Biologia animale e fisiologia cellulare

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BIOLOGIA ANIMALE E FISIOLOGIA CELLULARE:

I COMPONENTI CHIMICI DELLE CELLULE:

Il 96,3% della massa dei viventi è costituita da C,N,H,O mentre il restante 3,9% da

Ca, B, K, S, Na, Cl, Mg

OSSIGENO: respirazione cellulare, parte dell' H2O e dei composti organici

CARBONIO: scheletro delle molecole organiche

IDROGENO: componente di H2O

AZOTO: presente nel dna e nelle proteine

CALCIO: sali di calcio nell'apparato scheletrico, messaggi intracellulari

FOSFORO: ATP, ADP, correnti elettriche tra neuroni

ZOLFO: detemina la forma delle proteine

POTASSIO: regola funzione nervosa e contrazione muscolare

QUAL E' L'OBIETTIVO? creare strutture stabili e ripetibili (DNA), grazie al

legame covalente creare stabilità a livello elettronico completando l'ottetto

QUALI SONO LE MOLECOLE PIU' STABILI? sicuramente quelle che contengono

carbonio

L'IMPORTANZA DELL'ACQUA:

crea legami ad idrogeno: tensione superficiale e elevato calore specifico che

1. favorisce i passaggi di stato

è un ottimo solvente, dissocia sali, acidi e basi NaCl -> pH e il suo calcolo...

2. contribuisce alla formazione di membrane cellulari (molecole idrofobe e idrofile)

3.

I CARBOIDRATI:

Sono dei composti che contengono C, H, O in rapporto: (CH2O)n inoltre costituiscono

materiale energetico e si trovano in ATP e zuccheri.

I carboidrati si differenziano in 3 classi principali:

MONOSACCARIDI:

1.

L'IMPORTANZA DEL GLUCOSIO:

riserva energetica

molecola più prodotta e utilizzata

due isomeri: alfa e beta

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DISACCARIDI: maltosio (gluc. + gluc.), galattosio (gluc. + latt.) e saccarosio

2. (gluc. + frutt.) legami alfa e beta tra i loro componenti.

POLISACCARIDI: sono ripetizioni di monosaccaridi e si collocano nel tessuto

3. muscolare, adiposo ed epatico come riserva di energia chimica. Possono essere:

AMIDO, GLICOGENO, CELLULOSA

I LIPIDI:

QUALI SONO LE FUNZIONI DEI LIPIDI?

strutturale (membrana)

trasferimento di informazioni

materiale energetico, riserva energetica

I lipidi possono essere apolari o anfipatici come i fosfolipidi

I lipidi si dividono in diverse classi:

ACIDI GRASSI: la loro forma è una catena lineare costituita da un gruppo

1. carbossilico polare e da una coda apolare. Possiamo definirli ANFIPATICI. Gli

acidi grassi possono essere SATURI (catene lineari, generalmente si trovano

allo stato solido come i grassi animali) o INSATURI (contengono insaturazioni

cioè doppi legami che fanno si che abbiano una struttura liquida come i grassi

vegetali).

TRIGLICERIDI: sono derivati di acidi grassi. GLICEROLO+3CATENE DI ACIDI

2. GRASSI. La loro funzione è quella di essere fonte di energia. Possono essere

animali o vegetali a seconda dell'acido grasso saturo o insaturo.

FOSFOLIPIDI: si suddividono in FOSFOGLICERIDI (glicerolo+ acidi grassi+

3. residuo) oppure SFINGOLIPIDI (sfingosina+ acidi grassi+ residuo). esempio di

fosfogliceride: FOSFATIDICOLINA (glicerolo+ colina)

GLICOLIPIDI: hanno uno zuchhero al posto del gruppo fosfato. Possono essere

4. formati da sfingosina (GLICOSFINGOLIPIDI) oppure da glicerolo

(GLICOLIPIDI, in membrana)

COLESTEROLO: appartiene al gruppo degli steroidi. E' apolare e si inserisce

5. nella doppia membrana. La sua funzione è conferire stabilità strutturale e

rigidità. I derivati del colesterolo sono: ORMONI STEROIDEI (cortisolo,

ormoni sessuali), SALI BILIARI (fondamentali per il riassorbimento lipidico).

TERPENI: hanno una struttura lineare semplice. Sono costituiti dalla ripetizione

6. di unità di ISOPRENE. Vanno a costituire le VITAMINE e i PIGMENTI che

colorano gli ortaggi e i vegetali.

LE PROTEINE:

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Le proteine si originano dal legame di AMMINOACIDI (C, COOH, NH ). Gli

2

amminoacidi sono 20 che possiamo produrre e sintetizzare. Esistono circa 10000 tipi

di proteine date dalla combinazione degli amminoacidi.

