Appunti Biologia animale

Biologia animale

Introduzione

Le biomolecole di interesse biologico sono i lipidi, amminoacidi, nucleotidi e zuccheri/carboidrati. Per comprendere le interazioni è essenziale conoscere i legami chimici fra di esse:

• Legame covalente fra monomeri: può essere classificato come:
  • Puro: condivisione di elettroni fra due atomi molto simili fra loro a livello di elettronegatività.
  • Polare: abbiamo una piccola differenza di elettronegatività fra gli atomi coinvolti; in questo tipo di legame gli elettroni si spostano verso l'atomo più elettronegativo creando così una polarità. Esempio: l'acqua è una molecola polare.
• Altri tipi di legami: a idrogeno, ionico, interazioni idrofobiche, forze di Van der Waals, legame covalente nelle proteine. Questi legami servono a stabilizzare la struttura macromolecolare. Nel dettaglio possiamo osservare:
  • Legame ionico: si crea grazie all'attrazione dell'atomo più elettronegativo che “strappa” un elettrone all'atomo meno elettronegativo creando così cationi (ioni positivi) e anioni (ioni negativi). In questo tipo di legame abbiamo una grossa differenza di elettronegatività (capacità dell'atomo di attrarre a sé gli elettroni).
  • Legame a idrogeno: questo tipo di legame lo ritroviamo fra i filamenti di DNA ed è la "forza" che mantiene la sua struttura stabile; si tratta di legami molto deboli, ma se ne instaurano così tanti che la struttura è ben salda e i filamenti per essere divisi devono essere portati a una temperatura prossima all'ebollizione dell'acqua.
  • Forze di Van der Waals: si tratta di interazioni che avvengono fra molecole apolari o non polari.

Acqua e interazioni macromolecolari

L'acqua è alla base della vita, è una molecola costituita da H e O e influenza le interazioni macromolecolari. Quando si parla di molecola idrofila significa che può interagire con una molecola di acqua, mentre se viene definita idrofoba allora non riuscirà a interagire con essa.

Proteine e amminoacidi

Per quanto riguarda le proteine dobbiamo subito parlare degli amminoacidi e del legame peptidico. Per i primi si parla di monomeri (singole unità) che si uniscono fra loro grazie al legame peptidico (covalente). Quando gli amminoacidi sono molteplici si parla di polipeptide, ovvero una struttura base peptidica molto più lunga di un semplice peptide. A livello biologico le proteine svolgono diverse funzioni, come:

• Trasporto di materiali attraverso la membrana cellulare.
• Recettoriale
• Difesa immunitaria: si tratta di proteine prodotte dai linfociti B.
• Ormonale: l'insulina è un esempio classico di specializzazione delle proteine, ma anche il glucagone o il GH, EPD, la vasopressina, la prolattina etc.
• Enzimatica: si tratta di catalizzatori metabolici utili ad aumentare la velocità delle reazioni biochimiche finalizzate alla trasformazione delle biomolecole in sostanze più semplici. In particolare, gli enzimi abbassano la barriera energetica per favorire la trasformazione dei reagenti nei prodotti.
• Strutturale: associazione delle proteine per formare strutture complesse come il DNA negli eucarioti.

Gli amminoacidi che compongono le proteine sono 20 e si abbreviano con una nomenclatura di 3 lettere per essere riconosciuti internazionalmente. La caratteristica degli AA è la loro catena legata al gruppo R che può essere Apolare (non interagiscono con l'acqua) con legame covalente puro o può essere Polare (interagisce con l'acqua) o ancora possono avere la catena laterale parzialmente positiva o negativa. Di seguito vediamo alcuni esempi di amminoacidi di interesse biologico:

Il legame peptidico

Si tratta di una reazione in cui il gruppo amminoacidico e il gruppo carbossilico di due amminoacidi vicini reagiscono secondo la reazione di condensazione facendo uscire/liberando una molecola d'acqua.

Strutture delle proteine

Le proteine possono assumere 4 strutture peptidiche in base alla complessità dei legami con cui si creano:

• Struttura primaria: catena di amminoacidi semplice.
• Struttura secondaria: struttura lineare che si ripiega a beta-foglietto o a doppia elica.
• Struttura terziaria: proteina complessa; è la struttura finale che la proteina può assumere.
• Struttura quaternaria: si tratta di più proteine che interagiscono fra loro per formare una struttura più complessa avente 2 estremità alpha uguali e due estremità beta identiche.

