Struttura e funzioni dell'emoglobina nel trasporto dell'ossigeno

Struttura dell'emoglobina

Quantitativamente e funzionalmente l’emoglobina è il più importante costituente dei globuli rossi, infatti conferisce al sangue la capacità di trasportare l’ossigeno ai tessuti.

È costituita da componente proteica, la globina, e da componente non proteica, l’eme.

La globina è costituita da 4 subunità: 2 catene α e due catene β. Ogni catana ha una disposizione convoluta e lega un gruppo eme, posto in una introflessione della catena.

Composizione dell'eme

L’eme è costituito da un anello tetrapirrolico in cui i quattro gruppi pirrolici sono legati tra loro da ponti metilenici. All’anello sono legati quattro gruppi metilici, due vinilici e due propionici.
Al centro dell’anello è presente il ferro che si lega ai quattro atomi di azoto, ma può formare anche altri due legami addizionali, uno su ciascun lato del piano dell’eme: uno lega il ferro alla globina e l’altro all’ossigeno.

Per legare l’ossigeno il ferro deve essere bivalente (Fe2+) = ferroemoglobina.

Se l’emoglobina è sottoposta all’azione di energici ossidanti Il ferro diventa trivalente (Fe3+) = ferriemoglobinao metaemoglobina. In questa condizione l’emoglobina perde la funzione respiratoria.

Forme di emoglobina

Esistono varie forme di emoglobina, che si distinguono in base alla sequenza amminoacidica:

96% emoglobina A = α2β2

2% emoglobina A2 = α2δ2

2% emoglobina F = α2γ2. È la emoglobina fetale, che possiede una spiccata affinità con l’ossigeno.

Subito dopo il concepimento è presente l’emoglobina Z (ζ2ε2), dopodiché, durante la vita fetale, si ha la progressiva sostituzione delle catene zeta con le catene alfa e delle catene epsilon con le catene gamme (leggermente diverse), a formare l’emoglobina F.