Riassunto esame Biologia animale, Prof. Nonnis Marzano Francesco, libro consigliato Biologia, Solomon

Biologia animale Prof. Marziano Nonnis 2022-2023

Proprietà della vita

La vita non ha una definizione univoca, ma siamo in grado di analizzare delle proprietà della vita in tutti gli organismi (procarioti, primati...), le quali si ripetono in modo preciso.

Le sue proprietà riescono a mettere in atto una serie di processi che conferiscono agli esseri viventi delle caratteristiche uniche e quindi un organismo rimane in vita fino a che ha un ordine e organizzazione gerarchica.

• Punto 1. Ordine/organizzazione gerarchica (deve esserci sempre una gerarchia che detta e ordina → per esempio il cervello nel corpo umano svolge questa funzione di organizzazione).
• Punto 2. Crescita, sviluppo, apoptosi (morte cellulare programmata per mantenere un certo ordine).
• Punto 3. Riproduzione (continua sostituzione di elementi viventi) → energia che noi procuriamo.
• Punto 4. Consumo di energia (omeostasi metabolica) dall’introduzione di cibo → le cellule trasformano l’energia in ATP.
• Punto 5. Risposta all’ambiente (stimoli) → le cellule cercano continuamente di adattarsi al mondo ambientale.

Gerarchia organizzativa

• Punto 1. Atomi-molecole.
• Punto 2. Organuli.
• Punto 3. Cellula (unità elementare della vita).
• Punto 4. Tessuto.
• Punto 5. Organo (Apparato).
• Punto 6. Organismo (Individuo).
• Punto 7. Popolazione (individui della stessa specie).
• Punto 8. Comunità (interazione tra popolazioni di specie diverse).

L’organizzazione serve a mantenere l’omeostasi (adeguate condizioni fisiologiche):

• Stabilità dell’ambiente interno di un organismo che viene preservata da fini meccanismi di regolazione;
• Delle funzioni che consentono all’ambiente interno complesso di mantenere costante la propria composizione;
• Costanza dei valori delle diverse funzioni vitali (parametri vitali legati all’organizzazione delle funzioni vitali – gerarchia).

Omeoresi: capacità di mantenimento di condizioni di stabilità di un organismo. Oscillazioni dei tassi metabolici finalizzati al raggiungimento di uno stadio biologico diverso dall'origine → l’organismo può uscire da condizioni di omeostasi → il cambiamento di temperatura porta all’uscita dall’omeostasi (40°C limite di denaturazione proteica) → l’uscita dall’omeostasi porta alla patologia.

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La materia: elementi e composti

Gli elementi sono sostanze che non possono essere scisse in sostanze più semplici mediante reazioni chimiche ordinarie.

L’atomo è la più piccola porzione di un elemento che mantiene tutte le proprietà chimiche di quell’elemento.

Circa 25 dei 92 elementi naturali sono essenziali per la vita → C, O, H, N = 96% materia vivente → P, S, Ca, K = circa 4%.

I componenti degli atomi sono minuscole particelle di materia (tutto ciò che ha una massa e occupa spazio) note come particelle subatomiche. I fisici hanno scoperto un numero considerevole di particelle subatomiche, ma per i nostri scopi ne verranno considerate solo tre: elettroni, protoni e neutroni. Un elettrone è una particella che possiede una carica elettrica negativa unitaria, un protone possiede una carica positiva unitaria, un neutrone è una particella priva di carica. In un atomo elettricamente neutro, il numero di elettroni è uguale al numero di protoni.

L’insieme di protoni e neutroni costituisce il nucleo atomico. Gli elettroni non hanno una collocazione fissa e si muovono nello spazio che si trova intorno al nucleo atomico.

Due o più atomi possono combinarsi chimicamente. Quando atomi di elementi diversi si combinano, il risultato è un composto chimico. Un composto chimico consiste di atomi di due o più elementi differenti combinati in un rapporto fisso.

Quando due o più atomi si combinano chimicamente, si formano unità chiamate molecole.

Un legame chimico è la forza attrattiva che lega tra di loro due atomi in una molecola.

Legame

Legame → forma attrattiva che lega tra di loro due atomi di una molecola.

• Covalente 50-110 kcal/mol → è un legame forte quindi la molecola è rigida, stabile ed è difficile da rompere.
• Ionico 3-7 kcal/mol.
• Idrogeno 3-7 kcal/mol.
• Van der Waals 1 kcal/mol.

Punto 1. Legame covalente: due atomi mettono in condivisione una nuvola elettronica con gli elettroni dei due atomi condivisi.

