Tessuto connettivo e Tessuto adiposo

Tessuto connettivo

Generalità

Tessuto che connette gli altri tessuti e si trova interposto tra essi, tranne che all’interno del sistema nervoso, dove c’è la presenza della nevroglia, tessuto specifico al posto del connettivo.

I tessuti epiteliali poggiano sul connettivo, i tessuti muscolari sono rivestiti da connettivo, gli organi presentano interstizi di tessuto connettivo.

• La caratteristica fondamentale di tutti i tessuti connettivali è di essere formati non solo da cellule, ma anche da sostanza intercellulare.
• La sostanza intercellulare a sua volta è costituita da una matrice amorfa/fondamentale amorfa e fibre.

Svolgono queste funzioni:

• Sostegno meccanico = la membrana basale serve da sostegno per gli epiteli che così possono assumere la loro conformazione, così il tessuto connettivo rappresenta l’architettura scheletro interna dei vari organi e apparati; in senso macroscopico lo ha la funzione di sostegno meccanico.
• Trofismo = è la funzione peculiare del sangue, che è un tessuto connettivo che esplica la funzione di trasporto di nutrienti, ma la stessa funzione si ha in ogni zona di apporto tra tessuto connettivo e cellule, che utilizzano la matrice del tessuto connettivo per scambiare ossigeno, sali, nutrienti e rifiuti.
• Difesa = a livello macroscopico i tessuti connettivali formano zone che proteggono organi vitali: ossa della gabbia toracica e colonna vertebrale proteggono organi e grossi vasi, ma nel tessuto connettivo ci sono cellule dell’immunità che hanno perfezionato la loro capacità di difendere l’organismo da agenti patogeni; quindi la funzione di difesa può essere una funzione a livello molecolare, grazie a molecole prodotte dalle cellule connettivali.
• Riserva energetica = il tessuto connettivale specializzato nelle riserve energetiche è il tessuto adiposo.

Fanno parte del tessuto connettivo:

• Tessuto connettivo propriamente detto.
• Tessuto cartilagineo.
• Tessuto osseo.
• Sangue.

Classificazione del tessuto connettivo propriamente detto

• Tessuto mucoso: sostanza fondamentale amorfa in cui prevale la gelatina di Warthon.

È embrionale quello che si trova nel cordone ombelicale come esempio clamoroso.

Nell’adulto è a livello della polpa dentaria, zona particolarmente vascolarizzata e innervata.

Le cellule sono molto diradate, prevale il colorito bianco della sostanza fondamentale amorfa che non si colora con la ematossilina eosina, le fibre sono poche e formano una rete appena percettibile.

• Tessuto connettivo fibrillare lasso.

Non c’è una prevalenza né di cellule, né di sostanza fondamentale amorfa né di fibre.

Si trova nel sottocutaneo, nelle tonache mucose e sottomucose del tratto intestinale, nello stroma degli organi parenchimatosi, nel perinervio dei nervi, nel perimisio dei muscoli.

Connettivo ricco di vasi.

• Tessuto connettivo fibrillare denso.

Teca esterna, tonaca albuginea.

Netta prevalenza delle fibre collagene, disposte in maniera apparentemente disordinata.

Le fibre si distinguono in collagene, elastiche, reticolari; se prevalgono le collagene —> connettivo fibrillare denso.

A seconda di come si dispongono le fibre collagene:

• A fasci intrecciati = fibre raggruppate in fasci apparentemente disordinati, ma queste organizzazioni rispettano delle linee di forza, tensioni e trazioni per cui i fasci rispecchiano le esigenze meccaniche degli organi in cui si trovano.
• A fasci paralleli = le fibre sono parallele tra loro, si ha a livello dei tendini.
• A fasci crociati = in un piano sono fibre parallele tra loro, nel piano sovrastante e sottostante sono poste ortogonalmente rispetto al piano di riferimento. In alcuni piani sono sezionate trasversalmente, in alcuni piani secondo il loro asse maggiore. È tipico del tessuto che sta al di sotto dell’epitelio corneale, è necessario per permettere la trasparenza della cornea.

Nel connettivo ci sono fibre, sostanza amorfa, cellule; le fibre del tessuto connettivo, oltre alle fibre collagene, sono di tipo elastico e reticolare.

A. Se prevalgono le elastiche —> tessuto elastico: ha una proprietà che garantisce l’estensione e il ritorno di un organo alle condizioni di partenza, es. arterie, l’elasticità contribuisce a mantenere la pressione sanguigna, se le pareti delle arterie fossero rigide, avremmo pressione alta sistolica e non avremmo la diastolica, invece così durante la sistole la forza dinamica si trasmette alle pareti ed è restituita successivamente.

Questa elasticità gradualmente viene persa, le fibre elastiche diminuiscono, si formano addensamenti di fibre collagene. Ritroviamo le fibre elastiche anche nell’apparato respiratorio per permettere l’espansione e il ritorno dei polmoni. Le pareti che perdono elasticità causano la fibrosi polmonare = cambiamento della struttura interstiziale del polmone, le fibre collagene sostituiscono le elastiche. Formano anche i legamenti.

B. Se le reticolari —> tessuto reticolare, le fibre reticolari sono costituite da una particolare proteina collagene, formano lo stroma più delicato degli organi.

La membrana basale ha anche una componente che si chiama lamina reticolare.

Es. epatociti del fegato hanno bisogno di una trama delicata che è data da questo tessuto reticolare.

