Introduzione alla biochimica 1

Introduzione

Biochimica: studio a livello molecolare degli organismi viventi.

→ Gli organismi viventi sono governati da stesse leggi e atomi di organismi non viventi.

Precursori → metabolici → monomeri → macromolecole → complessi → organelli → cellule.

Inorganici

Tutti gli esseri viventi sono costruiti dagli stessi tipi di biomolecole.

• Utilizzo di energia.
• Capacità di riprodursi.
• Capacità di percepire l'ambiente esterno e di cambiare.

Le molecole biologiche sono costruite da 25 elementi. I più abbondanti sono 6 (CHNOPS).

L'acqua → O e H sono così comuni è l'ubiquità dell'acqua (necessità per vita).

Il carbonio è il 3° elemento più abbondante (presente nei sistemi viventi).

Gli amminoacidi, lipidi, nucleotidi, zuccheri semplici.

Perché è così versatile? Perché può formare fino a 4 legami covalenti:

• I legami C-C sono forti, la rottura genera molta energia.
• Molto solubile in acqua.

Costituisce le 4 principali biomolecole:

• Proteine formate con 20 precursori: amminoacidi, uniti da legami peptidici, in lunghe catene. Le catene si ripiegano in strutture tridimensionali, che danno attività biologica.
• Acidi nucleici formati da 4 precursori, i nucleotidi. Conservano e trasferiscono info.
• Lipidi molecole piccole. Hanno una doppia natura: idrofilica e idrofobica. Funzione strutturale, di segnale (steroidi), di riserva (trigliceridi).
• Carboidrati, principale fonte energetica. Più comune è il glucosio (glicogeno/amido).

Tutti gli organismi richiedono energia e carbonio per la vita.

In verità tutti gli organismi dipendono dalla luce alla fine.

Introduzione

Biochimica: studio a livello molecolare degli organismi viventi.

Gli organismi viventi sono governati da stesse leggi e atomi di organismi non viventi.

Precursori → metabolici → monomeri → macromolecole → complessi → organelli → cellule.

Inorganici

Tutti gli esseri viventi sono costruiti dagli stessi tipi di biomolecole.

• Utilizzo di energia.
• Capacità di riprodursi.
• Capacità di percepire l'ambiente esterno e di cambiare.

Le molecole biologiche sono costruite da 25 elementi. I più abbondanti sono 6 (CHNOPS).

L'acqua → O e H sono così comuni è l'ubiquità dell'acqua (necessità per vita).

Il carbonio è il 3° elemento più abbondante (presente nei sistemi viventi).

Gli amminoacidi, lipidi, nucleotidi, zuccheri semplici.

Perché è così versatile? Perché può formare fino a 4 legami covalenti:

• I legami C-C sono forti, la rottura genera molta energia.
• Molto solubile in acqua.

Costituisce le 4 principali biomolecole:

• Proteine formate con 20 precursori: amminoacidi; uniti da legami peptidici, in lunghe catene. Le catene si ripiegano in strutture tridimensionali, che danno attività biologica. L'uomo sintetizza solo 11 amminoacidi.
• Acidi nucleici formati da 4 precursori, i nucleotidi. Conservano e trasferiscono info.
• Lipidi molecole piccole. Hanno una doppia natura; idrofilica e idrofobica. Funzione strutturale, di segnale (steroidi), di riserva (trigliceridi).
• Carboidrati, principale fonte energetica. Più comune è il glucosio (glicogeno/amido).

Tutti gli organismi richiedono energia e carbonio per la vita.

In verità tutti gli organismi dipendono dalla luce alla fine.

Le leggi della termodinamica

L'entalpia esprime la quantità di energia di un sistema che può scambiare con l'esterno.

L'entropia, invece, misura il disordine del sistema.

Per la sintesi di molecole complesse e le reazioni metaboliche c'è bisogno di energia.

Un processo termodinamico favorito libera energia (proc. spontaneo) ⇒ Eq. di Gibbs ΔG=ΔH-TΔS.

La spontaneità di una reazione dipende dalla variazione di energia libera tra prodotti e reagenti.

A P e T costanti, una trasformazione è possibile solo se porti ad una diminuzione dell'E libera.

G dei prodotti < G dei reagenti.

Energia libera di Gibbs

Fornisce un criterio per stabilire la spontaneità di una reazione: una reazione è spontanea se ΔG < 0 ⇒ ΔG = G(P) - G(S).

In condizioni standard ΔG⁰ = ΔG⁰_R - RT lnK_eq.

L'energia viene interconvertita negli organismi viventi:

• Nutrimento ⇒ trasformazione chimica ⇒ calore ⇒ metabolismo ⇒ molecole semplici.
• Luce solare all'interno della cellula (molecole semplici) ⇒ polimerizzazione macromolecole.

La moneta di scambio in questi processi è l'ATP (prim. portatore energetico).

L'idrolisi dei legami fosfoanidrici rilascia molto ΔG⁰ (trasportatore di energia).

Bisogna che si formi un intermedio fosforilato:

• L'idrolisi dell'ATP avviene in 2 step: A + ATP ⟶ A-P + ADP.
• ⟶ A-P + B ⟶ AB + perdita di P.

L'idrolisi dell'ATP è esoergonica:

• Migliore separazione di carica, diminuzione della repulsione elettrostatica delle 4 cariche.
• Migliore solvatazione dei prodotti per la presenza di più specie cariche.
• Prodotti sono più stabili (risonanza).

Spesso l'ATP è un donatore di gruppi fosfato, ma può essere anche utilizzato per trasferimento di gruppi fosfato da parte di altre molecole (accetta gruppi fosfato) ➔ avviene quando il potenziale di trasferimento del gruppo fosforico è più elevato dell'ATP.

