Appunti di Biochimica

Funzioni delle proteine

Influenzate da interazioni che portano a variazioni conformazionali.

Enzimi: modificazioni della conform. e della composizione chimica.

Ligandi: molecole che formano complessi con le proteine, spesso reversibili.

• Piccole molecole.
• Substrati per gli enzimi.
• Molecole regolatrici.
• Molecole trasportatrici.
• Altre proteine in compl. macromolecolari.

Ligandi

Come valutare la forza di un'interazione proteina-ligando?

Il legame reversibile può essere descritto dalla reazione all'equilibrio:

P + L ↔ PL

Valuto il valore della costante di dissociazione.

K_a = [P] [L] / [PL] = 1 / K_a

K_a alta, [PL] bassa, interazione debole.

K_a bassa, [PL] alta, interazione forte.

Costante di associazione

Curva di saturazione.

Descrizione della quantità di complessi proteina-ligando in base alla quantità di ligando libero.

• Legami occupati.
• Legami liberi.

Anticorpi

Anticorpi: funzione di riconoscere molecole estranee all'organismo.

Sito di legame degli antigeni sui Fab.

In base ai residui amminoacidici varia la specificità di gamma dell'anticorpo.

• Segmenti F β.
• Forma.
• Apolari non polari.
• Gruppi che formano legami idrogeno.
• Disposizione delle catene.

K_a = 6 · 10^-10 → basso quantità di Ag e anticorpi liberi.

Interazione molto forte e grande affinità.

Funzioni delle proteine

Influenze da interazioni che portano a variazioni conformazionali.

Enzimi e ligandi

• Enzimi.
• Ligandi.
• Substrati per enzimi.
• Molecole regolatrici.
• Molecole trasportatrici.
• Altre proteine in complessi macromolecolari.

Ligandi

Come valutare la forza di un'interazione proteina-ligando?

Il legame reversibile può essere descritto dalla reazione all'equilibrio:

P + L ↔ PL

Valuto il valore della costante di dissociazione.

K_d = [P][L] / [PL] = 1 / K_a

K_d alta → [PL] bassa → interazione debole.

K_d bassa → [PL] alta → interazione forte.

Costante di associazione

Descrizione della quantità di complesso proteina-ligando in base alla quantità di ligando libero.

Curva di saturazione.

Legame libero.

Anticorpi

Funzione di riconoscere molecole estranee all'organismo.

Fab: sito di legame dell'antigene.

FC: frammento cristallizzabile.

Epitopi β.

In base ai residui amminoacidici varia in base allo specifico di catena dell'anticorpo, parti non polari, gruppi che formano legami idrogeno, disposizione delle cariche.

K_d = 6 • 10^-10 → basso quantità di Ag e anticorpi liberi.

Interazione molto forte e grande affinità.

Ligando O₂

L'ossigeno funge da ligando in emoglobina (HB) e mioglobina (MB):

Si lega ad esse tramite il gruppo eme (prosteico).

Complessa struttura organica ad anello (protoporfirina) alla quale è legato uno ione Fe²⁺.

Mioglobina ed emoglobina

• Mioglobina.
• Emoglobina.
• Strutture simili.
• Stesse origini evolutive.
• Riserva di ossigeno nel tessuto muscolare.
• Trasporto di ossigeno nel torrente circolatorio, contenuta negli eritrociti.

Varia l'affinità per l'O₂ a seconda che si trovi:

• Nei polmoni: alta affinità → alta concentrazione di O₂ negli alveoli.
• Nei tessuti: concentrazione bassa di O₂ → bassa affinità → rilascio di O₂.

Capacità di creare movimento

Motori molecolari: molecole che sfruttano l'energia ricavata dall'ATP per generare movimento.

Nel muscolo le proteine che generano movimento sono actina e miosina principalmente.

Durante la contrazione la miosina forma fasci, superavvolgimento di 2 α-eliche, con le teste che si sporgono e scorrono sull'actina.

Enzimi

Enzimi: proteine che agiscono da catalizzatori biologici.

Ad eccezione di RNA catalitici.

Rendono possibili reazioni che in condizioni normali sarebbero troppo lente.

Selezionano le reazioni che devono avvenire o no, in ciascuna cellula segue quali enzimi costruire in base alle necessità.

Necessitano di cofattori per poter funzionare.

• Singoli elementi.
• Coenzimi.
• Apoenzima: solo parte proteica.
• Oloenzima: parte proteica + gruppo prosteico.