Biologia vegetale - generale (1 parte)

Biomolecole

Elementi principali della materia vivente

I 4 elementi più abbondanti della materia vivente sono: C, H, O, N e nel loro insieme costituiscono il 99% della massa della maggior parte delle cellule. Il C è l'elemento fondamentale, rappresenta più della metà del peso secco delle cellule. Il C ha 4 elettroni disponibili che possono formare legami al fine di raggiungere l'ottetto. Può fare 4 legami, questi possono essere: singoli, doppi, tripli. Che cosa è legato al C conferisce alle molecole specifiche proprietà.

Legami atomici e molecolari

Legame covalente si forma quando 2 atomi mettono in comune una coppia di elettroni, al fine di raggiungere l'ottetto. Il legame covalente può essere singolo, doppio o triplo.

• Legame covalente dativo si forma quando la coppia di elettroni di legame è formata da uno solo dei due atomi che partecipano al legame.
• Legame covalente polare si forma quando atomi di natura diversa condividono i loro elettroni di valenza, ma esercitano sugli elettroni di legame una diversa forza attrattiva (un atomo è più elettronegativo dell’altro).

Le forze intermolecolari sono forze di natura elettrostatica che mantengono le molecole vicine tra loro. Tre tipi di legami intermolecolari:

• Forze dipolo-dipolo, sono legami elettrostatici tra dipoli permanenti (molecole polari). Sono interazioni deboli a corto raggio.
• Forze di London, sono legami elettrostatici tra dipoli temporanei (molecole apolari).
• Legame a idrogeno, è una particolare forma di dipolo-dipolo che si forma tra molecole:
  • Con un atomo di H legato covalentemente a un atomo piccolo e molto elettronegativo (N, O, F).
  • In cui l'atomo piccolo e molto elettronegativo ha almeno una coppia elettronica libera.

Macromolecole

Dal punto di vista chimico, tutte le macromolecole di interesse biologico sono dei polimeri. Un polimero è una grossa molecola data dalla ripetizione di una singola unità, l’unità monomerica. Esempio: la cellulosa è un polimero del glucosio. L’unità monomerica di questo biopolimero è il glucosio: legame glicosidico.

Tipi di macromolecole

• Proteine: sono lunghi polimeri di aminoacidi, costituiscono la frazione più grande della cellula. Alcune hanno proprietà catalitica (enzimi), cioè aiutano lo svolgimento di una reazione senza partecipare attivamente alla reazione; altre hanno una funzione strutturale; altre ancora trasferiscono segnali specifici (recettori) o trasportano sostanze specifiche (trasportatori). La proteina viene codificata dal DNA.
• Carboidrati.
• Acidi nucleici: DNA e RNA sono polimeri di nucleotidi. Come funzione conservano, trasmettono e traducono l’informazione genetica.
• Lipidi: sono polimeri di acidi grassi. Sono componenti strutturali delle membrane e sono riserva di composti ricchi di energia.
• Polisaccaridi: sono polimeri di zuccheri semplici. Servono come riserva di energia e come elementi strutturali della cellula (es. parete cellulare). Alcuni polisaccaridi possono essere legati alle proteine o a lipidi sulla superficie delle cellule e possono servire come specifici segnali cellulari.

Proteine

Il termine proteine deriva dal greco protos, che significa prima, principale. Le proteine sono le macromolecole più abbondanti delle cellule. L’unità monomerica delle proteine sono gli amminoacidi e sono 20, legati tra loro in modo covalente.

Struttura delle proteine

Nella struttura c’è un C centrale, chiamato carbonio alfa, con i suoi 4 legami covalenti. Un amminoacido ha sempre legato al C alfa: un H, un gruppo carbossilico (COOH), un gruppo amminico (NH₃). Quello che differenzia un amminoacido dall’altro è il gruppo R.

Sul gruppo carbossilico c’è una carica negativa, e una carica positiva si trova sul gruppo amminico. A seconda delle condizioni l’amminoacido può comportarsi o da acido, cioè può donare protoni (H⁺), oppure può comportarsi da base accettando protoni H⁺. Quando l’amminoacido viene sciolto in una soluzione acquosa a pH neutro (circa 7), la molecola presenta le sue due cariche ed è chiamata ione bipolare (o zwitterione).

Se il pH della soluzione è acido (sotto il 6), ci saranno tanti H⁺, quindi l’amminoacido ha la tendenza di accettare il protone H⁺, comportandosi da base. Se l’amminoacido si trova in una soluzione basica (oltre l’8), la soluzione avrà tanti OH^-, l’amminoacido avrà la tendenza a donare H⁺, si comporterà da acido.

