Riassunto esame Biochimica, prof. Sabatini, libro consigliato Introduzione alla biochimica di Lehninger, Nelson, Cox

Indice Biochimica

1. PROTEINE
2. ENZIMI
3. VITAMINE
4. MEMBRANE BIOLOGICHE
5. REGOLAZIONE DELLA GLICERIA
6. TRASPORTO
7. CARBOIDRATI
8. VIA DEI PENTOSI FOSFATO
9. INTRODUZIONE AL METABOLISMO
10. METABOLISMO DEL GLUCOSIO
11. METABOLISMO DI ALTRI MONOSAC
12. GLUCONEOGENESI
13. CICLO DI CORI
14. METABOLISMO DEL GLICOGENO
15. GLICOGENOSINTESI
16. CICLO DI KREBS
17. REGOLAZIONE CICLO DI KREBS
18. FOSFORILAZIONE OSSIDATIVA
19. SINTESI DI ATP / REGOLAZIONE FOSF. OSSID.
20. METABOLISMO DEI LIPIDI
21. BETA - OSSIDAZIONE
22. CHETOGENESI
23. METABOLISMO DEGLI AMINOACIDI
24. CICLO DELL'UREA
25. EMOGLOBINA
26. PROTEINE CONTRATTILI
27. COLLAGENE

Biochimica

Proteine

Le proteine sono le macromolecole da cui dipendono tutte le attività delle celllule. Esse sono complesse e altamente variabili e hanno un ruolo strutturale e pratico come componenti strutturali della celllula.

• Funzione: Possono costituire enzimi, ormoni, proteine di trasporto.
• Strutturale (Fibrose): Ossia compomenti della cellula.
• Globulare (Funzionale): Dal processo escreto.

I selluli consistono di due sequenze di amminoacidi generalmente legati a catene polipeptidiche.

Una proteina è associata con altre molecole o ioni metallici (gr. prostet).

Amminoacidi

Le proteine sono composte da unità monometriche (monomeri), gli amminoacidi, prevalentemente introdotti con l'alimentazione (digestione delle proteine alimentari), sotto forma di peptidi nel processo di sinesi proteica. Esse hanno un valore energetico di 4 Kcal/g ma l'organismo utilizza in questo scopo le proteine perche sono in condizioni critiche. L'adulto assimila molto amminoacidi, una solo 20 entrano a fare parte delle proteine. Amminoacidi

Il carbonio viene definito come carbonio α o centrale perché è condiviso. Ogni gruppo amminoacido può assumere due forme: 1)Quando il gruppo amminico si trova a destra 2)Quando il gruppo amminico si trova a sinistra.

Nella sintesi biologica delle proteine sono utilizzati esclusivamente gli L-amminoacidi. Gli amminoacidi si distinguono tra loro per la catena alterale R: ossia si ipo in 20 tip differenziano per• Dimensione• Carica

• Capacità di formale legame idrogeno
• Reattività chimica

In ambiente acquoso le catene laterali apolari andranno a costituire il nucleo del polipeptide. Polipeptide disteso.

Gli amminoacidi si uniscono tramite il legame peotidico che si stabilisce tra il gruppo carbossilico (COOH) e il gruppo amminico (H₂N) con l'eliminazione di una molecola di acqua. Le proteine hanno 4 livella di organizzazione:

1. Primaria
• Sequenza di amminoacidi
2. Secondaria
• Ripiegamento ad α-elica e β-foglietto
3. Terziaria
• Aggregato di più ripiegature (eliche)
4. Quaternaria
• Aggregato di più subunità

Proteine fibrose. Proteine globulari. Le proteine terziarie e quaternarie possono cambiare conformazione grazie a dei legami con altre molecole.

H

|

H₂N - C - COOH

|

R

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Membrane Biologiche

Le membrane biologiche possiedono le capacità di:

• Ricevere informazioni
• Importazione ed Esportazione di Molecole
• Espandersi/Autoregolarsi delle cellule

Lipidi di Membrana

• Fosfolipidi: Costituiscono il doppio strato. Sono caratterizzati dall’avere una Testa Idrofila e dei Code di Acidi grassi.
• Colesterolo: Molecola Bisolubile che si inserisce tra i due strati fosfolipidi andando ad aumentare la fluidità di membrana.