Reazioni quali PEP + ADP ➔ piruvato + ATP sintetizzano ATP.

L'ATP ha una posizione intermedia di ΔG⁰, per questo sia donatore che accettore.

Variazione di energia libera e velocità di transizione

ΔG⁰ non indica la velocità di reazione. Se ΔG⁰ è spontaneo (< 0), ma è lenta, essa è incompatibile con i bisogni fisiologici.

Entrano in gioco gli enzimi, che accelerano la velocità di reazione e rendono compatibili le reazioni prima incompatibili.

Gli enzimi non spostano le reazioni e non modificano il ΔG⁰. Diminuiscono l'energia di attivazione.

Esiste uno stato di transizione (XT), poco stabile e ad energia maggiore. Questo determina la velocità di reazione e dipende energia libera di attivazione (ΔG⁰).

Gli enzimi, catalizzando la reazione, diminuiscono E⁰ richiesto dallo stato di transizione e quindi ne aumentano la velocità.

La velocità di reazione si può aumentare anche:

• Aumentando la temperatura (stabilità macromolecole è limitata).
• Aumentando la concentrazione dei reagenti (ma molto costoso).
• Uso di catalizzatori.

Catalizzatori

Catalizzatori:

• Aumentano la velocità delle reazioni chimiche.
• Abbassano l'attivazione di energia libera ΔG*.
• Non alterano ΔG.
• Offrono accelerazione a condizioni deboli.
• Alta specificità.
• Possibilità di regolazione.

Biochimica I (strutturale)

• Molecole biologiche.
• Come interagiscono.
• Come vengono utilizzate e sintetizzate dalla cellula.
• Come vengono controllate dalla cellula.

NAD e NADP, coenzimi che derivano dall'acido nicotinico. Agiscono con le deidrogenasi come trasportatori solubili di elettroni. NAD⁺ (forma ossidata), NADH (forma ridotta), NADP (H).

FAD, Flavin Adenin Dinucleotide. È composto da 2 nucleotidi: AMP e FMN (Flavinmononucleotide), legati tra loro con un legame fosforico.

FADH₂ è la forma ridotta del FAD.

Il FAD è un coenzima che si comporta come gruppo prostetico perché è legato strettamente con la porzione proteica dell'enzima. Deriva dalla vitamina riboflavina (categoria B).

FMN è un trasportatore simile al FAD che può accettare o cedere 1/2 elettroni, anche FADH₂.

FAD e NAD sono accettori e donatori di atomi di idrogeno in reazioni di deidrogenasi.

I legami chimici

• Legami covalenti, sono forti e stabili. Possono essere polari e avere asimmetrie nella distribuzione di elettroni.
• Legame ionico, tra atomi con elettronegatività molto diversa. Gli atomi non sono mai condivisi, in acqua gli ioni si separano e sono stabilizzanti. Es: idratazione → etanolo.
• Legami non covalenti, poco energetici ma si formano in grandi quantità.
• Legami di idrogeno, sono deboli e derivano dall'attrazione tra un atomo di H e uno molto elettronegativo (O, N, S), il quale è già legato a un atomo molto elettronegativo.
• Interazioni di Van Der Waals.
• Effetto idrofobico.

L'acqua

La vita si è evoluta in ambiente acquoso (protezione da raggi UV, "tampone termico").

Gli organismi viventi sono costituiti al 70% al 90% di H2O.

Le reazioni chimiche avvengono in ambiente acquoso.

L'acqua è un determinante critico per la struttura e le funzioni di proteine, acidi nucleici e membrane biologiche.

Le proprietà dell'acqua

Legami a idrogeno: il nucleo altamente elettronegativo attrae a sé gli elettroni che esso condivide con gli idrogeni → momento dipolare. Si forma tra H e O.

Ha punti di fusione ed ebollizione alti.

Ha una simmetria tetraedrica con angoli 109° tra gli H, che conferisce varie proprietà:

• Conformazione cristallina dell’acqua → minore densità di H2O liquida.
• Nel ghiaccio si possono formare 4 legami di idrogeno.
• Nell'acqua liquida si possono formare 3,4 legami a idrogeno → stato molecole disordinato.
• Ha un'ampia tensione superficiale.

I legami a idrogeno sono più forti se sono in conformazione lineare → struttura esagonale del ghiaccio (estremamente ordinato) → struttura a rete tridimensionale, il quale numero di molecole chiuse in un anello sono 5 → conferisce minor densità.

Il ghiaccio ha entropia minore rispetto all'acqua libera, ma ha maggiore energia tra i legami → entalpia maggiore.

L° G è importante la temperatura per due fattori: quindi G = H − TS.

I legami a idrogeno sono molto importanti nelle macromolecole (amminoacidi, DNA).

Si formano anche tra gli acidi nucleici, tra proteine (-elica, β-foglietto).

Sono importanti per l'interazione tra enzima e substrato, che si formano staccando molecole di H2O disposte attorno a questi.

Interazioni di Van Der Waals: si formano deboli forze di attrazione tra le nubi elettroniche di atomi adiacenti.

Ogni atomo ha un tipico raggio di van der Waals, che costituisce una misura delle dimensioni delle nubi elettroniche.

Dipendono dalla superficie di contatto e assumono importanza biologica quando hanno dimensioni (lunghezze) non trascurabili. La superficie sferica quindi determina la forza di queste interazioni, più grande è, più sarà maggiore.

Effetto idrofobico: riguarda molecole che non possano interagire con l’acqua. È guidata dal secondo principio della Termodinamica: l'entropia di un sistema aumenta sempre durante un processo spontaneo.