Biologia animale e fisiologia cellulare

Funzioni dei lipidi

I lipidi svolgono diverse funzioni nel nostro organismo:

1. Funzione strutturale: i lipidi sono componenti fondamentali delle membrane cellulari.
2. Trasferimento di informazioni: alcuni lipidi sono coinvolti nel trasferimento di segnali e informazioni tra le cellule.
3. Materiale energetico: i lipidi sono una fonte di energia per l'organismo.
4. Riserva energetica: i lipidi possono essere accumulati come riserva di energia nel corpo.

I lipidi possono essere classificati come apolari o anfipatici, come nel caso dei fosfolipidi.

Le diverse classi di lipidi includono:

• Acidi grassi: sono catene lineari costituite da un gruppo carbossilico polare e una coda apolare. Possono essere saturi o insaturi.
• Trigliceridi: derivano dagli acidi grassi e svolgono la funzione di fonte di energia. Possono essere di origine animale o vegetale.
• Fosfolipidi: si suddividono in fosfogliceridi e sfingolipidi e sono importanti costituenti delle membrane cellulari.

1. (sfingosina+ acidi grassi+ residuo). esempio difosfogliceride: FOSFATIDICOLINA (glicerolo+ colina)
2. GLICOLIPIDI: hanno uno zucchero al posto del gruppo fosfato. Possono essere formati da sfingosina (GLICOSFINGOLIPIDI) oppure da glicerolo (GLICOLIPIDI, in membrana)
3. COLESTEROLO: appartiene al gruppo degli steroidi. È apolare e si inserisce nella doppia membrana. La sua funzione è conferire stabilità strutturale e rigidità. I derivati del colesterolo sono: ORMONI STEROIDEI (cortisolo, ormoni sessuali), SALI BILIARI (fondamentali per il riassorbimento lipidico)
4. TERPENI: hanno una struttura lineare semplice. Sono costituiti dalla ripetizione di unità di ISOPRENE. Vanno a costituire le VITAMINE e i PIGMENTI che colorano gli ortaggi e i vegetali
5. LE PROTEINE:...

Le proteine si originano dal legame di AMMINOACIDI (C, COOH, NH₂). Gli amminoacidi sono 20 che possiamo produrre e sintetizzare. Esistono circa 10000 tipi di proteine date dalla combinazione degli amminoacidi.

CHE FUNZIONE HANNO LE PROTEINE?

• ENZIMI: regolano l'andamento di reazioni chimiche intra o extra cellulari
• PROTEINE citoscheletro, collagene: STRUTTURALI
• ACTINA E MIOSINA: contrazione e rilassamento muscoli
• PROTEINE regolazione, espressione genica: REGOLATRICI
• PROTEINE trasporto di sostanze dentro e fuori membrana: TRASPORTATRICI
• ORMONI: trasferire informazioni (INSULINA)
• PROTEINE DI immunoglobuline, anticorpi: DIFESA
• PROTEINE DI riserva: RISERVA

CHE FORMA HA UNA PROTEINA?

E' costituita da un carbonio centrale, un gruppo carbossilico, un gruppo amminico e un RESIDUO (polare, apolare o polare carico). Esistono due forme di amminoacidi a causa dell'asimmetria del carbonio centrale (il tipo L e il tipo D).

IL LEGAME PEPTIDICO: è un legame di tipo covalente

Molto stabile che avviene trail gruppo COOH e il gruppo NH. L'enzima che favorisce questo legame è detto 2PEPTIDILTRASFERASI.

Si andranno a formare catene polipeptidiche e ossature polipeptidiche.

LA STRUTTURA DELLA PROTEINA:

All'interno della catena polipeptidica andiamo incontro a diversi tipi di legame che svolgono diverse funzioni:

• ionico: interazione elettrostatica
• disolfuro (covalente): stabilità
• idrogeno van der waals: interazioni deboli tra molecole vicine
• interazioni idrofobiche: spingono le parti apolari verso l'interno della molecola

ESEMPIO: L'INSULINA

È un ormone proteico sintetizzato nel pancreas.

Peptide A legato tramite un peptide di connessione al peptide B andando a formare PONTI DI SOLFURO (legami)

covalenti) QUAL E' LA SUA FUNZIONE? assorbire il glucosio.

STRUTTURA PRIMARIA: sequenza di amminoacidi precisi

STRUTTURA SECONDARIA: gli amminoacidi interagiscono tra loro anche a distanza e formano due strutture possibili

• alfa elica: proteine che traversano la membrana. organizzazione spaziale in cui a un passo molto preciso si formano delle anse. ogni 3.6 amminoacidi si crea un'ansa. i residui di ogni amminoacido sono verso all'esterno dell'elica. sono i residui che conferiscono polarità della regione interessata. a distanze regolari si formano legami a idrogeno tra gruppo carbossilico e il gruppo amminico (ogni 4 amminoacidi). ELICA DESTROSA O SINISTROSA.
• beta foglietto: strutture più lineari che interagiscono con strutture adiacenti formando legami a idrogeno o interazioni (intramolecolari o intermolecolari) FOGLIETTI PARALLELI O ANTIPARALLELI. il residuo rivolto verso l'esterno definiscono le proprietà e le caratteristiche della regione proteica.

