Biochimica Umana - 1° Anno Scienze Motorie

CAPITOLO 4.4.1: AMMINOACIDI NON POLARI

Gli amminoacidi non polari sono (ricorda, TUTTI i seguenti amminoacidi [e quelli dei capitoli

successivi, sono i 20 diversi tipi e si indicano con dei simboli] variano solo per la composizione della

variabile R che sarà composta come indicato accanto al nome, il resto è uguale per tutti, cioè hanno

tutti un gruppo carbossilico COOH, un gruppo amminico H N e un atomo di idrogeno (H) legati al

2

carbonio alfa centrale con legami covalenti singoli):

 Glicina, -H

 Alanina, -CH

3

 Valina, -CH(CH )

3 2

 Leucina, -CH CH(CH )

2 3 2

 Isoleucina, -CH(CH )CH CH

3 2 3

 Metionina, -(CH ) SCH

3 2 3

 Prolina CAPITOLO 4.4.2: AMMINOACIDI POLARI NON CARICHI

 Serina, -CH OH

2

 Treonina, -CH(OH)CH

3

 Cisteina, -CH SH

2

 Asparagina, -CH CONH

2 2

 Glutammina, -CH CH CONH

2 2 2

CAPITOLO 4.4.3: AMMINOACIDI POLARI CARICHI

 -

Acido Aspartico (aspartato), -CH COO

2

 -

Acido Glutammico (glutammato), -CH CH COO

2 2

Questi due presentano una variabile R ionizzata (infatti hanno la polarità negativa sul gruppo

carbossilico).

 3+

Lisina, -(CH ) NH (positivo quindi basico)

2 4

 Istidina (basico)

 Arginina (presente nel pompaggio degli spermatozoi) (basico)

CAPITOLO 4.4.4: AMMINOACIDI AROMATICI

 Fenilalanina 16

 Tirosina

 Triptofano

Questi tre amminoacidi sono anche dei marcatori che servono per quantizzare le proteine.

CAPITOLO 4.5: GLI AMMINOACIDI POSSONO COMPORTARSI DA ACIDI O DA BASI

Allo stato puro, gli amminoacidi sono sostanze ioniche cristalline (non ionizzate e neutre): in

soluzione acquosa, i gruppi –COOH e –NH negli alfa-amminoacidi si trovano in forma ionizzata, cioè

2

si ionizzano e possono comportarsi sia come una base che come un acido.

Il comportamento come acido o base (quindi la carica che acquisisce il singolo gruppo) è

determinato dal pH (sarebbe la concentrazione dei protoni in una soluzione; da 1 a 7 è acido, da 7

a 14 è basico, 7 è neutro) della soluzione acquosa nel quale si trovano. Nelle soluzioni acquose

quindi, l’amminoacido è sempre ionizzato e diventa uno ione dipolare/zwitterione.

Per forma non ionica si intende l’amminoacido non ionizzato, senza polarità ed è assente nelle

soluzioni acquose.

Per ogni amminoacido esiste un pH a cui predomina la forma zwitterionica (cioè carica totale=0,

neutro). Uno zwitterione può comportarsi come un acido o come una base; i composti con questa

doppia natura acido-base sono detti anfoliti.

CAPITOLO 4.5.1: EQUILIBRIO ACIDO-BASE NEGLI ALFA-AMMINOACIDI

Partendo dalla forma completamente protonata (forma cationica, presenta un atomo di idrogeno

in più nel gruppo amminico dato dalla ionizzazione) un amminoacido si comporta come un acido

diprotico.

Se questa forma protonata/cationica perde un atomo di idrogeno (quello del gruppo COOH) diventa

uno ione dipolare/anfoione e si presenta in forma zwitterionica.

Se lo ione dipolare perde un altro atomo di idrogeno (uno dei 3 del gruppo amminico) allora diventa

un amminoacido con forma anionica.

Questo processo di trasformazione è reversibile, basta semplicemente cambiare il pH.

