Riassunto esame Biochimica, prof. Sabatini, libro consigliato Introduzione alla biochimica di Lehninger, Nelson, Cox

Indice Biochimica

1. Proteine
2. Enzimi
3. Vitamine
4. Membrane biologiche
5. Regolazione della glicerina
6. Trasporto
7. Carboidrati
8. Via dei pentosi fosfato
9. Introduzione al metabolismo
10. Metabolismo del glucosio
11. Metabolismo di altri monosacc.
12. Gluconeogenesi
13. Ciclo di Cori
14. Metabolismo del glicogeno
15. Glicogenosintesi
16. Ciclo di Krebs
17. Regolazione ciclo di Krebs
18. Fosforilazione ossidativa
19. Sintesi di ATP/Regolazione Fosf. Oss.
20. Metabolismo dei lipidi
21. Beta - ossidazione
22. Chetogenesi
23. Metabolismo degli amminoacidi
24. Ciclo dell'urea
25. Emoglobina
26. Proteine contrattili
27. Collagene

Indice Biochimica

• 45 PROTEINE
• 46 ENZIMI
• 47 VITAMINE
• 49 MEMBRANE BIOLOGICHE
• REGOLAZIONE DELLA GLICERIA
• 51 TRASPORTO
• 52 CARBOIDRATI
• 53 VIA DEI PENTOSI FOSFATO
• 54 INTRODUZIONE AL METABOLISMO
• 55 METABOLISMO DEL GLUCOSIO
• 57 METABOLISMO DI ALTRI MONOSACC.
• 58 GLUCONEOGENESI
• 59 CICLO DI CORI
• 60 METABOLISMO DEL GLICOGENO
• 61 GLICOGENOSINTESI
• 62 CICLO DI KREBS
• 64 REGOLAZIONE CICLO DI KREBS
• 65 FOSFORILAZIONE OSSIDATIVA
• 67 SINTESI DI ATP / REGOLAZIONE FOSF. OSSD.
• 68 METABOLISMO DEI LIPIDI
• 69 BETA - OSSIDAZIONE
• 70 CHETOGENESI
• 71 METABOLISMO DEGLI AMMINOACIDI
• 72 CICLO DELL'UREA
• 73 EMOGLOBINA
• 76 PROTEINE CONTRATTILI
• 77 COLLAGENE

Biochimica

Proteine

Le proteine sono le macromolecole da cui dipendono tutte le attività della cella.La loro natura e assolutamente variabile e hanno un ruoloSTRUTTURALE - Proteine sono componenti strutturali della cellulaFUNZIONALE - Possono costituire enzimi, ormoni, proteine di trasporto.Le proteine si distinguono in:

• Fibrose (strutturali) - Ossia componenti della cellula
• Globulari (funzionali) - Ossia processi esterni
• Semplici - Formato da solo sequenze di amminoacidi
• Coniugate - Associate con altre molecole e/o ioni metallici

Proteine coniugate:

• Cromoproteine - Gruppo prostetico
• Glucoporteine - Glucidi
• Fosfoproteine - Acido fosfato
• Lipoproteine - Gr. Esteri, Gr. Etici
• Flavoproteine - Nucleotidi flavinici
• Metalloproteine - Ioni metallici
• Nucleoproteine - Acidi nucleici

Le proteine sono composte da molte molecole (monomeri), gli amminoacidi,prevalentemente introdotti con l'alimentazione (digestione delle proteineendogene) e terzi partecipanti nel processo di sintesi proteica.Esso hanno un valore energetico di 4 Kcal/g ma l'organismo utilizzaa questo scopo le proprie riserve non in condizioni critiche.In natura esistono molti amminoacidi, ma solo 20 entrano a farparte delle proteine.

Il Carbonio viene definito come Carbonio α o asimmetricoperché è chirale - ogni amminoacido può assumere due forme:

1. Quando il gruppo ammonio si trova a destra.
2. Quando il gruppo ammonio si trova a sinistra.

Nella sintesi biologica delle proteine sono utilizzati esclusivamente gli L-amminoacidi.Gli amminoacidi si distinguono tra loro per la catena laterale R: ne esistonodi 20 tipi che differenziamo per:

• Dimensione
• Carica
• Capacità di formare legame idrogeno
• Reattività chimica

In ambiente acquoso le catene laterali apolari aiutano a costituire ilcore del polipeptide.

Polipeptide in ambiente acquoso

Gli amminoacidi si uniscono tramite il legame peptidico che si stabilisce tra ilgruppo carossilico (COOH) e il gruppo aminico (H2N) con l'eliminazione dimolecola d'acqua.

Le proteine hanno 4 livelli di organizzazione

• Primaria - Successione di amminoacidi
• Secondaria - Ripiegamento a α-elica e β-foglietto
• Terziaria - Organizzazione tridimensionale (eliche)
• Quaternaria - Aggregato di più subunità

La proteina ha una struttura definita e precisa comunque conformazione quaside