Nei legami covalenti gli elettroni vengono condivisi, cioè gli elettroni sono attratti dai protoni di entrambi gli atomi, che però non sono così vicini tra loro da respingersi con forza.

• Ponti disolfuro S-S: sono legami stabili ed energetici.
• Apolare: se gli elettroni sono condivisi in maniera equivalente; quindi, hanno elettronegatività uguale.
• Polare: se gli atomi hanno elettronegatività diversa; l’acqua è una molecola polare a causa della parziale carica positiva addensata sull’idrogeno e della parziale carica negativa addensata sull’ossigeno.

Una molecola polare ha un’estremità con una carica parziale positiva e l’altra con carica parziale negativa.

→ sostanze polari = sostanze idrofobiche/idrofile.

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Punto 2. Legame idrogeno: si formano tra molecole di H₂O e sono legami deboli.

I legami a idrogeno si formano tra un atomo con una parziale carica negativa e un atomo di idrogeno legato covalentemente all’ossigeno, appartenenti alla stessa molecola o a due molecole diverse. Al posto dell’ossigeno vi può essere un atomo di azoto.

Sono importanti nell’organizzazione molecolare, si formano a livello intermolecolare e intramolecolare → all’interno della molecola d’acqua, aumentando le temperature, si vanno a rompere i legami.

Punto 3. Legame ionico: quando un alogeno si trova a contatto con elementi della parte sinistra della tavola periodica, riesce ad attirare a sé un elettrone. I legami ionici consistono nell’attrazione elettrostatica tra ioni di carica opposta (cationi e anioni).

All’interno della cellula un legame ionico ha una forza pari a circa metà di quella di un legame covalente.

Essendo polari, le molecole di acqua si posizionano attorno ad anioni e cationi presenti in soluzione riducendo la loro tendenza a riassociarsi nel solido.

Punto 4. Forze di Van der Waals: avvengono quando gli elettroni nel loro movimento, agiscono su distanze brevi e si accumulano in una porzione di molecole con formazione di zone a carica positiva e negativa.

Il corretto funzionamento di un organismo dipende dallo stretto controllo esercitato sui componenti chimici presenti nelle cellule e, in particolare, sui valori di pH.

• pH intracellulare = 7.2-7.4.
• pH extracellulare = variabile.
• Omeostasi termica: la termoregolazione del corpo deve essere mantenuta dentro un range che va dai 36 ai 36,5 °C.

Struttura e funzione delle macromolecole

Le macromolecole sono molecole complesse di alto peso molecolare (oltre 5.000 dalton) a base di atomi di carbonio.

Possiamo individuare 4 classi di macromolecole:

• Carboidrati,
• Lipidi,
• Proteine,
• Acidi nucleici (vitamine).

→ 1 dalton = 1 uma.

La formazione di macromolecole avviene soprattutto attraverso processi di polimerizzazione che avviene per formazione di legami covalenti specifici, che vanno a formare polimeri di base che hanno un’architettura solida.

→ il processo inverso è chiamato idrolisi e consiste nella rottura dei legami tra monomeri per aggiunta di molecole di H₂O.

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1. Proteine

Le proteine sono macromolecole costituite da una serie di amminoacidi legati tra di loro attraverso legami covalenti peptidici, ovvero un legame di condensazione specifica che lega il carbonio del gruppo carbossilico di una molecola all’azoto di un’altra molecola del gruppo amminico.

→ catena polipeptidica = una serie di amminoacidi non ancora funzionante.

Gli aminoacidi, i costituenti delle proteine, hanno un gruppo amminico (—NH₂) e un gruppo carbossilico (—COOH) legati allo stesso atomo di carbonio asimmetrico, il carbonio alfa.

Amminoacidi essenziali (assunti con dieta): Isoleucina, Leucina, Lisina, Metionina, Fenilalanina, Treonina, Triptofano, Valina, Istidina, Arginina (nei bambini).

Principali classi di proteine

• Punto 1. Enzimi (catalizzano specifiche reazioni chimiche).
• Punto 2. Proteine strutturali (rafforzano e proteggono le cellule e i tessuti).
• Punto 3. Proteine di riserva (albumina = riserva di amminoacidi).
• Punto 4. Proteine di trasporto (trasportano sostanze sia all’esterno che all’interno della cellula).
• Punto 5. Proteine di regolazione.
• Punto 6. Proteine di movimento.
• Punto 7. Proteine di difesa (anticorpi).
• Punto 8. Recettori (ricevono un messaggio e lo portano all’interno della cellula).