CHE FUNZIONE HANNO LE PROTEINE?

ENZIMI regolano l'andamento di reazioni chimiche intra o

extra cellulari

PROTEINE citoscheletro, collagene

STRUTTURALI

ACTINA E contrazione e rilassamento muscoli

MIOSINA

PROTEINE regolazione, espressione genica

REGOLATRICI

PROTEINE trasporto di sostanze dentro e fuori membrana

TRASPORTATRICI

ORMONI: trasferire informazioni

INSULINA

PROTEINE DI immunoglobuline, anticorpi

DIFESA

PROTEINE DI riserva

RISERVA

CHE FORMA HA UNA PROTEINA?

E' costituita da un carbonio entrali, un gruppo carbossilico, un gruppo amminico e un

RESIDUO (polare, apolare o polare carico).

Esistono due forme di amminoacidi a causa dell'asimmetria del carbonio centrale (il

tipo L e il tipo D).

IL LEGAME PEPTIDICO: è un legame di tipo covalente molto stabile che avviene tra

il gruppo COOH e il gruppo NH . L'enzima che favorisce questo legame è detto

2

PEPTIDILTRASFERASI.

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Si andranno a formare catene polipeptidiche e ossature polipeptidiche.

LA STRUTTURA DELLA PROTEINA:

All'interno della catena polipeptidica andiamo incontro a diversi tipi di legame che

svolgono diverse funzioni:

ionico: interazione elettrostatica

disolfuro (covalente): stabilità

idrogeno

van der waals: interazioni deboli tra molecole vicine

interazioni idrofobiche: spingono le parti apolari verso l'interno della molecola

ESEMPIO: L'INSULINA

E' un ormone proteico sintetizzato nel pancreas.

Peptide A legato tramite un peptide di connessione al peptide B andando a formare

PONTI DI SOLFURO (legami covalenti)

QUAL E' LA SUA FUNZIONE? assorbire il glucosio.

STRUTTURA PRIMARIA: sequenza di amminoacidi precisi

STRUTTURA SECONDARIA: gli amminoacidi interagiscono tra loro anche a distanza

e formano due strutture possibili

alfa elica: proteine che traversano la membrana. organizzazione spaziale in cui a un

passo molto preciso si formano delle anse. ogni 3.6 amminoacidi si crea un'ansa.

i residui di ogni amminoacido sono verso all'esterno dell'elica. sono i residui che

conferiscono polarità della regione interessata. a distanze regolari si formano legami

a idrogeno tra gruppo carbossilico e il gruppo amminico (ogni 4 amminoacidi). ELICA

DESTRORSA O SINISTRORSA.

beta foglietto: strutture più lineari che interagiscono con strutture adiacenti

formando legami idrogeno o interazioni (intramolecolari o intermolecolari)

FOGLIETTI PARALLELI O ANTIPARALLELI. il residuo rivolto verso l'esterno

definiscono le proprietà e le caratteristiche della regione proteica (compattezza,

stabilità).

STRUTTURA SUPERAVVOLTA: alfa elica e beta foglietto possono interagire con

loro strutture simili. (alfa elica con alfa elica)

COME SI SUDIANO LE STRUTTURE PROTEICHE? cristallografia a raggi x (foto)

facciamo incidere contro un campione (cristallizzato) dei raggi x, viene difratto e gli

elementi difratti vanno a imprimersi su una lastra. si ricava in base all'angolo di

diffrazione la struttura della proteina.

STRUTTURA TERZIARIA: la proteina può avere strutture secondarie differenti

nella stessa proteina (alfa elica + beta foglietto). l'insieme di tutte le strutture

secondarie definisce la struttura terziaria.

I DOMINI DELLA PROTEINA:

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regioni in cui si concentrano alfa elica o beta foglietti con diverse funzioni. esistono

domini specifici per interagire con un ligando oppure domini specifici per un legame

ionico

STRUTTURA QUATERNARIA: DIMERI O TETRAMERI, struttura filamentosa i

actina

COME SONO ORGANIZZATE LE PROTEINE?

ESEMPIO 1: fibre muscolari: contrazione del muscolo all'aumentare della

concentrazione dello ione Ca+. Segnale elettrico che attraversa il tessuto muscolare.

IL rilascio di calcio avviene grazie alle proteine di membrana:

tetramero DHPR si inserisce nella membrana esponendo una regione apolare.