Il glucosio

Si tratta di una biomolecola essenziale alla cellula, è l'unità di base dei disaccaridi e zuccheri complessi; esso può esistere in due strutture isomeriche: alpha e beta. Si tratta di una molecola aldoesosa, quindi ha 6 atomi di carbonio e un gruppo carbonilico CHO degli aldeidi. Queste molecole possono interagire fra loro nella posizione 1,4.

I lipidi

Di queste biomolecole osserveremo soprattutto i fosfolipidi. L'acido grasso saturo è una molecola lipidica con una struttura formata da una testa idrofila (gruppo carbossilico insaturo COOH) e una coda idrofoba (catena idrocarburica satura CH₂). Come possiamo notare la sua struttura è lineare.

Per quanto riguarda gli acidi grassi insaturi, presentano un doppio legame fra gli atomi di carbonio che consentono alla molecola di incurvarsi.

I fosfolipidi formano la struttura della membrana cellulare; come possiamo osservare la parte della colina (che può essere di serina, treonina, inositolo) rappresenta la zona idrofila della molecola, il fosfato, il glicerolo e le catene di acidi grassi invece rappresentano la coda del fosfolipide e sono idrofobi; se una delle catene è curva significa che sono presenti doppi legami carbonio-carbonio. I fosfolipidi in generale sono molecole anfipatiche, ovvero hanno una parte idrofila e una idrofoba.

La membrana plasmatica

Dato che abbiamo parlato del fosfolipide come la struttura base della membrana, possiamo immaginare di immergere una struttura fosfolipidica in ambiente acquoso: osserveremo che i lipidi si organizzano come una sfera chiamata liposoma con le teste idrofile rivolte verso l'esterno e le code idrofobe protette all'interno, ma ricordiamoci che formano 2 strati. Le membrane cellulari però contengono anche il colesterolo che tende a rendere più solida la struttura; sempre il colesterolo tende a stratificare in maniera asimmetrica la membrana, ma anche i diversi fosfolipidi che la compongono sono i responsabili di questo fenomeno. Anche i glicolipidi fanno parte della membrana e sono molecole formate da una parte lipidica e una parte glucidica.

Per quanto riguarda la fluidità della membrana possiamo osservare che la struttura satura viene detta cristallina (rimane più fissa), mentre la struttura che presenta lipidi insaturi mantiene la caratteristica fluida, quindi non cristallina. Sempre i fosfolipidi possono muoversi nel proprio strato, ma non possono quasi mai passare da uno strato all'altro.

Le proteine di membrana sono delle strutture presenti sulla membrana plasmatica, hanno la funzione di trasporto intra ed extracellulare e possono essere libere o ancorate ai fosfolipidi.

Il modello di Singer e Nicholson troviamo le strutture fosfolipidiche (con le teste esterne e le code idrofobiche interne a contatto), le proteine integrali (attraversano completamente la membrana) e periferiche (non la attraversano completamente), le glicoproteine (la parte glucidica è sempre rivolta verso la parte extracellulare ed è costituita da pochi polisaccaridi, in particolare dal glicocalice: si tratta di una glicoproteina con tanti gruppi ossidrilici polari che possono interagire con l'acqua).

Funzioni della membrana plasmatica

• Delimita la cellula e dona la forma.
• È definita come una membrana semipermeabile.
• Contiene i recettori: alcune proteine hanno al funzione di recettore.
• Fornisce dispositivi per la comunicazione cellula-cellula e per l'adesione cellulare.
• Permette il passaggio verso l'interno e l'esterno: questa funzione è la più importante. Le cellule per sopravvivere utilizzano il glucosio che viene direttamente dall'esterno, ma questa funzione serve anche ad eliminare le sostanze di scarto o tossiche presenti all'interno della cellula; anche la regolazione della concentrazione ionica è mediata dalla membrana grazie al continuo passaggio di calcio, sodio e potassio.

