Concetti Chiave
- L'emoglobina presenta differenze strutturali significative tra le forme ossigenata e deossigenata, con una cavità centrale più stretta e subunità più vicine nella forma ossigenata.
- Il meccanismo allosterico dell'emoglobina coinvolge il movimento del ferro ferroso, che altera la struttura della proteina quando l'ossigeno si lega, influenzando così l'intera conformazione.
- La modifica della posizione del ferro all'interno della porfina provoca un cambiamento nella struttura del tetramero, influenzando i contatti tra le subunità e il canale centrale.
- Tutte le subunità dell'emoglobina possono passare simultaneamente allo stato R, anche se non tutte legano ossigeno, evidenziando la cooperatività della proteina.
- I modelli di transizione dell'emoglobina, come il modello di Koshland e il modello MCW, descrivono meccanismi diversi di cambiamento strutturale durante il legame dell'ossigeno.
Differenze strutturali tra emoglobina e mioglobina
L’emoglobina ossigenata e deossigenata hanno strutture differenti, a differenza della mioglobina: la cavità centrale è molto più stretta nella forma ossigenata e le subunità sono più vicine tra loro; nello stato o y mancano infatti dei legami che erano presenti nello stato deo y, detto perciò T (teso), al contrario dello stato o y detto R (rilassato).
Meccanismo allosterico dell'emoglobina
Per lo più nello stato deo y l’istidina tira fuori il ferro ferroso dal piano della porfina, invece a seguito di ossigenazione il ferro è riportato sul piano dell’eme. Codesto è un meccanismo allosterico. N.B.: l’allosteria, tipica delle proteine quaternarie, indica che la modifica di una regione di una proteina con struttura quaternaria si riflette su altre regioni. Si verifica tale meccanismo allosterico perché se l’istidina attrae il ferro al di fuori della porfina, ne modifica l’intera struttura. Un discorso analogo può essere fatto quando l’ossigeno attrae il ferro ferroso: il legame dell’ossigeno altera la struttura del tetramero, cambiano ad esempio i contatti tra le subunità, vi è una rotazione tra i dimeri e vi è una restrizione del canale centrale contenente solvente.
Modelli di transizione dell'emoglobina
Significativo è che tutte le subunità vengono convertite simultaneamente nello stato R indipendentemente dal fatto che l’ossigeno sia ad esse legato. N.B.: il modello di Koshland è sequenziale, quello MCW è concertato è invece simultaneo ed è quello per cui si propende.
Domande da interrogazione
- Quali sono le principali differenze strutturali tra emoglobina e mioglobina?
- Come funziona il meccanismo allosterico dell'emoglobina?
- Qual è la differenza tra i modelli di transizione dell'emoglobina?
L'emoglobina presenta differenze strutturali significative rispetto alla mioglobina, in particolare nella cavità centrale, che è più stretta nella forma ossigenata, e nelle subunità, che sono più vicine tra loro nello stato R (rilassato) rispetto allo stato T (teso) della forma deossigenata.
Il meccanismo allosterico dell'emoglobina si verifica quando l'istidina tira il ferro ferroso fuori dal piano della porfina nello stato deossigenato, mentre durante l'ossigenazione il ferro viene riportato sul piano dell'eme, modificando l'intera struttura della proteina e influenzando le interazioni tra le subunità.
I modelli di transizione dell'emoglobina includono il modello sequenziale di Koshland e il modello concertato (MCW), quest'ultimo suggerendo che tutte le subunità si convertono simultaneamente nello stato R, indipendentemente dal legame dell'ossigeno.
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