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Risposta immunitaria specifica- Prima fase: riconoscimento

Il sistema immunitario è in grado di riconoscere e attaccare le cellule estranee grazie a particolari molecole proteiche: gli anticorpi.
Essi possono trovarsi liberi nel plasma, dove vengono complessivamente indicati come immunoglobuline (Ig), oppure legati alla superficie dei linfociti. Si distinguono in cinque classi: IgA, IgD, IgF, IgG, IgM.
La struttura base degli anticorpi è formata da una molecola, costituita da quattro catene polipeptidi che uguali a due a due.
Quelle più lunghe sono dette catene pesanti (H), le altre due catene leggere (L).
Entrambi i tipi contengono una regione costante, molto simile in tutti gli anticorpi della stessa classe, e una regione variabile, specifica di un particolare anticorpo. Le quattro catene si uniscono sia con legami deboli sia con alcuni ponti di solfuro, dando origine a una molecola a forma di Y: il gambo è costituito da una porzione delle regioni costanti delle catene pesanti, le due braccia contengono ciascuna un sito di legame formato dalla combinazione delle regioni variabili di una catena pesante e di una leggera.

Tali siti sono specifici come i siti attivi di un enzima; pertanto una molecola anticorpale può legare solo un particolare antigene. Questi ultimi sono in genere costituiti da grosse molecole, come proteine, polisaccaridi, glicoproteine e lipoproteine. Alcuni anticorpi, come le IgM e le IgA, sono formati da più monomeri legati insieme.

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