1. nel reticolo sarcoplasmatico sono presenti I recettori rianodilici (tetrameri

2. proteici) RyR

DHPR interagisce con due RyR. su una porzione di ciascuna proteina ci sono dei

residui amminoacidici polari con carica positiva che serve a ricevere l'impulso

elettrico (composto da cariche negative) determinando un cambio della

conformazione del DHPR. questo causa il cambio di conformazione di RyR e il poro si

apre. il calcio passa e si accumula nel citoplasma (attivazione processo di

contrazione).

DHPR sono modificazioni di canali ionici. Mantiene la struttura proteica aggregata

ma non è più organizzata intorno ad un poro. Non controlla direttamente il flusso di

calcio ma lo controlla indirettamente attraverso la RyR.

ESEMPIO 2: canali ionici Na+ e Ca+

modulano infinite funzioni cellulari che avvengono per flussi di ioni

si trovano sulla membrana delle cellule

canali (sodio, potassio, calcio, cloro)

canali ionici controllano dei pori adibiti al passaggio degli ioni

STRUTTURA: canali sodio e calcio sono quasi identici. il canale del sodio è

un'unica proteina che forma 4 domini identici (struttura terziaria) dove ci sono

6 alfa eliche (6 segmenti transmembrana). il segmento S4 (sensore del

voltaggio) espone dei residui amminoacidici polari (come DHPR) che servono a

ricevere l'impulso elettrico e induce un cambio di conformazione al canale. a

causa dei flussi di corrente e alla distribuzione di carice dentro e fuori

membrana (differenza di potenziale). regione tra S5 S6 (regione della

selettività del canale) per identificare lo ione a cui è sensibile il canale. canali

voltaggio dipendenti.

ESEMPIO 3: interazione proteina-ligando

interazione proteine recettori

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ESEMPIO 4: immunoglobuline (anticorpi)

tetramero a cui si uniscono insieme due omodimeri

l'interazione avviene tramite ponti di solfuro

GLI ACIDI NUCLEICI:

Gli acidi nucleici sono macromolecole formate da catene di nucleotidi

???? i nucleotidi sono formati da zucchero base azotata e gruppo fosfato

i nucleosidi zucchero ????

BASI AZOTATE: puriniche e pirimidiniche: C, G, (U), T, A

si uniscono tra di loro a formare una catena polinucleotidica che ha una sua polarità.

ha un'estremità 5' e 3' (DNA e RNA)

DNA a doppio filamento:

i due filamenti antiparalleli interagiscono tra di loro grazie alla complementarità

delle basi azotate: adenina-timina, citosina-guanina.

si formano legami a idrogeno tra i due filamenti. i legami sono deboli e i due

filamenti si separano in due casi: REPLICAZIONE, CODIFICAZIONE

(espressione dell'informazione).

nei due filamenti sono contenute info geniche diverse, codificano per geni

differenti

RNA a singolo filamento:

zucchero, uracile, singolo filamento

COME SI PASSA DA UNA SEQUENZA DI NUCLEOTIDI AD UNA DI

AMMINOACIDI? triplette (codoni) di nucleotidi codificano per un amminoacido (64

combinazioni)

Il codice genetico è ridondante: un amminoacido è codificato da più triplette di

nucleotidi

codoni non codificanti = codoni di stop

-passando dall'RNA sintetizziamo la proteina-

QUALI SONO I PASSAGGI:

RNA messaggero prodotto nel nucleo da alcuni enzimi: gli enzimi svolgono il

doppio filamento e leggono la sequenza di nucleotidi per creare il filamento di

RNA TRASCRIZIONE

l' mRNA arriva a livello dei ribosomi l'informazione viene TRADOTTA per

sintetizzare le proteine

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DOVE POSSIAMO TROVARE I NUCLEOTIDI OLTRE AL DNA?

fonte di energia: ADENOSINTRIFOSFATO (ATP) ribosio+adenina+3gr fosfato

idrolizzando il legame che lega i 3 gruppi fosfati otteniamo una grande quantità di

ATP messaggeri intracellulari: sono derivati dei nucleotidi :

ADENOSINMONOFOSFATOCICLICO (cAMP, adenina, attiva processi

trascrizione genica, controllo della contrazione cardiaca),

GUANOSINAMONOFOSFATOCICLICO (cGMP, guanina, vasodilatazione)

BIOENERGETICA:

PRESENZA DI ENERGIA indispensabile per la sopravvivenza della cellula che la

utilizza per compiere un lavoro (Fxs): usare un substrato energetico per svolgere

una reazione chimica.