Gruppi R e loro classificazione

• Gruppi R alifatici, non polari: alifatico = formato da una catena con tanti CH. La glicina è l’amminoacido più semplice in cui c’è un H al posto di R, quindi c’è un atomo molto piccolo. A livello di impedimento sterico la molecola è piccola e consente una flessibilità della struttura proteica. La prolina ha un gruppo R ciclico e ha un gruppo imminico che mantiene una conformazione rigida.
• Gruppi R aromatici: un gruppo aromatico è un ciclo a 6 atomi di C con 3 doppi legami all’interno del ciclo. Sono relativamente idrofobici. Spesso il gruppo ossidrilico è coinvolto in legami H e agisce come gruppo funzionale di alcuni enzimi.
• Gruppi R polari non carichi: i gruppi R di questi amminoacidi presentano affinità con l’acqua, ma non portano una carica netta (positiva o negativa). La cisteina è l’unico amminoacido che ha un gruppo tiolico (SH finale) e quindi si comporta come acido (cede il suo H⁺). È facilmente ossidabile: quando si trovano 2 cisteine vicine perdono il loro H⁺ e formano un ponte disolfuro.
• Gruppi R caricati positivamente (basici) e negativamente (acidi): riguarda amminoacidi che portano una vera e propria carica (positiva o negativa). La carica netta positiva è sempre data da gruppi amminici o da gruppi carbossilici presenti nella catena alifatica R.

Due amminoacidi possono unirsi covalentemente tramite un legame peptidico, formando un dipeptide. Questo tipo di legame si genera eliminando una molecola di acqua grazie all’interazione di un OH del gruppo carbossilico di un amminoacido, con un H del gruppo amminico di un altro amminoacido: si ha così il legame peptidico. Questo è un esempio di reazione di condensazione. In giallo sono evidenziati i legami peptidici che tengono insieme amminoacidi diversi.

Livelli di organizzazione delle proteine

Le proteine presentano quattro livelli di organizzazione:

• Struttura primaria: si tratta della sequenza di amminoacidi legati tra loro tramite legame peptidico.
• Struttura secondaria: disposizione regolare e ricorrente in una dimensione dello spazio della catena peptidica come le strutture secondarie ma si organizzano tridimensionalmente.
• Struttura terziaria: nello spazio. È la struttura che conferisce l’attività alla proteina. (la proteina denaturata ha perso la struttura terziaria).
• Struttura quaternaria: è il modo in cui le catene di una proteina interagiscono tra di loro.

Importanza della struttura primaria

Per sintetizzare un amminoacido è necessario un codone formato da 3 basi. Nel DNA ci sono:

• Codoni di inizio, che danno l’avvio alla sintesi proteica.
• Nel mezzo ci sono codoni a 3 a 3 di basi che danno indicazioni di quali amminoacidi produrre.
• Un codone di stop.

Il passaggio è sempre: da DNA che mantiene l’informazione → si passa all’RNA che traduce l’informazione → per arrivare alla proteina. Il DNA dà informazioni solo sulla struttura primaria.

Struttura secondaria delle proteine

La struttura secondaria è la disposizione nello spazio degli atomi che formano lo scheletro della proteina. È una disposizione ad una dimensione, caratterizzata da legami H tra gli NH amminici ed i gruppi carbonilici dello scheletro polipeptidico. I tipi di struttura secondaria maggiormente presenti nelle proteine sono l’alfa-elica, il foglietto beta-ripiegato e il ripiegamento-beta. Il legame peptidico è rigido e planare (il legame peptidico è quello che unisce i diversi amminoacidi tra di loro ed è quello che si instaura per condensazione tra il gruppo carbossilico di un amminoacido e il gruppo amminico di un altro amminoacido, con perdita di acqua). La rotazione è permessa intorno ai legami N-C_α e C_α. (indicata con le frecce che ruotano).

Strutture alfa-elica e beta a foglietto ripiegato

Struttura alfa-elica: è la disposizione più semplice di una catena polipeptidica. Il gruppo carbonilico di ogni residuo amminoacidico è legato, attraverso un ponte H (un legame idrogeno), al gruppo amminico dell’amminoacido che è posto 4 residui amminoacidici più avanti. Questa interazione (tra legami idrogeni) fa sì che il filamento della proteina (dato da tanti amminoacidi) assuma una struttura ad elica. Nella struttura ad elica i gruppi R (che identificano un amminoacido) stanno sempre all’esterno dell’elica (perché sono grandi, hanno un grosso ingombro sterico).

Conformazione beta a foglietto ripiegato: la catena polipeptidica della proteina assume un andamento a zig-zag, sempre con i gruppi R all’esterno. Come si forma questa struttura? In questa struttura i legami idrogeno si instaurano tra l’atomo H del gruppo NH (amminico) di un legame peptidico e l’atomo di O del gruppo CO(carbonilico) del legame peptidico posto di fronte. In un foglietto beta-ripiegato le catene peptidiche possono avere:

• Stessa direzione = foglietti beta paralleli.
• Direzioni opposte = foglietti beta antiparalleli.

