Concetti Chiave
- La mioglobina e l'emoglobina sono cruciali per il trasporto dell'ossigeno negli organismi pluricellulari, grazie alla loro capacità di legare reversibilmente l'ossigeno tramite il gruppo eme.
- L'ossigeno è poco solubile in acqua, rendendo necessarie le proteine di trasporto per garantire un adeguato apporto ai tessuti, specialmente su distanze maggiori di pochi millimetri.
- Il ferro, presente nel gruppo eme, è essenziale per il legame dell'ossigeno, potendo legarlo solo nello stato di ossidazione Fe2+, mentre Fe3+ non è in grado di farlo.
- All'interno delle proteine, il ferro è protetto da reazioni dannose grazie alla sua incorporazione nel gruppo eme, che limita l'accessibilità ai siti di coordinazione.
- L'eme, formato da una protoporfirina legata a un atomo di ferro, consente al ferro di stabilire legami con l'ossigeno, facilitando così il trasporto di questo gas vitale.
La mioglobina e l'emoglobina sono fra le proteine più studiate e meglio caratterizzate. Sono state le prime proteine di cui sia stata determinata la struttura tridimensionale; esse illustrano quasi ogni aspetto del più importante processo biochimico: il legame reversibile tra una proteina e il suo ligando. I modelli della mioglobina e dell'emoglobina forniscono molte informazioni sul modo in cui le proteine lavorano.
Il ruolo dell'ossigeno e dei metalli
L'ossigeno è poco solubile in acqua e non può essere trasportato ai tessuti in quantità sufficiente se è semplicemente disciolto nel plasma sanguigno. La diffusione dell'ossigeno attraverso i tessuti diventa inefficiente se le distanze superano i pochi millimetri. I'evoluzione degli animali pluricellulari di grandi dimensioni è sostanzialmente correlata a quella delle proteine che sono in grado di trasportare e conservare l'ossigeno. Nessuna delle catene laterali degli amminoacidi risulta però idonea a legare reversibilmente la molecola dell'ossigeno. Questo ruolo viene svolto da alcuni metalli di transizione,
tra cui il ferro e il rame, che hanno una forte tendenza a legare l'ossigeno. Gli organismi pluricellulari utilizzano le proprietà di questi metalli, in particolare del ferro, per il trasporto dell'ossigeno.
Il ferro e il gruppo eme
Il ferro allo stato libero provoca la formazione di specie dell'ossigeno altamente reattive come i radicali ossidrilici, che possono danneggiare il DNA e altre macromolecole. Il ferro usato nelle cellule è invece sequestrato in forme che lo rendono meno reattivo. Il ferro negli organismi pluricellulari, specialmente quelli in cui questo elemento, nella forma capace di legare ossigeno, deve essere trasportato per distanze molto lunghe, è spesso incorporato nel gruppo prostetico legato a una proteina chiamata eme.
Qual è la struttura e funzione dell'eme?
L'eme è costituito da una struttura organica complessa ad anello, la protoporfirina, a cui è legato un singolo atomo di ferro nello stato di ossidazione ferroso (Fe2+). l'atomo di ferro ha sei legami di coordinazione, quattro dei quali sono impegnati con i quattro atomi di azoto che fanno parte dell'anello porfirlnico; gli altri due sono invece perpendicolari al piano della porfirina. Gli atomi di azoto coordinati (che hanno la caratteristi.ca di donatori di elettroni} impediscono la conversione del ferro dell'eme nello stato ferrico (Fe3+). Il ferro nello stato Fe2+ lega reversibilmente l'ossigeno; nello stato Fe3+ non è invece in grado di legare l'ossigeno. L'eme è presente in alcune proteine che trasportano ossigeno e anche nei citocromi, che partecipano a reazioni di ossidoriduzione.
Protezione del ferro nelle proteine
Le molecole di eme libere in soluzione (non legate a proteine} hanno il loro Fe2+ con due legami di coordinazione dispomoili: la reazione contemporanea di una molecola di ossigeno con queste molecole di eme libero (o con due ioni
Fe2+ lberi) porta alla conversione irreversibile del Fe2+ a Feh. Quando l'eme è inserito in una proteina questa reazione non avviene, in quanto il gruppo eme è immerso in profondità nella struttura proteica e l'accessibilità ai siti di coordinazione è limitata. Uno dei due legami di coordinazione è impegnato con un atomo di azoto di una catena laterale di un residuo di His, mentre l'altro legame è il sito a cui si lega la molecola di ossigeno.
Domande da interrogazione
- Qual è il ruolo dell'ossigeno e dei metalli nel trasporto dell'ossigeno negli organismi pluricellulari?
- Come viene utilizzato il ferro nelle cellule per evitare la formazione di specie reattive?
- Qual è la struttura e la funzione dell'eme?
- Perché l'eme legato a una proteina è più stabile rispetto all'eme libero?
- Qual è l'importanza della coordinazione dell'atomo di ferro nell'eme?
L'ossigeno è poco solubile in acqua e non può essere trasportato efficacemente nel plasma sanguigno. Gli organismi pluricellulari utilizzano metalli di transizione, come il ferro, per legare e trasportare l'ossigeno, essenziale per la loro evoluzione.
Il ferro libero può generare specie reattive dannose, ma nelle cellule è sequestrato in forme meno reattive, come nel gruppo prostetico eme, che consente il trasporto sicuro dell'ossigeno.
L'eme è composto da una protoporfirina legata a un atomo di ferro (Fe2+), che ha sei legami di coordinazione. Questa struttura consente al ferro di legare reversibilmente l'ossigeno, fondamentale per le proteine che trasportano ossigeno.
L'eme legato a una proteina è protetto da reazioni indesiderate, poiché è immerso nella struttura proteica, limitando l'accessibilità ai siti di coordinazione e prevenendo la conversione del Fe2+ in Fe3+.
La coordinazione dell'atomo di ferro è cruciale perché consente il legame reversibile con l'ossigeno; se il ferro è nello stato Fe3+, non può legare l'ossigeno, compromettendo la funzione dell'eme nelle proteine.
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