Struttura e funzione delle molecole organiche: carboidrati, lipidi e proteine

Tutte le molecole organiche contengono atomi di carbonio (C) uniti ad altri atomi (di carbonio e non) tramite legami covalenti.

Un atomo di carbonio ha 4 elettroni e può formare 4 legami covalenti, grazie ai quali possono formare nei composti organici catene molto lunghe che costituiscono lo scheletro carbonioso.

I composti organici più semplici sono gli idrocarburi (carbonio e idrogeno).

Le molecole organiche più complesse sono caratterizzate dai gruppi funzionali.

Le molecole, grosse e complesse, chiamate polimeri, sono formate dall'unione di molte molecole piccole simili chiamate monomeri.

Carboidrati e loro classificazione

I carboidrati vengono classificati in base al numero di molecole che contengono: i più semplici, formati da una sola molecola, sono detti monosaccaridi, per ogni atomo di carbonio ci sono due atomi di idrogeno e uno di ossigeno.

I monosaccaridi più importanti sono il glucosio, ovvero la principale fonte di energia per gli esseri umani ed altri vertebrati, il fruttosio, presente nella frutta (entrambi formati da 6 atomi di carbonio), e il galattosio, presente nel latte.

Le molecole dei vari monosaccaridi possono unirsi tra loro per dare zuccheri che presentano molecole più grandi, come il saccarosio.

Il saccarosio è formato da due unità diverse (glucosio+fruttosio), perciò è un disaccaridi.

I carboidrati formati da centinaia o migliaia di unità si chiamano polisaccaridi.

Alcuni polisaccaridi funzionano come riserve per gli organismi (es. le piante immagazzinano lo zucchero in eccesso sotto forma di amido; gli animali, invece, sotto forma di glicogeno, formato da molecole di glucosio che formano lunghe catene ramificate).

Altri polisaccaridi costituiscono i materiali che hanno la funzione di sostenere le cellule o l'intero organismo, come la cellulosa, principale componente del legno, e della chitina.

Grassi e loro caratteristiche

I grassi sono composti che svolgono una funzione di riserva energetica in molte piante e animali.

Ogni molecola di grasso è formata da tre molecole di acido grasso, legate a una molecola di glicerolo.

Le caratteristiche di un grasso dipendono dalla lunghezza dello scheletro carbonioso.

I lipidi che contengono acidi grassi in cui non compaiono doppi legami sono detti saturi e sono solidi a temperatura ambiente; quelli che invece contengono acidi grassi ma hanno doppi legami sono detti insaturi e sono liquidi a temperatura ambiente.

Le cere sono lipidi piuttosto simili ai grassi e formano un rivestimento che protegge e rende impermeabile il pelo dei mammiferi e le penne degli uccelli.

Fosfolipidi e glicolipidi

I fosfolipidi sono un gruppo di lipidi particolarmente importanti perché formano le membrane che delimitano tutte le cellule. I fosfolipidi sono formati da due molecole di acidi grassi unite a una molecola di glicerolo. Il terzo atomo di carbonio del glicerolo non è legato a un acido grasso ma a un gruppo fosfato (PO43-), che è a sua volta legato a un gruppo di atomi polare.

Ogni molecola di fosfolipide ha una doppia natura: è idrofila, ovvero ha affinità con l'acqua, ed idrofoba, ovvero non ha affinità con l'acqua e si allontana da essa.

I glicolipidi sono formati da zuccheri e grassi, in queste il terzo atomo della molecola di glicerolo è legato a una corta catena di carboidrati (da 1 a 15 monosaccaridi). In acqua i glicolipidi si comportano come i fosfolipidi e anch'essi formano le membrane che delimitano le cellule.

Steroidi e loro funzione

Gli steroidi sono lipidi molto diversi dai fosfolipidi e dagli acidi grassi. Negli steroidi gli atomi di carbonio si legano a formare 4 anelli chiusi e uniti tra loro.

Lo steroide più comune è il colesterolo, un componente essenziale della membrana cellulare.

Il colesterolo rappresenta la principale molecola di un gruppo di ormoni, detti ormoni steroidei, che comprendono gli ormoni sessuali e alcuni ormoni prodotti dalle ghiandole surrenali.

Il colesterolo viene trasportato nel sangue e quando è presente in eccesso può causare problemi all'apparato circolatorio.

Amminoacidi e proteine

Gli amminoacidi sono i monomeri che formano le proteine. Ogni molecola di amminoacido presenta due gruppi funzionali legati a un atomo di carbonio (C) centrale. I due gruppi hanno un comportamento chimico differente: il gruppo carbossilico (-COOH) in acqua rilascia protoni e si comporta come un acido, il gruppo amminico (-NH2) accetta protoni.

Il carbonio centrale è legato anche a un atomo di idrogeno (H) e a un gruppo di atomi (R). Il gruppo R differenzia i vari tipi di amminoacidi.

Esistono 20 tipi di amminoacidi che vengono indicati con 3 lettere (abbreviazione del loro nome).

Molti animali sono in grado di sintetizzare solo alcuni di questi amminoacidi. 8 amminoacidi sono detti "essenziali", perché devono essere assunti con la dieta:

Valina (VAL)

Leucina (LEU)

Isoleucina (ILE)

Fenilalanina (PHE)

Triptofano (TRP)

Metionina (MET)

Treonina (THR)

Lisina (LYS)

Le proteine differiscono per il numero di amminoacidi che le costituiscono e per l'ordine con cui sono assemblate.

Nelle cellule, gli amminoacidi formano lunghe catene mediante legami covalenti tra il carbonio (C) del gruppo carbossilico di una molecola e l'azoto (N) del gruppo amminico della molecola successiva.

Struttura delle proteine

La sequenza degli amminoacidi di una proteina è detta struttura primaria. Ogni proteina ha una diversa struttura primaria che determina la forma tridimensionale di una molecola. Dalla forma delle proteine dipende la loro funzione.

Ogni proteina è costituita da una catena di amminoacidi.

Una volta che la proteina è stata assemblata, gli amminoacidi formano tra loro legami a idrogeno che determinano un ripiegamento della molecola.

Questa configurazione tridimensionale è detta struttura secondaria, e può essere:

-a elica, tipica delle proteine elastiche (come l'actina e la miosina, responsabili della contrazione dei muscoli);

-piana, con le catene di amminoacidi allineate in file parallele (è detta a foglietto ripiegato ed è tipica di proteine lisce, soffici, ma non elastiche, come il collagene).

La struttura secondaria può ripiegarsi ancora e determinare la complessa struttura terziaria di alcune proteine.

Grazie a questi ripiegamenti, le proteine formano delle >, chiamate siti. Il sito di una proteina è in grado di accogliere un unico tipo di molecola o di atomo. E' una proprietà molto importante, fondamentale in molti complessi biologici.

Molte proteine sono formate da più catene di amminoacidi legate tra loro. L'insieme delle diverse catene rappresenta la struttura quaternaria.