Proteine di Membrana

Transmembrana: Possono avere funzione di Vettrori, Conduttori, Recettori e Enzimi.

Associate alla membrana

• Legate ai Lipidi
• Legate ad Altre Proteine

Ogni cellula ha una specifica Bioregolazione, ossia la capacità di ricevere e eseguire dei segnali dall’esterno o dall’interno dell’organismo. Uno di essi prende il nome di PROCESSI DI “LOCDALE SEGNALE”:

• Segnali Elettrici (veloci): Recepito da membrana (nervo più veloci).
• Sterodi Eicosanoidi: Ricevuto dall’interno delle nuclei delle cellule.

Regolazione della Glicemia

La concentrazione di Glucosio nel sangue è sotto stretto controllo (60-90 mg/100 ml di sangue). L’Insulina & Glucagone sono Ormoni Peptidici che vengono prodotti dal PANCREAS, alle variazioni della concentrazione di glucosio.

ALTI LIVELLI di Glucosio nel sangue: (dopo pasti) le cellule β del Pancreas rilasciano insulina (ipoplicemizzante) che consente l’assorbimento del Glucosio da parte del tessuto muscolare e del tessuto adiposo.

BASSI LIVELLI (attività fisica), le cellule α del Pancreas rilasciano glucagone che stimola il fegato a rilasciare il glucosio (già accumulato nelle cellule) nel sangue.

GLICOGENO: Per non consumare il Glucosio ed avere molecole di riserva energetica le cellule formano il Glucosio ad un polimero di Glucosio denominato GLICOGENOSI. Qualora questa riserva viene rilasciata dal FEGATO, il glucosio liberato viene distribuito a tutto l’organismo. Se viceversa viene liberato solamente da MUSCOLI, il glucosio viene estruso e metabolizzato immediatamente da cellule in questi distretti ed infine non esitano le concause.

INSULINA: La Glucosio viene assorbita da un tessuto (l’assorbimento del glucosio attraverso la GLUT4 e la sintesi degli Acidi grassi.

GLUCAGONE: Stimola all’Idrolisi l’area di Glicogeno a Glucosio.

ADRENALINA: Idrolisi (glicogeno nel fegato e nei muscoli). Glucosio e il glucosio emerso entra incluso.

La Glucogeno e risultato di un ormone rilasciato prodotta dalla GLANDULA SURRENALE che combinando all’attività di Stress, prepara muscoli, Polmucoli e Cuore ad un’”ATTIVA CELlULARE”.

Recettori do memrbrana

Esistono tre tipi di recettori di membrana:

Associati a canali ionici: Un esempio di questo tipo di recettore è il Recettore Nicotinico il quale è un recettore legato a proteine nel cervello. Trasmettono accocino il Recettore del recettore muscarino canale può legare l’attivita per l’acetilcolina. Quando essa si lega al recettore nicotino, si provoca un necagio di canna che chiude e quello che si occupa di l’area per i canali c-, l’Na+ (sottoquile proteine membrane accossiate potencliale.)

La F. di legare alla subunità e la cascapplicatione di recettore accoppiati: In cave di trismicicazione responsabili di riconoscimento e l’inclusione di farmaci præ cariorali e criteri nella couctv ad altri.

Recettori a Enzimi: Questi recettori hanno una dote che lega un Ligando segnate i due extracellulare e un Sito Attivo nella parte intra-cuitario da questa area la quale esterna e fa la parte dell’organismo. Solo la parte esterna viene attivata, che suscitate le proteine e la risposta all’attivazione delle funzioni metaboliche.

Recettori accoppiati: Questo tipo di recettore ha che la parte negative e in un ^un trasimmerialler nella parte celluarale e alla conduzione obbliga e con laismatchinato e alla parte, il Recettore lavora eightare in una proteina o G-PROTEINE.

Il recettore accoppiato, per esempio, e il Adrenergico.