LAVORO DI SINTESI: usare energia per far avvenire delle reazioni chimiche

1. LAVORO MECCANICO: contrazione muscoli

2. LAVORO DI TRASPORTO CONTRO GRADIENTE: spendere energia per creare

3. gradienti di concentrazione (ambienti separati con concentrazioni differenti) --

> processi metabolici e comunicazione tra cellule. I gradienti possono essere

riferiti a molecole non cariche e cariche (LAVORO ELETTRICO)

LAVORO ELETRICO: uguale al lavoro di trasporto contro gradiente però si

4. riferisce a molecole cariche. potenziali d'azione che servono x trasferire info.

CALORE: produzione di calore. Nell'uomo le cellule lavorano a temperature

5. costanti (omeoterme), se ci si allontana dalla temperatura ottimale bisogna

attuare un lavoro per mantenere costante la temperatura.

BIOLUMINESCENZA: produzione di segnali luminosi (lucciole, meduse-->

6. molecole fluorescenti di ecuorina --> proteina che quando si lega a ioni Ca+ ha

affetti fluorescenti a diverse lunghezze d'onda e si usa per quantificare le

quantità di calcio, GFP --> proteina fluorescente nel verde, utilizzata e associata

all'espressione di un'altra proteina per conoscerne la distribuzione e la quantità

in un tessuto --> fluoresce nel verde se colpita da luce blu)

I PRINCIPI DELLA TERMODINAMICA:

l' energia non si crea e non si distrugge ma si trasforma

1.

COME QUANTIFICHIAMO LE FORME DI ENERGIA UTILIZZATE? ENTALPIA:

variazione dell'energia interna

processi che liberano calore e processi che hanno bisogno di calore

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se diminuisce l'energia interna PERDITA CALORE diminuzione entalpia

se aumenta l'energia interna ACQUISTO DI CALORE aumento entalpia

misuro l'energia interna di un sistema misurando l'entalpia:

reazioni ESOTERMICHE entalpia negativa: entalpia prodotti < entalpia reagenti

reazione ENDOTERMICHE entalpia positiva: entalpia prodotti > entalpia

reagenti

in ogni cambiamento fisico o chimico l'universo tende sempre a un maggior

2. grado di disordine

COME MISURIAMO IL DISORDINE DI UN SISTEMA CHIUSO? ENTROPIA:

quantità di disordine in un sistema, aumenta se il sistema è chiuso

VOGLIO STIMARE LA SPONTANEITA' DI UNA REAZIONE? SPONTANEA:

CEDE ENERGIA, il calore ceduto, entalpia diminuisce (negativa), entropia positiva,

energia libera sempre negativa

energia libera= energia che ha disposizione un sistema biologico per compiere un

lavoro

ESOERGONICA H negativo, S positivo, G negativo

ENDOERGONICA H positivo, S negativo, G positivo

ESEMPIO DI PROCESSO ESOERGONICO: DIFFUSIONE

AUMENTO ENTROPIA

DIMINUZIONE ENTALPIA

PUNTO B: stazionarietà, all'equilibrio, no reazioni --> i sistemi biologici evitano la

situazione di equilibrio

preferiscono una situazione METASTABILE ma MAI all'equilibrio

ESEMPIO DI PROCESSO ENDOERGONICO: queste reazioni vogliono allontanare il

sistema dalla situazione di equilibrio

sono accoppiate endoergoniche-esoergoniche continuamente c'è scambio di energia

libera.

COME AVVIENE? GENENESI DI UN COMPOSTO INTERMEDIO ---> ATP

fornisce energia al muscolo perchè si contragga (ENDOERGONICA) ed è accoppiato

ad un processo (ESOERGONICO) di idrolizzazione di ATP

ESEMPIO SULLE SLIDES DELLA REAZIONE

GLI ENZIMI:

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Sono molecole che rendono più probabile il fatto che una reazione spontanea

(esoergonica) possa avvenire

ESEMPIO: OSSIDAZIONE DEL GLUCOSIO se non ci fosse un'energia di

attivazione le riserve di glucosio sarebbero utilizzate tutte

L'ENERGIA DI ATTIVAZIONE è necessaria per innescare la reazione

COME POSSO ABBASSARE L'ENERGIA DI ATTIVAZIONE?

FORNIRE ENERGIA ma è pericoloso perchè alcune componenti sono molto

1. sensibili al calore

USARE ENZIMI: l'enzima abbassa l'energia di attivazione e facilita l'innesco

2. della reazione: E' UN CATALIZZATORE

COME AVVIENE IL PROCESSO?

L'enzima interagisce fisicamente con il reagente (substrato dell'enzima) creando un

composto (dato dal reagente + enzima) a più bassa energia di attivazione, reazione

reversibile ma la reazione successiva è irreversibile.

CATALIZZAZIONE DI UNA REAZIONE: intervento dell'enzima x abbassare

energia di attivazione.

PROPRIETA' DEGLI ENZIM