Altre varianti di tessuto connettivo propriamente detto, date dalla prevalenza di un tipo cellulare:

• Tessuto linfoide, costituito da tappeto di linfociti. Gli organi linfoidi sono costituiti da grande quantità di linfociti, quindi è facile il riconoscimento di questa marea di cellule tutte uguali. Organi linfoidi: timo, milza, linfonodi, tonsille, placche di Peyer, appendice vermiforme.
• Tessuto adiposo, vi prevalgono le cellule con compiti di immagazzinare i lipidi, gli adipociti che sono presenti in tutto il corpo ma abbondano nel sottocutaneo e in precise sedi.

Fibre

Le fibre presenti in tutti i connettivi sono: collagene, reticolari, elastiche.

1. Fibre collagene

• Sono molto resistenti alla trazione, es. il tendine di Achille può resistere a sollecitazioni di circa 500 kg.
• L’allungamento della fibra è del tutto trascurabile, essendo dell’ordine del 2%.
• Sottoposte all’ebollizione, il calore denatura le molecole proteiche che, dopo il raffreddamento della miscela, danno origine a un gel altamente viscoso, gelatina.
• Presentano un diametro compreso tra 1 e 12 microns mentre la loro lunghezza non è quantificabile.
• Se messe in soluzioni acide o alcaline si ha denaturazione del collagene.

Il collagene è molto diffuso nel nostro organismo e c’è una branca a metà tra medicina e cosmetologia che dalle caratteristiche del collagene risale alle caratteristiche del nostro aspetto.

Aspetto istologico

Le fibre collagene risultano acidofile e si colorano:

• In rosa con l’eosina.
• In rosso col metodo di Van Geeson.
• In blu col metodo di Mallory.
• Con la colorazione PAS si colorano poco, hanno una componente zuccherina limitata; sono glicoproteine, catene polipeptidiche di amminoacidi legate a pochi quantitativi di zuccheri.
• Sono scarsamente argirofile, le colora in giallognolo invece che col nero; è sempre dovuto dalla scarsa presenza di zuccheri.

La disposizione delle fibre: i fasci assumono questo andamento perché hanno un aspetto ondulato, nell’interstizio dei vari organi sono accompagnate anche da fibre elastiche, es. interstizio polmonare; se le collagene fossero distese impedirebbero la distensione dell’organo.

Al momento della distensione i fasci ondulati si distendono ad assecondare l’espansione dell’organo.

Al microscopio le fibre al loro interno presentano una scomposizione, si possono descrivere delle striature longitudinali, che corrispondono alle fibrille collagene.

Le fibrille collagene hanno diametro 0.2/0.5 microns.

Ogni fibrilla è costituita a sua volta da microfibrille di spessore 20-150 nm.

Queste risultano dall’associazione delle molecole di collagene.

Le microfibrille collagene, colorate con sali di Pb, sono subito riconoscibili al ME: striate trasversalmente da bande chiare e scure alternate; possono esistere libere, non associate ad altre.

Se si fa una misurazione tra 2 bande chiare si hanno 67-70 nm.

Le striature periodiche sono la caratteristica delle microfibrille e ne permettono l’identificazione al ME.

Composizione molecolare del collagene

Le microfibrille sono costituite da collagene.

Collagene (= generatore di colla).

La molecola di collagene (tropocollagene) ha lunghezza di 280-300 nm e spessore di 1,4 nm.

Nei vertebrati superiori il collagene rappresenta la proteina più abbondante di tutto l’organismo, 1/3 del peso proteico dell’organismo è rappresentato dalla glicoproteina collagene.

È una glicoproteina poco ricca di zuccheri, ne ha un minimo quantitativo.

Gli amminoacidi che prevalgono: glicina, prolina, idrossiprolina.

Ogni molecola di tropocollagene è a sua volta costituita da tre catene polipeptidiche elementari = 3 catene alfa.

Il tipo di collagene più diffuso è di tipo 1°, è formato da 2 catene identiche (alfa1-alfa1) e una catena diversa (alfa2).

La sequenza amminoacidica di ognuna di queste catene polipeptidiche è costituita da 333 triplette elementari che si ripetono periodicamente.

Le triplette più frequenti sono del tipo:

• Glicina, prolina, x.
• Glicina, x, idrossiprolina.

La x rappresenta altri amminoacidi (alanina, arginina, lisina, idrossilisina).

Fibrillogenesi

Con metodi autoradiografici è stato possibile studiare le modalità di sintesi del collagene da parte dei fibroblasti:

1. Catene proteiche alfa vengono allestite a livello del reticolo endoplasmatico rugoso (RER).
2. Segue l’idrossilazione, l’aggiunta di catene zuccherine e la formazione di triplici catene.
3. L’assemblaggio delle molecole di collagene nella costituzione delle microfibrille avviene all’esterno della cellula.

Sintesi delle catene alfa

I geni che codificano per le catene alfa del collagene sono almeno 34 e sono indicati col prefisso COL.

La trascrizione delle informazioni contenute nel codice genetico risulta nella sintesi delle singole catene polipeptidiche (catene alfa) pre-pro-collagene.

Si costituisce così una sequenza polipeptidica che prende il nome di pro-collagene.

Processo di idrossilazione del peptide

Interessa alcuni amminoacidi = prolina e soprattutto lisina, avviene ad opera degli enzimi prolil-ossidasi, lisil-ossidasi —> idrossiprolina e idrossilisina che hanno il compito di agevolare i legami crociati tra le catene alfa.

Questa reazione enzimatica richiede come cofattore vitamina C.

Nella carenza di vitamina C (scorbuto) il collagene ha triplici eliche deboli —> fragilità dei tessuti, emorragie.

Glicosilazione del peptide

La glicosilazione si verifica con aggiunta di monomeri di glucosio o galattosio.

Questi si legano ai gruppi idrossilici posti sulla lisina (non su quelli della prolina).

I pro-peptidi idrossilati e glicosilati si avvolgono girando verso snx e cos&igra