Appunti Biochimica

DISPENSA BIOCHIMICA SEMESTRE I , 2 CFU PICCIN Elena

La biochimica si occupa di studiare in campo biologico : MACROMOLECOLE , METABOLISMO

ovvero le trasformazioni chimiche che avvengono negli organismi e la BIOENERGETICA ovvero

le trasformazioni energetiche che avvengono negli organismi.

Gli organismi esistono in uno stato DINAMICO scambiando energia e materia non sempre in

equilibrio, questi possono essere classificati per la fonte di energia che utilizzano:

-ENERGIA CHIMICA vengono chiamati chemiotrofi utilizzano la fonte di carbonio o tramite

l’anidride carbonica e sono detti chemio autotrofi oppure utilizzano composti organici e sono

detti chemioeterotrofi.

-LUCE e sono fototrofi.

Nella nostra dieta introduciamo nel nostro corpo MACRONUTRIENTI ovvero proteine lipidi e

carboidrati , e anche MICROELEMENTI che sono sempre utili e necessari come vitamine, sali

minerali e acqua ma in minore quantità circa 100 mg/die o ancora meno.

I nutrienti hanno funzione :

1) ENERGETICA per la produzione di energia e calore

2) PLASTICA sono precursori di processi per la crescita e la respirazione dei tessuti

3) REGOLATRICE sostanze essenziali per le reazioni metaboliche.

AGGIUNGERE PARTE PRESA DALLA DISPENSA DI BIOLOGIA SU ATOMO LEGAMI ACQUA

GRUPPI FUNZIONALI E PH

Esistono 4 tipi di macromolecole.

I CARBOIDRATI sono macromolecole che possono essere classificate in base al numero di

monomeri da cui sono costituiti, li dividiamo in MONOSACCARIDI un monomero,

DISACCARIDI due monosaccaridi legati da un legame glicosidico, e POLISACCARIDI formati

da più di 10 unità di monosaccaridi. I monosaccaridi possono essere ALDOSI ovvero costituiti

da un gruppo -CHO oppure possono essere chetoni formati da un gruppo -c=o.

Gli zuccheri possiamo trovarli in due forme differenti , CICLICA che è più stabile e si forma

grazie all’Ossigeno del doppio legame che reagisce con i CH2OH, e una forma LINEARE.

I CARBOIDRATI hanno funzione STRUTTURALE, ENERGETICA e DI RICONOSCIMENTO.

I LIPIDI che contengono idrocarburi apolari non solubili in acqua , hanno funzione di RISERVA

ENERGETICA, PROTEZIONE TERMICA, MECCANICA, RUOLO STRUTTURALE , TRASPORTO e

REGOLATORI METABOLICI.

I lipidi derivano dagli acidi grassi da 12 a 24 carbonio, questi possono essere SATURI ovvero

senza doppi legami e con una forma precisa ed ordinata , o INSATURI con la presenza di doppi

legami e con una forma disordinata. I lipidi possono anche essere complessi e classificarsi in:

-TRIGLICERIDI formati da una molecola di glicerolo , 3 molecole di acidi grassi ;

-FOSFOLIPIDI formati da una molecola di glicerolo che costituisce la loro testa polare legato

a una molecola di P e legato a 2 molecole di acidi grassi che costituiscono le loro code

apolari. I fosfolipidi possono essere classificati in GLICEROFOSFOLIPIDI formati da una

molecola di glicerolo 2 acidi grassi e un gruppo PO4 con un alcol, e SFINGOFOSFOLIPIDI

formati da sfingosina al posto del glicerolo con un acido grasso e il PO4 con l’alcol.

Poi abbiamo gli ACIDI NUCLEICI costituiti principalmente da DNA e RNA, formati da una BASE

AZOTATA purina o piramidina , ZUCCHERO ribosio o dessossiribosio , e un gruppo FOSFATO.

Il DNA è formato da uno zucchero pentoso ovvero il desossiribosio , formato da due catene a

doppia elica e anti parallele e che si leggono da 5–>3. Le basi azotate sono ADENINA, TIMINA,

GUANINA e CITOSINA.