Struttura delle proteine

Le proteine hanno quattro livelli di organizzazione:

Primaria → sequenza amminoacidica che contiene il codice genetico (glucagone) posta in una semplice forma lineare.

→ Piccoli cambiamenti nella struttura primaria di una proteina possono alterare la sua forma e influenzare la sua funzione.

Quando una proteina viene scaldata, sottoposta a significativi cambiamenti di pH o trattata con prodotti chimici, la sua struttura terziaria diventa disordinata e le catene peptidiche si aprono producendo una conformazione meno ordinata. Questo srotolamento principalmente dovuto alla rottura di legami a idrogeno e legami ionici è associato alla perdita dell’attività biologica della proteina. Tale cambiamento di conformazione e la conseguente perdita di attività biologica vengono definiti denaturazione della proteina.

Secondaria → formazione di legami a H intramolecolari.

• α elica (Proteine fibrose in lana, capelli, unghie, pelle) → la catena polipeptidica forma un avvolgimento elicoidale uniforme.
• β foglietto (Beta amiloide in malattia di Alzheimer) → un foglietto ripiegato è flessibile piuttosto che elastico.

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Terziaria → dipende dalle interazioni tra le catene laterali; rappresenta la forma complessiva assunta da ciascuna catena polipeptidica.

→ durante questa fase possono intervenire delle proteine denominate chaperoni molecolari che aiutano a raggomitolare la catena.

Chaperoni molecolari

• Punto 1. Assicurano corretto mantenimento stato conformazionale.
• Punto 2. Dirigono assemblaggio complessi multiproteici.
• Punto 3. Favoriscono la denaturazione parziale delle proteine durante trasporto.
• Punto 4. Stabilizzano proteine attraverso rinaturazione o degradazione.

Quaternaria → deriva dalle interazioni tra i polipeptidi, che interagiscono in modo specifico per dare una molecola proteica biologicamente attiva. Questa struttura deriva dalla disposizione tridimensionale delle catene polipeptiche.

Gli stessi tipi di interazione che danno origine alle strutture secondaria e terziaria contribuiscono anche alla struttura quaternaria; esse includono legami a idrogeno, legami ionici, interazioni idrofobiche e ponti disolfuro.

L’insulina è una proteina a struttura quaternaria.

2. Acidi nucleici (polimeri di nucleotidi)

Gli acidi nucleici trasmettono l’informazione ereditaria e determinano quali proteine debbano essere sintetizzate dalla cellula. Nelle cellule ci sono due tipi di acidi nucleici: l’acido ribonucleico (RNA) e l’acido desossiribonucleico (DNA).

Il DNA costituisce i geni, il materiale ereditario della cellula, e contiene le istruzioni per sintetizzare tutte le proteine e tutto l’RNA necessari per l’organismo. L’RNA interviene nel complesso processo in cui gli aminoacidi vengono legati tra loro per formare i polipeptidi.

Il DNA è formato da due filamenti intrecciati attraverso basi azotate che si uniscono tra di loro grazie alla formazione di legami a idrogeno (legami deboli che si possono rompere facilmente) → i due legami laterali, invece, si uniscono attraverso legami covalenti molto stabili.

I due filamenti possono essere aperti per generare un filamento di stampo oppure per leggere il codice genetico (per esempio posso individuare l’informazione che mi dice quali amminoacidi devo posizionare per generare la proteina).

Per far ciò gli enzimi che vanno a lavorare sul DNA devono essere precisi e i due filamenti laterali devono essere stabili per non causare la rottura dell’intero filamento di DNA.

→ legame citosina-guanina = tre legami che sono termodinamicamente più resistenti alla rottura, inoltre questo legame è più stabile del legame adenina-timina che è composto da un solo doppio legame → C≡G A=T.

Gli acidi nucleici sono polimeri di nucleotidi, unità molecolari costituite da:

• Punto 1. Uno zucchero a 5 atomi di carbonio, ribosio (nell’RNA) o desossiribosio (nel DNA);
• Punto 2. Uno o più gruppi fosfato che rendono la molecola acida;

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• Punto 3. Una base azotata (composto eterociclico contenente azoto).

La base azotata può essere a doppio anello, come nelle purine, o ad anello singolo, come nelle pirimidine.

• Il DNA contiene le purine adenina (A) e guanina (G), e le pirimidine citosina (C) e timina (T), oltre allo zucchero desossiribosio e al fosfato.
• L’RNA contiene le purine adenina e guanina e le pirimidine citosina e uracile (U), oltre allo zucchero ribosio e al fosfato.

