminoacidi, che forma i filamenti sottili. Possiamo distinguere tra due tipi di actina: G-Actina, actina globulare, e F-Actina, actina filamentosa. L'actina tende infatti a formare delle fibre, stato con ruolo funzionale effettivo, ma può essere trovata anche libera, in forma globulare, all'interno del citoplasma.Esistono inoltre varie forme tessuto specifiche: se si paragonano le actine di vari organismi animali si trova che l'omologia di sequenza tra le actine all'interno di una stessa specie è inferiore rispetto a quella tra actine dello stesso tessuto ma di diverse specie.

Domini e affinità dell'actina

L’actina è costituita da due domini a loro volta suddivisi in due sottodomini; la proteina ha un sito ad alta affinità per gli ioni metallici con un altissima affinità al calcio, ma che in vivo è legato essenzialmente al magnesio, data la sua concentrazione molto maggiore. All'interno della tasca c'è poi un nucleotide, l'ATP, che però qui non ha funzione energetica. Come detto, l'actina si dispone a formare un polimero a doppia catena in cui ogni monomero si mette in contatto con altri 4 con orientamento testa coda. Analizzando la struttura si vede che ci sono dei siti di contatto con la tropomiosina e dei siti di contatto con la miosina.

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