Concetti Chiave
- Le alte temperature e il pH degli alimenti influenzano le alterazioni di proteine e amminoacidi durante la trasformazione alimentare.
- La denaturazione proteica comporta disorganizzazione strutturale, diminuzione della solubilità e può portare a coagulazione e perdita di attività biologica.
- Calore, freddo ed essiccamento possono causare denaturazione, decomposizione delle catene amminoacidiche e reazioni indesiderate.
- La reazione di Maillard è un imbrunimento non enzimatico che avviene in presenza di proteine e carboidrati.
- Le alterazioni enzimatiche e microbiche, come idrolisi e putrefazione, causano la degradazione delle proteine e la produzione di composti dall'odore sgradevole.
Alterazioni a carico di proteine e amminoacidi
Le alterazioni dovute a processi di trasformazione degli alimenti sono causate dall'azione delle alte temperature utilizzate nelle fasi di lavorazione e influenzate dal pH dell'alimento. La denaturazione proteica comporta la disorganizzazione parziale o totale della struttura secondaria, terziaria e quaternaria delle proteine, che porta alla diminuzione della solubilità per messa a nudo dei gruppi idrofobici racchiusi all'interno della struttura terziaria, alla tendenza all'aggregazione e alla coaguolazione con formazione di micelle che rimangono in sospensione o precipitano a seconda della massa, all'incremento della sensibilità agli enzimi proteolitici per esposizione dei legami peptidici e alla perdita dell'attività biologica. I fattori che possono causare la denaturazione delle proteine sono il calore, attraverso la cottura o pastorizzazione e sterilizzazione, il freddoo e l'essiccamento.
Le catene amminoacidiche laterali possono decomporsi per l'azione del calore. Si può verificare: - desulfidrilazione dei residui di cisteina e cistina con liberazione di H2S (odore di latte cotto);
- deamminazione dei residui di glutammina e asparagina con liberazione di NH3;
- formazione di derivati ciclici, dotati alcuni di potere mutageno (dal triptofano);
- ossidazione di amminoacidi solforati, triptofano, tirosina e istidina.
La reazione di Maillard rientra tra gli imbrunimenti non enzimatici e si verifica quando l'alimento contiene proteine e composti carbonilici come i carboidrati.
Le alterazioni dovute all'azione degradativa di enzimi e microrganismi sono trasformazioni indesiderate, salvo nella maturazione di prodotti stagionati come formaggi, insaccati. Esistono due gruppi di alterazioni:
- l'idrolisi, con cui si verifica la rottura del legame peptidico, che porta alla graduale demolizione delle proteine;
- la putrefazione, con cui si intende una serie di processi anaerobici che portano alla proteolisi e alla degradazione degli amminoacidi. uesta serie di reazioni causa la formazione di cataboliti di odore molto sgradevole, che si possono originare:
- per le reazioni di deamminazione degli amminoacidi, con produzione di NH3;
- dalla degradazione della cisteina, che libera H2S; l'acido solfidrico può poi legarsi alla mioglobina e formare la solfomioglobina, che è la causa del coloroe verde assunto dalla carne nello stadio avanzato di putrefazione;
- dalla decomposizione della metionina, che forma metantiolo e NH3;
- per decarbossilazione degli amminoacidi, che produce ammine dall'odore nauseabondo (cadaverina e putrescina);
- per degradazione del triptofano da cui si originano l'indolo e lo scatolo, dall'odore particolarmente fetido.
Domande da interrogazione
- Quali sono le cause principali delle alterazioni delle proteine durante la trasformazione degli alimenti?
- Quali sono le conseguenze della denaturazione proteica?
- Quali processi degradativi sono coinvolti nella putrefazione delle proteine?
Le alterazioni delle proteine durante la trasformazione degli alimenti sono principalmente causate dall'azione delle alte temperature e dal pH dell'alimento, che portano alla denaturazione proteica e alla decomposizione delle catene amminoacidiche laterali.
La denaturazione proteica comporta la disorganizzazione della struttura delle proteine, diminuzione della solubilità, tendenza all'aggregazione, aumento della sensibilità agli enzimi proteolitici e perdita dell'attività biologica.
La putrefazione delle proteine coinvolge processi anaerobici che portano alla proteolisi e alla degradazione degli amminoacidi, causando la formazione di cataboliti dall'odore sgradevole come NH3, H2S, metantiolo, cadaverina, putrescina, indolo e scatolo.