CAPITOLO 4.5.2: PUNTO ISOELETTRICO (pI): VALORE DI pH AL QUALE LA FORMA

ZWITTERIONICA E’ QUELLA PREDOMINANTE

Il punto isoelettrico (pI) è il valore di pH al quale la carica netta dell’amminoacido è pari a 0 e il suo

comportamento non è nè acido nè basico (quindi neutro). E’ un valore specifico di ogni sostanza. In

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questa situazione l’amminoacido è comunque ionizzato ma la somma delle sue cariche è pari a 0

quindi è neutra. E’ il valore con il quale l’amminoacido si presenta in forma zwitterionica.

CAPITOLO 4.6: UN AMMINOACIDO CON CATENA LATERALE MOLTO REATTIVA –

LA CISTEINA

Questo amminoacido prevede la formazione di un ponte disolfuro tra due sue molecole poste a

una certa distanza tramite ossidazione. Questo ponte però, che serve a stabilizzare la struttura, può

essere rotto usando un agente riducente, e far tornare quindi separate le due molecole di cisteina.

Il ponte disolfuro, si forma solo in una determinata posizione delle molecole.

CAPITOLO 4.7: AMMINOACIDI NON COMUNI – NON PROTEINOGENESI

 Ornitina

 Citrullina

Sono amminoacidi intermedi fondamentali nella biosintesi dell’arginina e nel ciclo dell’urea. Fanno

cioè altre funzioni e NON partecipano alla formazione delle proteine.

CAPITOLO 5: LE PROTEINE

Le proteine, sono generalmente grandi, e svolgono numerose funzioni fondamentali all’interno

della cellula. Le più ricorrenti sono:

 Funzione strutturale (cheratine, collageno ecc.)

 18

Funzione di trasporto (emoglobina, albumina ecc.)

 Funzione catalitica (enzimi)

 Funzione specializzate (immunoglobuline)

Le proteine sono biopolimeri costituiti da “L-alfa-amminoacidi” legati tra loro mediante legami

petpidici. In base alla loro struttura, si possono classificare in proteine fibrose e proteine globulari.

CAPITOLO 5.1: STRUTTURA DELLE PROTEINE

Nella struttura tridimensionale delle proteine si possono riconoscere quattro livelli di

organizzazione strutturale, caratterizzati da tipi di legami diversi alla base della loro stabilizzazione.

Vediamo nel dettaglio i quattro livelli di struttura:

 Struttura primaria, catena di peptidi in sequenza legati da legami peptidici/amminici

(amminici perchè si forma tra i gruppi amminici dei vari amminoacidi), questo tipo di legame

è covalente e molto forte

 Struttura secondaria, ripiegamento periodico (cioè ogni struttura secondaria ha sempre le

stesse caratteristiche in tutte le proteine) e spaziale di amminoacidi adiacenti della struttura

primaria, presenta legami a idrogeno tra gruppi peptidici (è un legame più debole rispetto a

quello della struttura primaria)

 Struttura terziaria, ripiegamento tridimensionale di tutta la catena peptidica (parte dalla

conformazione nativa), è specifica per ogni proteina e imprevedibile, presenta legami

intermolecolari tra le catene laterali (sarebbero le variabili R), questa struttura determina

la funzione della proteina, può presentare anche ponti salini (legami tra acidi e basi), sono

tutti legami deboli

 Struttura quaternaria, presenta legami intermolecolari tra le catene laterali di catene

polipeptidiche diverse (cioè tra R di catene diverse)

CAPITOLO 5.1.1: STRUTTURA PRIMARIA – IL LEGAME PEPTIDICO

I gruppi –COOH e –NH di due diversi

2

alta-amminoacidi possono reagire e

attraverso l’eliminazione di una

molecola di acqua, formano il legame

peptidico. Nella foto a lato si vede

chiaramente che, per ottenere questo

legame peptidico, si forma una

molecola di acqua unendo il gruppo OH

del primo amminoacido (quello che

parte del gruppo funzionale –COOH) e

un atomo di idrogeno (H) del gruppo

amminico dell’altro amminoacido

(quello –NH ). Questa molecola di acqua viene poi eliminata e il legame peptidico si forma tra

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2

l’atomo di azoto (N) e l’ossigeno (O) dei due amminoacidi (sarebbe la parte nell’ellisse in basso a

destra in foto).