Trasporto passivo

Il trasporto passivo si suddivide in 2 tipologie: semplice e facilitato ed entrambi non richiedono energia. In particolare quello semplice avviene senza problemi e discriminazione delle molecole e soprattutto senza l'aiuto di una proteina di membrana, mentre la facilitata fa passare solo le molecole secondo gradiente di concentrazione e mediante una proteina di membrana. Per quanto riguarda la facilitata, le proteine possono essere trasportatrici o canali: per le prime la proteina cambia la sua conformazione in modo tale che il sito d'attacco sia rivolto verso il soluto; per le proteine canale invece abbiamo una semplice apertura per permettere il passaggio dell'acqua in cui si diffonde lo ione specifico.

Osmosi

Si tratta di un processo in cui la membrana, fa passare l'acqua verso la zona più concentrata di soluto per diluirla: questo processo crea una situazione di equilibrio grazie alla diluizione. Le conseguenze dell'osmosi possiamo osservarle in 3 diverse situazioni:

• Cellula in soluzione isotonica (cellula umana): il flusso di acqua in entrata e in uscita è costante perché la concentrazione interna ed esterna è uguale.
• Cellula in soluzione ipertonica: la concentrazione è maggiore all'esterno, quindi la cellula si stringe per far uscire l'acqua nell'ambiente per diluirlo.
• Cellula in soluzione ipotonica: la concentrazione interna è maggiore dell'esterno, quindi la cellula continuerà a riempirsi di acqua fino a scoppiare.

Diffusione

In questo processo la membrana è permeabile al soluto, quindi osserveremo il passaggio di esso da una zona più concentrata a una zona meno concentrata senza il trasporto di acqua per diluire. Quindi il soluto si muove secondo gradiente di concentrazione. Le molecole che possono passare dalla membrana per diffusione sono la CO₂, le molecole idrofobiche e le molecole piccole e polari come l'acqua, mentre le grosse molecole polari e quelle cariche positivamente o negativamente non riescono a passare.

Apertura dei canali

I canali sono di diversi tipi e possono aprirsi e chiudersi secondo diverse modalità:

• Apertura e chiusura meccanica: avviene quando si verifica un cambiamento di voltaggio extra o intracellulare.
• Apertura e chiusura mediata da un ligando: si tratta di una molecola in grado di attaccarsi al canale della cellula target per far cambiare la sua conformazione per permettere il passaggio degli ioni.

Uniporto o cotrasporto

Si parla di uniporto quando il passaggio del soluto avviene solo in una direzione, mentre il cotrasporto si verifica quando i due soluti vengono trasportati insieme; per il cotrasporto si parla di simporto quando i 2 soluti vanno nella stessa direzione, mentre se vengono trasportati in direzioni opposte si parlerà di antiporto.

Trasporto attivo

Si divide in primario o diretto e secondario o indiretto. In questo trasporto il soluto passa da una zona meno concentrata ad una più concentrata, quindi controgradiente, perciò questo processo richiede energia dall'ATP; il gradiente elettrochimico tiene conto sia della concentrazione che della carica. Il trasporto attivo avviene comunque tramite proteine trasportatrici, non canali, e viene permesso il passaggio di ioni specifici (potassio, sodio, calcio...) per mantenere costante la concentrazione intracellulare; queste proteine sono ATPasi e si dividono in sodio/potassio e calcio.

Il trasporto attivo primario è mediato dalla pompa sodio/potassio: all'interno della cellula ritroviamo molto potassio e all'esterno osserviamo tante molecole di sodio; questa disparità di ioni è permessa dalla pompa in questione che spinge fuori lo ione sodio e trasporta all'interno lo ione potassio grazie all'utilizzo dell'ATP perché lavora contro gradiente elettrochimico. Questa pompa ogni volta che porta fuori 3 atomi di sodio trasporta all'interno 2 atomi di potassio.

Il trasporto attivo secondario avviene, ad esempio, nel lume intestinale; si tratta di un trasporto diverso dal primario perché in questo caso il glucosio e il sodio entrano nel lume, quindi attraverseranno la cellula: il primo trasporto in alto è l'attivo secondario, mentre il passaggio del glucosio nella parte basale avviene per diffusione passiva facilitata (quindi dentro la cellula il glucosio è più concentrato rispetto all'esterno). Sempre nella parte basale troviamo l'utilizzo di ATP per trasportare lo ione sodio all'esterno.