Le molecole degli acidi nucleici sono costituite da catene lineari di nucleotidi uniti tra loro da un legame fosfodiesterico: costituito da un gruppo fosfato attaccato allo zucchero che si lega covalentemente allo zucchero del nucleotide adiacente.

Funzioni degli acidi nucleici

• Punto 1. Informazione genetica.
• Punto 2. Trasportano energia → ATP (Adenosina trifosfato) e GTP (Guanosina trifosfato).

L’adenosina trifosfato (ATP), costituita da adenina, ribosio e tre fosfati, è la più importante molecola energetica della cellula. I due gruppi fosfato terminali sono uniti al nucleotide mediante legami covalenti, che vengono solitamente simboleggiati con linee ondulate per indicare che l’ATP può trasferire un gruppo fosfato a un’altra molecola, rendendola più reattiva. In questo modo, l’ATP può cedere parte della sua energia chimica. Molta dell’energia chimica disponibile per la cellula è associata ai gruppi fosfato dell’ATP.

La guanosina trifosfato (GTP), un nucleotide che contiene la base guanina, può trasferire energia cedendo un gruppo fosfato e ha anche un ruolo importante nella segnalazione cellulare.

• Punto 3. Attività enzimatica → ribozimi = RNA dotati di attività catalitica, i quali vengono utilizzati per tagliare frammenti di acidi nucleici.

• CRISPR = inviano un ribozima in un punto specifico e tagliano una parte della mutazione.
• cAMP (adenosina monofosfato ciclico) = arriva un messaggio sulla superficie della cellula e l’AMP funge da comunicatore e segnalatore intramolecolare.
• NAD+ = la nicotinammide adenin-dinucleotide (NAD+) svolge un ruolo fondamentale nelle ossido-riduzioni biologiche che avvengono all’interno delle cellule.
• NADH+ = forma ridotta del NAD che accetta elettroni.

→ gli acidi nucleici sono polimeri di nucleotidi composti da zucchero pentoso, base azotata e gruppo fosfato → le basi azotate si uniscono in modo complementare.

(es. ho il 20% di adenina, che percentuale avrò di guanina? 30%).

Strutture degli acidi nucleici

Primaria → sequenza nucleotidica con legame fosfodiesterico (legame covalente che unisce tra di loro i singoli nucleotidi).

Secondaria → alternanza tra solco maggiore e solco minore perché vi è una distanza precisa; si forma un filamento ad elica, con presenza di forze di stacking → Watson e Crick dimostrano la struttura caratteristica della forza a elica.

• α-forma = questa forma perde H₂O e si disidrata.
• β-forma = è la forma maggiormente favorita.

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→ Metilazione = silenziamento genico (meccanismi che rendono inattive certe mutazioni).

→ Imprinting genomico = non è la singola sequenza che detta le caratteristiche, ma è quella sequenza, messa in rapporto con l’ambiente circondante.

3. Carboidrati (formati da carbonio e acqua in rapporto C:H₂:O)

Gli zuccheri, gli amidi e la cellulosa sono carboidrati. Gli zuccheri e gli amidi fungono da riserva di energia per le cellule; la cellulosa è il componente principale delle pareti delle cellule vegetali.

• Carboidrati semplici = formati da un monomero e un dimero, una o due unità saccaridiche.
• Carboidrati complessi = come i polimeri di glucosio e glicogeno.

I carboidrati possono contenere una sola unità di zucchero (monosaccaridi), due unità di zuccheri (disaccaridi) o molte unità di zuccheri (polisaccaridi).

• I monosaccaridi contengono generalmente da tre a sette atomi di carbonio. In un monosaccaride, a ciascun carbonio è legato un gruppo ossidrilico, tranne a uno, il quale a sua volta è legato, mediante un doppio legame, a un atomo di ossigeno per formare un gruppo carbonilico.

Se il gruppo carbonilico è in posizione terminale, il monosaccaride è una aldeide; se invece è in un’altra posizione nella catena, il monosaccaride è un chetone.

Il saccarosio viene idrolizzato in fruttosio (C₆H₁₂O₆ forma pentagonale) e glucosio (C₆H₁₂O₆ forma esagonale) → hanno stessa formula ma diversa conformazione strutturale, vengono definiti perciò isomeri strutturali. Inoltre, hanno anche proprietà differenti.

• Un disaccaride (due zuccheri) è costituito da due anelli monosaccaridici e legati l’uno all’altro mediante un legame glicosidico, costituito da un ossigeno centrale legato covalentemente a due atomi di carbonio, uno per anello.

→ legame covalente che si forma per condensazione dura