(compattezza,stabilità).STRUTTURA SUPERAVVOLTA: alfa elica e beta foglietto possono interagire con loro strutture simili. (alfa elica con alfa elica)

COME SI SUDIANO LE STRUTTURE PROTEICHE? cristallografia a raggi x (foto) facciamo incidere contro un campione (cristallizzato) dei raggi x, viene difratto e gli elementi difratti vanno a imprimersi su una lastra. si ricava in base all'angolo di diffrazione la struttura della proteina.

STRUTTURA TERZIARIA: la proteina può avere strutture secondarie differenti nella stessa proteina (alfa elica + beta foglietto). l'insieme di tutte le strutture secondarie definisce la struttura terziaria.

I DOMINI DELLA PROTEINA: regioni in cui si concentrano alfa elica o beta foglietti con diverse funzioni.

Esistono domini specifici per interagire con un ligando oppure domini specifici per un legame ionico.

STRUTTURA QUATERNARIA: DIMERI O TETRAMERI, struttura filamentosa actina.

COME SONO ORGANIZZATE LE PROTEINE?

ESEMPIO 1: fibre muscolari: contrazione del muscolo all'aumentare della concentrazione dello ione Ca+. Segnale elettrico che attraversa il tessuto muscolare.

Il rilascio di calcio avviene grazie alle proteine di membrana: tetramero DHPR si inserisce nella membrana esponendo una regione apolare.

1. Nel reticolo sarcoplasmatico sono presenti i recettori rianodilici (tetrameri proteici) RyR.
2. DHPR interagisce con due RyR. Su una porzione di ciascuna proteina ci sono dei residui amminoacidici polari con carica positiva che serve a ricevere l'impulso elettrico (composto da cariche negative) determinando un cambio della conformazione del DHPR. Questo causa il cambio di conformazione di RyR e il poro si apre. Il calcio passa e si accumula nel citoplasma (attivazione processo).

dicontrazione).DHPR sono modificazioni di canali ionici. Mantiene la struttura proteica aggregatama non è più organizzata intorno ad un poro. Non controlla direttamente il flusso dicalcio ma lo controlla indirettamente attraverso la RyR.

ESEMPIO 2: canali ionici Na+ e Ca+modulano infinite funzioni cellulari che avvengono per flussi di ionisi trovano sulla membrana delle cellulecanali (sodio, potassio, calcio, cloro)canali ionici controllano dei pori adibiti al passaggio degli ioni

STRUTTURA: canali sodio e calcio sono quasi identici. il canale del sodio è un' unica proteina che forma 4 domini identici (struttura terziaria) dove ci sono 6 alfa eliche (6 segmenti transmembrana). il segmento S4 (sensore del voltaggio) espone dei residui amminoacidici polari (come DHPR) che servono a ricevere l'impulso elettrico e induce un cambio di conformazione al canale. a causa dei flussi di corrente e alla distribuzione di carice dentro e fuori membrana (differenza di potenziale).

regione tra S5 S6 (regione dellaselettività del canale) per identificare lo ione a cui è sensibile il canale. canalivoltaggio dipendenti.

ESEMPIO 3: interazione proteina-ligando interazione proteine recettori

ESEMPIO 4: immunoglobuline (anticorpi) tetramero a cui si uniscono insieme due omodimeri l'interazione avviene tramite ponti di solfuro

GLI ACIDI NUCLEICI:

Gli acidi nucleici sono macromolecole formate da catene di nucleotidi i nucleotidi sono formati da zucchero base azotata e gruppo fosfato i nucleosidi zucchero

BASI AZOTATE: puriniche e pirimidiniche: C, G, (U), T, A si uniscono tra di loro a formare una catena polinucleotidica che ha una sua polarità. ha un'estremità 5' e 3' (DNA e RNA) DNA a doppio

filamento: i due filamenti antiparalleli interagiscono tra di loro grazie alla complementarità delle basi azotate: adenina-timina, citosina-guanina. Si formano legami a idrogeno tra i due filamenti. I legami sono deboli e i due filamenti si separano in due casi: REPLICAZIONE, CODIFICAZIONE (espressione dell'informazione). Nei due filamenti sono contenute info geniche diverse, codificano per geni differenti.

RNA a singolo filamento: zucchero, uracile, singolo filamento.

COME SI PASSA DA UNA SEQUENZA DI NUCLEOTIDI AD UNA DI AMMINOACIDI? Triplette (codoni) di nucleotidi codificano per un amminoacido (64 combinazioni). Il codice genetico è ridondante: un amminoacido è codificato da più triplette di nucleotidi. Codoni non codificanti = codoni di stop. Passando dall'RNA sintetizziamo la proteina.

QUALI SONO I PASSAGGI:

1. RNA messaggero prodotto nel nucleo da alcuni enzimi: gli enzimi svolgono il doppio filamento e leggono la sequenza di nucleotidi per creare il filamento di RNA.

TRASCRIZIONE

L'mRNA arriva a livello dei ribosomi, l'informazione viene TRADOTTA per sintetizzare le proteine.

DOVE POSSIAMO TROVARE I NUCLEOTIDI OLTRE AL DNA?

Fonte di energia: ADENOSINTRIFOSFATO (ATP) - ribosio + adenina + 3gr fosfato. Idrolizzando il legame che lega i 3 gruppi fosfati otteniamo una grande quantità di ATP.

Messaggeri intracellulari: sono derivati dei nucleotidi: ADENOSINMONOFOSFATOCICLICO (cAMP, adenina, attiva processi di trascrizione genica).