L’RNA è formato da un unico filamento e da uno zucchero esoso quale è il ribosio , le sue basi

azotate sono TIMINA, ADENINA, GUANINA e URACILE. Di RNA ne esistono tre tipi, MRNA

ovvero rna messaggero che trasferisce informazioni dal nucleo ai ribosomi, TRNA ovvero rna

transfer che trasporta amminoacidi ai ribosomi e identifica una determinata sequenza, e

infine l’RRNA ovvero rna ribosomiale presente nei ribosomi per la sintesi proteica.

I nucleotidi all’interno della cellula inoltre svolgono funzione di TRASPORTATORE DI ENERGIA,

COMPONENTI DI COFATTORI ENZIMATICI e MESSAGGERI CHIMICI per le comunicazioni

all’interno della cellula.

Il DOGMA FONDAMENTALE DELLA BIOLOGIA dice che dal DNA per trascrizione si forma mrna

che porta informazioni ai ribosomi dentro i quali viene tradotto in amminoacidi per formare

proteine.

La biochimica studia il metabolismo che è l’insieme di tutte le reazioni enzimatiche nelle

quali le molecole vengono demolite, e studia anche la bioenergetica ovvero le trasformazioni

energetiche che avvengono negli esseri viventi

Per la bioenergetica il nostro corpo ha bisogno di nutrienti tra cui glucosio amminoacidi e

grassi. Nel nostro organismo quando mangiamo avvengono tre fasi:

1) FASE DI ALIMENTAZIONE dove c’è un eccesso di substrati , dove ci procuriamo le

riserve energetiche e vengono conservate;

2) FASE DI DIGIUNO le riserve energetiche vengono ossidate per produrre energie

3) ENERGIE

Gli organismi sono SISTEMI APERTI in uno STATO STAZIONARIO DINAMICO ovvero di scambio

di energia non in equilibrio.

Le PROTEINE sono i polimeri maggiormente presenti nelle cellule ed hanno 8 funzioni:

1) Sostegno

2) Enzimatica

3) Trasporto

4) Ormonale

5) Protezione

6) Movimento

7) Deposito

8) Riserva

Le proteine sono formate da AMMINOACIDI legate grazie a un LEGAME PEPTIDICO tra il

carbonio carbossilico di un amminoacido e il gruppo ammidico dell’altro amminoacido,

questo legame si forma per condensazione e perdita di una molecola di acqua per farlo

richiede energia data dall’ATP.

Le proteine possono essere SEMPLICI quindi costituite solo da amminoacidi , oppure

COMPOSTE ovvero formate da amminoacidi e porzioni di natura non proteica, i gruppo R che

si aggiungono danno alla proteina la funzione o la carica.

Le proteine inoltre in base alla loro struttura cambiano le funzioni abbiamo infatti :

- STRUTTURA PRIMARIA con una successione di amminoacidi lungo la catena , il loro

ordine è dato dal dna , viene letto dall’azoto al carbonio terminale, cambiamenti di

questa struttura portano a cambiamenti di funzioni e a patologie.

- STRUTTURA SECONDARIA che ha un’organizzazione spaziale e stabilizza la molecola ,

questa struttura la possiamo avere in tre forme, ALFA ELICA ovvero un’elica destrosa

stabilizzata da legami idrogeno, BETA FOGLIETTO formato da 5-10 amminoacidi, i

gruppi R di questa struttura sporgono verso l’esterno in modo che le catene laterali si

trovino opposte, e infine abbiamo le ANSE o RIPIEGAMENTI che invertono la direzione

di una catena per la formazione di strutture globulari , gli amminoacidi di solito sono

PROLINA che riduce la flessibilità e rende più rigida la conformazione della molecola ,

e la GLICINA che riduce l’ingombro sterico.Il ripiegamento è gerarghico si parte dalla

struttura secondaria per poi formare i domini e passare a una struttura terziaria fino

alla quaternaria .