Un legame peptidico è molto forte perché viene stabilizzato per risonanza.

Questo spostamento di elettroni modifica quindi la geometria della struttura creando legami

parziali (sono doppi legami ibridi, quelli col tratteggio in foto), questo porta tutta la struttura sullo

2

stesso piano in quanto gli atomi di C, N e O impegnati nel legame sono tutti ibridati sp .

Il secondo amminoacido legato è ribaltato strutturalmente rispetto al primo (cioè è sul piano trans,

se fosse stato sullo stesso piano sarebbe stato allora cis).

Per far avvenire i ripiegamenti nella struttura primaria, c’è bisogno di punti di flessibilità, cioè punti

precisi nella geometria della struttura. Si considerano quindi gli angoli “phi e psi” che presentano

rotazione data dalla natura del gruppo R. Se il gruppo R è più grande e ingombrante infatti, la catena

avrà maggior rigidità e viceversa. A causa di questo limite, due atomi non possono assumere tutte

le posizioni, ma solo quelle che il gruppo R permette (è anche possibile che, quando R è molto

ingombrante, non si verifica nessun ripiegamento). Nella prolina per esempio, il legame N-C(alfa)

non può ruotare.

Come detto, la sequenza degli amminoacidi in una catena polipeptidica rappresenta la struttura

primaria di una proteina e costituisce il primo livello di organizzazione strutturale. I vari amminoacidi

sono legati con legami che si formano tra N e C-alfa e C-alfa e C . In ogni catena, si identifica

1

un’estremità C-terminale (C = carbossilico) e una estremità N-terminale (N = amminico), queste

estremità definiscono anche la polarità della catena. La parte R è impiegata in reazioni di legame.

La catena primaria, quando presenta la cisteina, vede la formazione di un ponte disolfuro tra i vari

atomi di questa, o ponti disolfuro intercatena, cioè tra atomi di cisteina appartenenti a due catene

(in questo caso vengono considerate come una singola catena). 20

CAPITOLO 5.1.2: STRUTTURA SECONDARIA DELLE PROTEINE

I legami che stabilizzano questa struttura sono i legami a idrogeno tra i gruppi–NH e –C=O di gruppi

peptidici diversi (gruppi peptidico diversi = amminoacidi diversi), intorno a uno stesso asse

longitudinale.

Questi legami, provocano un ripiegamento nello spazio della catena polipeptidica, questi

ripiegamenti possono essere:

 Alfa-elica, è la più comune struttura secondaria, è dovuta a legami a idrogeno tra il –C=O di

un gruppo peptidico e l’idrogeno di un –NH di un altro gruppo peptidico distante 3 residui/R

(per esempio si lega quello dell’amminoacido 1 con quello dell’amminoacido 4, cioè con 3

amminoacido di distanza tra loro). In questo tipo di struttura, la catena laterale (cioè la

variabile R) è sempre all’esterno dell’elica che si forma. Il diametro dell’elica è uguale in tutte

le proteine. Sono coinvolti tutti i gruppi peptidici. La geometria di questa struttura prevede

una distanza costante di 5,4Å (Angstrom) tra due punti dell’elica (sarebbe il passo dell’elica,

cioè la distanza tra un “giro di elica” e l’altro) e ogni passo contiene 3,6 residui/R. La prolina,

a causa della sua struttura, non può formare questo tipo di struttura, stesso discorso vale

per la glicina che raramente la forma causa mancanza di catena laterale (cioè dipende dalle

caratteristiche di R se l&rsquo