Il trasporto vescicolare (endocitosi ed esocitosi)

Questo tipo di trasporto coinvolge le molecole più grandi, non tratta ioni. L'endocitosi è il meccanismo utile alla cellula per integrare all'interno delle molecole extracellulari; quando una molecola deve essere inglobata, la membrana crea un'invaginazione sferica fino al punto in cui si crea una vescicola che si distacca dalla membrana nell'ambiente intracellulare. Quando la vescicola si forma, se vista ad un livello più microscopico, possiamo osservare che mantiene il doppio strato lipidico (teste verso il liquido e le code protette all'interno); ovviamente esiste un riciclo vescicolare che mantiene la grandezza della membrana cellulare, altrimenti continue vescicole comporterebbero a una diminuzione sempre maggiore della membrana. Bisogna dividere l'endocitosi in:

• Fagocitosi: entrata di molecole o microrganismi di grandi dimensioni con lo scopo di distruggerli. La vescicola in questione viene chiamata fagosoma.
• Pinocitosi: entrata di molecole più piccole presenti nel fluido extracellulare.
• Endocitosi mediata da recettori: sulla membrana plasmatica sono presenti dei recettori in grado di interagire con delle molecole esterne; nel caso dell'endocitosi, le molecole vengono individuate dalle clatrine (proteine) e successivamente avviene l'invaginazione con la formazione di una vescicola rivestita.

L'esocitosi è il processo opposto nel trasporto delle molecole; anche qui abbiamo una vescicola formatasi dalla membrana plasmatica, ma in questo caso il materiale esce dalla cellula.

Gli acidi nucleici

Il DNA rappresenta l'informazione genetica. Se osserviamo lo schema possiamo vedere che il DNA si trova sotto forma di cromosomi (DNA+proteine) e sopra questa struttura possiamo trovare dei geni da cui, mediante il meccanismo della trascrizione, si forma l'RNA (in particolare mRNA) che andrà a sintetizzare le proteine.

Il DNA e l'RNA sono macromolecole, costituiti da monomeri uniti da legami covalenti; il monomero in questione ha una struttura precisa:

• Nucleotide (formato da una base azotata di 4 tipi: purina e pirimidina; tra le purine possono esserci o una adenina o una guanina; tra le pirimidine troviamo la citosina, timina e uracile). Questa base azotata è unita ad uno zucchero. I legami ad idrogeno che si instaurano sono molto deboli e permettono l'unione delle basi azotate.
• Zucchero pentoso: può essere ribosio (RNA) o desossiribosio (DNA) che, a differenza del ribosio, ha in posizione del C₂ un H al posto dell'ossidrile. Per l'unione col nucleotide troviamo un legame glicosidico.
• Gruppo fosfato: unisce i nucleotidi e viene definito ponte fosfodiesterico.

La struttura primaria dell'acido nucleico è formata da tanti monomeri che vengono uniti dal gruppo fosfato per formare il polimero. La struttura secondaria caratteristica del DNA viene mediata dall'interazione fra le basi azotate: nel dettaglio le basi possono interagire solo in determinati modi, non possono formare legami con tutte; nell'RNA ad esempio le basi azotate che possono interagire sono CG e AU, mentre nel DNA CG e AT. Per il DNA sappiamo che l'appaiamento delle basi azotate dona la caratteristica forma a doppia elica generata da un'ansa.

Nelle nostre cellule sono presenti diversi tipi di RNA che differiscono per l'ordine delle basi azotate, quindi le strutture secondarie sono molteplici. L'esempio a lato rappresenta l'RNA transfert, ovvero un unico filamento singolo con una struttura peculiare e ad anse.

È importante ricordare che negli eucarioti il DNA è lineare, ovvero ha delle estremità, mentre nei procarioti il DNA è circolare (come quello dei mitocondri e dei batteri). La struttura terziaria del DNA viene definita cromatina: le basi del DNA interagiscono con gli istoni per addensarsi e formare una struttura a collana di perle che a sua volta può formare una struttura superavvolta per assumere dimensioni sempre più piccole fino ad arrivare al cromosoma finale, nella forma più compattata, presente solo nella metafase. Se osserviamo meglio possiamo vedere che il filamento si avvolge 2 volte attorno all'istone per formare il nucleosoma (unità fondamentale della cromatina) e il tutto...