- STRUTTURA TERZIARIA che è la disposizione spaziale della catena , le interazioni tra le

catene laterali indirizzano i ripiegamenti , i legami oltre a quelli peptidici che troviamo

sono il legame a idrogeno, legami elettrostatici , interazioni idrofobiche tra le code

apolari , e i legami disolfuro. Le proteine con una struttura terziaria possono essere

suddivise in PROTEINE GLOBULARI con una forma sferica e solubili in acqua

principalmente alfa e beta , i residui sono puntati all’esterno in modo che la struttura

non possa cambiare, PROTEINE FIBROSE ovvero formate la filamenti insolubili in

acqua , si associano a complessi sopra molecolari per nascondere al solvente le

superfici idrofobiche, un esempio è il COLLAGENE formate da 3 catene alfa , questa è

la proteina più presente nel nostro corpo , queste tre catene sono legate da legami

crociati.

- STRUTTURA QUATERNARIA costituita da più catene polipetidiche tenute insieme da

interazioni deboli, il sito di legame qui si crea tra amminoacidi di diverse unità e non

all’interno della stessa struttura.

La PROTEOSTASI è il processo coordinato dalle vie di sintesi ripiegamento e degradazione che

mantengono le proteine cellulari attive, partiamo dal ribosoma e abbiamo le tre strade.

La CONFORMAZIONE NATURALE delle proteine è quella più stabile raggiunta tramite

ripiegamenti spontanei o chaperon che aiutano il ripiegamento.

EMOGLOBINA E MIOGLOBINA

Per molti organismi l’ossigeno è essenziale e di vitale importanza permette infatti la

produzione di energia sotto forma di ATP, nei batteri questo è più semplice, nell’uomo no

poiché per rifornire tutte le cellule ci vuole molto tempo , per questo l’uomo ha sviluppato due

sistemi:

- CIRCOLATORIO porta ossigeno ai tenuti dove prende anidride carbonica che poi va a

rilasciare nei polmoni

- PROTEINE TRASPORTATRICI come emoglobina e mioglobina

Il 97% dell’ossigeno è trasportato dal plasma legato chimicamente all’emoglobina , mentre il

3% viene trasportato per diffusione. L’ossigeno non essendo solubile in acqua è molto difficile

da trasportare per questo si sfruttano emoglobina e mioglobina che sono entrambe proteine .

Una molecola che deve trasportare o deve fungere da riserva deve:

- Legare ossigeno

- Impedire che l’ossigeno ossidi altri composti

- Rilasciare ossigeno in risposta a specifiche richieste

EMOGLOBINA

L’emoglobina è un tetraedro composto da due catene alfa e due catene beta , si trova

all’interno del globulo rosso e trasporta : ossigeno, anidride carbonica , ioni idrogeno e azoto.

Ha una bassa affinità per l’ossigeno , ed ha come caratteristiche principali ALLOSTERIA e

COOPERATIVITA’.

L’emoglobina lega ossigeno grazie al GRUPPO EME che contiene ione ferro 2+ che viene

istantaneamente e irreversibilmente ossidato e forma lo IONE SUPEROSSIDO , lo forma per

stabilizzare il legame tra ossigeno e ferro.

l’eme è in contatto con i 16 gruppi R apolari ad eccezione di due residui di HIS.

Le 4 molecole di ossigeno che trasporta l’HB non si legano contemporaneamente, ma queste

si legano una per volta e man mano che si legano cambiano la conformazione del sito di

legame creando una maggiore affinità questa proprietà si chiama COOPERATIVITA’.

