Concetti Chiave
- Gli aminoacidi sono costituiti da un gruppo amminico, un gruppo carbossilico, un atomo di idrogeno e una catena laterale R, con un carbonio centrale che funge da centro stereogeno.
- Le proteine sono formate esclusivamente da aminoacidi L, nonostante esistano due enantiomeri, R e S.
- Il gruppo amminico è protonato a pH fisiologico (pKa 9), mentre il gruppo carbossilico è deprotonato (pKa circa 2), senza mai essere entrambi protonati o deprotonati simultaneamente.
- Aminoacidi come la fenilalanina, tirosina e triptofano possiedono caratteristiche uniche, come la polarità e la capacità di assorbire luce UV.
- Il triptofano è l'aminoacido più polare e contribuisce alle interazioni idrofobiche, essendo in grado di assorbire la luce UV attorno ai 280 nm.
Qual è la struttura degli aminoacidi?
Dalla parola aminoacido si può intuirne la struttura, data da un gruppo amminico e un gruppo carbossilico; c’è poi un gruppo H e la catena laterale detta R, sulla quale si basa la classificazione dei vari amminoacidi. Il carbonio a cui si legano questi gruppi è un centro stereogeno, dato che è legato a 4 sostituenti diversi: ne esistono quindi esistono due enantiomeri, R e S, o D e L visto per gli aminoacidi R e D corrispondono sempre, ma le proteine sono costitute solo di L amminoacidi.
Proprietà del gruppo amminico e carbossilico
Perché il gruppo amminico e carbossilico sono rispettivamente protonati e non protonati? Perché, per i loro valori di pKa, non c'è un pH fisiologico in cui siano tutti e due protonati o tutti e due deprotonati: il pKa del gruppo amminico è 9 (lo troviamo quindi protonato), il pKa del gruppo carbossilico è intorno a 2 (lo troviamo quindi deprotonato).
• fenilalanina*: ad un alanina è sostituito un fenil, un benzene, all'H
• tirosina*: è data dalla fenilalanina con un ossidrile in para; dato il gruppo ossidrilico può essere considerano polare neutro (gruppo ossidrile)
• triptofano*: un alanina con anello indolico (condensazione di anello pirrolico e benzene); è l’aminoacido più polare (è l'amminoacido che concorre maggiormente alle interazioni idrofobiche)
Questa classe ha la caratteristica di assorbire la luce UB (soprattutto il triptofano); le proteine assorbono attorno a 280, gli acidi nucleici attorno a 260 (le proprietà spettroscopiche dipendono dagli elettroni π)
Domande da interrogazione
- Qual è la struttura fondamentale degli aminoacidi?
- Perché il gruppo amminico e il gruppo carbossilico degli aminoacidi presentano stati di protonazione diversi?
- Quali aminoacidi sono considerati polari e quali sono le loro caratteristiche?
Gli aminoacidi sono composti da un gruppo amminico, un gruppo carbossilico, un atomo di idrogeno e una catena laterale R, che determina la loro classificazione. Il carbonio centrale è un centro stereogeno, dando origine a due enantiomeri, R e S, ma le proteine sono costituite solo da aminoacidi di tipo L.
Il gruppo amminico è protonato a un pH fisiologico grazie al suo pKa di 9, mentre il gruppo carbossilico è deprotonato con un pKa intorno a 2. Non esiste un pH in cui entrambi i gruppi siano protonati o deprotonati contemporaneamente.
La tirosina e il triptofano sono aminoacidi polari; la tirosina ha un gruppo ossidrile che la rende polare neutra, mentre il triptofano, con il suo anello indolico, è il più polare e contribuisce alle interazioni idrofobiche.
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