Citoscheletro

Citoscheletro

La struttura della cellula eucariotica è rapida, mentre la – è a crescita lenta. Questo sostenuta da una rete di filamenti proteici avviene perché all’estremità + è più veloce che formano il citoscheletro.

È anche responsabile di movimenti della cellula stessa che avvengono usando ATP.

Tre tipi di proteine che polimerizzano formando strutture filamentose:

• Microfilamenti di actina
• Microtubuli
• Filamenti intermedi

Microfilamenti e microtubuli sono simili in tutte le cellule eucariotiche, mentre i filamenti interni sono diversi. La dinamicità caratterizza solo microfilamenti e microtubuli, poiché i filamenti intermedi sono statici.

Actina

Actina—>Proteina all’idrolisi dell’ATP, mentre a quella – i globulare di 375 amminoacidi. Nel citosol ce n’è un discreto monomeri vengono aggiunti più lentamente rispetto all’idrolisi di ATP. ATP stabilizza i legami dei monomeri all’estremità + formando una zona che si può definire cappuccio di G-actina con l’ATP.

Microfilamenti: polimeri di actina (G-actina)

L’ATP si idrolizza più velocemente ad ADP all’estremità - destabilizzandola facendo quantitativo in forma libera; presenta una incisura (dominio) a cui sono associate una prevalere la depolimerizzazione.

Molecola di ATP e un catione bivalente. Altri domini per interazioni con altre proteine. La in questa fase g-actina è una ATPasi. Polimerizza in lunghe dinamica non c’è allungamento del filamento catene lineari unite in coppie e formanti una ma c’è scambio costante di monomeri fra le spirale: microfilamenti o F-actina (legami estremità del filamento e i monomeri in idrofobici e altri non covalenti). La lunghezza soluzione.

In questa situazione si assiste ad del polimero è variabile, anche tutta la un continuo flusso di G-actina lungo il cellula. I monomeri vengono incorporati nei filamenti solo se sono legati all’ATP. Filamento da + a – detto mulinello.

Poiché i monomeri sono orientati tutti nella la concentrazione di monomeri nel citosol stessa direzione il filamento risulta alla quale si raggiunge l’equilibrio è detta polarizzato (non nel senso di carica) cioè le concentrazione critica: se la concentrazione due estremità sono diverse e dette estremità è superiore il filamento si allunga, se è + e -. Le estremità + sono rivolte verso la inferiore depolimerizza. Membrana.

Polimerizzazione: processo a tappe

• Fase lenta: formazione del primo dimero. Fase di latenza. Polimerizzazione controllata.
• Fase di crescita: con l’aggiunta del terzo monomero si forma un centro di nucleazione che provoca l’aumento della velocità di actina. Polimerizzazione che avviene con l’aggiunta di monomeri ad entrambe le estremità.

Dopo l’incorporazione della G-actina nel filamento, l’ATP viene idrolizzata ad ADP. La velocità di incorporazione dei monomeri è dieci volte superiore all’estremità +, che è a crescita.

• Fase di equilibrio: in questa fase dinamica non c’è allungamento del filamento ma c’è scambio costante di monomeri fra le estremità del filamento e i monomeri in soluzione.

Isoforme di actina

Esistono più isoforme di actina codificate da più geni (6 nell’uomo) con piccole differenze strutturali ma stesso ruolo biologico; ad esempio, le isoforme muscolari sono diverse da quelle citoplasmatiche delle altre cellule.

Anche nelle piante esistono più isoforme di actina.

ABP: actin binding protein

ABP= ACTIN BINDING PROTEIN proteine associate all’actina che ne modificano il comportamento. Alcune proteine associate all’actina agiscono sulla G-actina impedendo o promuovendo la polimerizzazione.

Molte proteine agiscono sui filamenti: proteine di taglio, blocco, collegamento.

Filamenti di actina

Li troviamo in abbondanza sotto la membrana plasmatica, formando una cortex (rete corticale) e qui hanno dunque una funzione di sostegno. Qui sono associati a proteine che li collegano alla membrana plasmatica.