L’emoglobina la possiamo trovare in due forme:

- STATO T: la più stabile , la DESSIDOEMOGLOBINA che ha bassa affinità per l’ossigeno e

le due catene alfa e beta si legano con legami deboli ionici o a idrogeno e sono

stabilizzate da interazioni idrofobiche

- STATO R : OSSIEMOGLOBINA che ha alta affinità per l’ossigeno

L’HB è quindi una proteina ALLOSTERICA in quanto possiede conformazioni diverse indotte

da modulatori positivi o negativi:

- Positivi: ossigeno , che è sia ligando che effettore infatti si dice ha una INTERAZIONE

OMOTROPICA

- Negativi: che sono PH, ANIDRIDE CARBONICA , 2,3-BIFOSFOGLICERATO, questi

causano degli effetti che vediamo:

EFFETTO BHOR causato da una alterazione di PH infatti se il PH diminuisce si formano dei

protoni che favoriscono la formazione di legami ionici che stabilizzano lo STATO T

spostando la curva verso destra.

EFFETTO 2,3-BPG , il 2,3-bpg è il fosfato organico più abbondante nei globuli rossi , questo

permette all’hb di cedere ossigeno a livello dei tessuti poiché abbassa l’affinità con

l’ossigeno , perciò stabilizza lo STATO T , aumentando la risposta di ipossia cronica

(insufficienza di ossigeno nei tessuti).

EFFETTO DELL’ANIDRIDE CARBONICA questa ha due strade:

- MAGGIOR PARTE reagisce con l’acqua e viene trasportata come ione BICA

- UNA PARTE viene trasportata come CARBAMMATO legato all’azoto terminale dell’hb e

stabilizza lo STATO T e viene rilasciata nei polmoni .

La curva di legame dell’emoglobina e una SIGMOIDE poiché : assume rapidamente ossigeno

nei polmoni e lo cede velocemente a livello dei tessuti.

MIOGLOBINA

La mioglobina è una proteina a unica catena , questa si trova nelle fibrocellule del miocardio

e del muscolo scheletrico, deposita ossigeno ed ha una alta affinità per questo.

La curva della mioglobina è un IPERBOLE poiché la percentuale di ossigeno saturato rispetto

a quello legato e del 50% per questo è una eccellente riserva di ossigeno.

ENZIMI

Gli ENZIMI sono catalizzatori biologici potenti e specifici, e la maggior parte di essi sono

proteine che possono richiedere cofattori e coenzimi per svolgere la loro funzione, il loro

compito è di accelerare le reazioni chimiche a temperatura e ph costanti che già

spontaneamente avverrebbero.

Possono di:

- OSSIDOREDUTTASI reazioni di ossidazione

- TRASFERASI trasferiscono i gruppi funzionali

- IDROLASI scindono i legami grazie all’acqua

- LIASI rompono i legami

- ISOMERASI creano isomeri ottici o geometrici

- LIGASI formano legami

L’oloenzima è l’unione della parte proteica (apoenzima) e non dell’enzima (coenzima che è

una piccola molecola organica o un cofattore ovvero uno ione metallico , questi sono formati

da un cosubstrato ovvero la parte che si associa all’enzima e viene rilasciato in forma alterata

, e un gruppo prosterico ovvero la parte associata in maniera permanente che torna nella sua

forma organica.

Gli enzimi hanno tre proprietà principali:

- EFFICIENZA CATALITICA aumentano la velocità di reazione

- SPECIFICITÀ’ interagisce con uno o pochi substrati e catalizza solo un tipo di reazione

- REGOLAZIONE gli enzimi sono capace di diminuire o aumentare la loro funzione per

necessità della cellula ENERGIA LIBERA DI GIBBS

Questa energia ci dice l’equilibrio della reazione , determina se la reazione è spontanea o no :

La differenza tra i livelli di energia dallo stato basale e di transizione è l’ENERGIA DI

ATTIVAZIONE.

La VELOCITÀ DI REAZIONE dipende dal numero di molecole che raggiungono lo stato di

transizione :

+bassa +mol +vel-mol

Gli enzimi aumentano la velocità di reazione e abbassano l’energia di attivazione senza

modificare lo stato energetico deri reagenti e dei prodotti. Per poter catalizzare una reazione il

substrato deve essere allo stato di transizione, un enzima lega più saldamente due reagenti

assicurando un giusto orientamento.

La CINETICA ENZI