Struttura terziaria delle proteine

La struttura terziaria è data dalla combinazione di più regioni alfa-elica o foglietto beta-ripiegato, collegate tra di loro da segmenti che formano una sorta di ansa (regioni di loop), con lunghezza variabile. Iniziano ad assumere una struttura tridimensionale. Come si crea la struttura terziaria? Oltre alle regioni di loop, ci sono altri legami secondari che stabilizzano le catene laterali degli amminoacidi. Questi legami secondari possono essere: interazioni elettrostatiche, legami idrogeno, interazioni idrofobiche (es. dipolo-dipolo), oppure essere ponti disolfuro. Questo permette a regioni lontane della proteina di interagire tra loro tramite i legami secondari e formare dei ripiegamenti della proteina. La struttura terziaria non è rigida, ma gode di una certa flessibilità e la proteina può cambiare conformazione.

Nella struttura terziaria gli amminoacidi si distribuiscono spazialmente a seconda della loro polarità:

• Non polari si trovano nella parte interna della proteina. La loro interazione è favorita dalle interazioni idrofobiche.
• Polari carichi si trovano sulla superficie della proteina, in contatto con il solvente esterno (solitamente formato da acqua, come il citosol, e l’acqua è polare, quindi gli aminoacidi devono essere affini all’ambiente in cui si trovano).
• Polari non carichi, anche questi si trovano sulla superficie della proteina.

Struttura quaternaria delle proteine

La struttura quaternaria è l’ultimo livello di organizzazione di una proteina. Vi è l’interazione tra più subunità proteiche (cioè catene polipeptidiche). Queste subunità possono essere molto diverse e possono funzionare in modo indipendente o in modo cooperativo.

Classificazione delle proteine

Sulla base della struttura secondaria e terziaria, le proteine vengono classificate in 2 grandi gruppi:

• Fibrose, es. collagene. Sono formate da lunghe catene polipeptidiche unite tra loro, disposte in fasce. Solitamente hanno un ruolo meccanico, come l’actina e la miosina che hanno un ruolo contrattile. Nelle proteine fibrose la struttura secondaria è prevalente rispetto agli altri livelli di organizzazione. Hanno una struttura estremamente ordinata.
• Globulari, es. enzimi, anticorpi, alcuni ormoni proteici. Sono estremamente idrofile (solubili nel citosol). Hanno una struttura terziaria e spesso una quaternaria. Hanno una conformazione sferica meno ordinata rispetto a quelle fibrose. La funzione delle proteine globulari è trasporto, catalisi (funzionano come enzimi).

Tipi di proteine

Le proteine si trovano come:

• Proteine semplici, formate solo da amminoacidi.
• Proteine coniugate, formate dalla catena aminoacidica più il gruppo prostetico (es. nell’emoglobina il gruppo prostetico è il gruppo eme).

L'attività di una proteina è determinata da 3 elementi principali:

• Sequenza amminoacidica (struttura primaria).
• Conformazione.
• Presenza o meno di gruppi prostetici.

Le strutture terziarie sono flessibili, quindi la proteina può cambiare conformazione.

Enzimi

L'enzima è un catalizzatore. Catalizzatore = qualcosa che favorisce una reazione senza parteciparvi direttamente. Lo scopo dell’enzima è quello di abbassare l’energia di reazione. L’enzima agisce nella fase centrale della reazione, si lega allo stato di transizione dei reagenti che si stanno trasformando. Questo legame abbassa l’energia di reazione (delta G).

Carboidrati

Sono macromolecole di importanza biologica. Si chiamano carboidrati perché sono idrati del C. Chimicamente vengono classificati in:

• Aldosi, presentano un gruppo aldeidico: la struttura generale di un'aldeide ha un C centrale con un doppio legame con O (quindi è un gruppo carbonilico), ha legato un H e dall’altra parte un gruppo R.
• Chetosi, presenza di un gruppo chetonico: la struttura generale di un chetone ha al centro un C con doppio legame O, gli altri due legami sono gruppi R.

In base alla complessità della loro struttura vengono classificati in:

• Monosaccaridi, o zuccheri semplici. Generalmente sono costituiti da 3 a 6 atomi di C e vengono classificati come aldosi o chetosi in base al gruppo funzionale.
• Oligosaccaridi, fino a 10 unità di carboidrati legati da legame glicosidico.
• Polisaccaridi, con più di 10 unità.

Chiralità dei monosaccaridi

Chirale è una molecola la cui immagine speculare non sia sovrapponibile ad essa (es. mani). Le molecole che risultano immagine speculare l'una dell’altra e non sovrapponibili, sono chiamate enantiomeri e la loro configurazione viene indicata tramite i prefissi R e S. Queste molecole sono definite chirali e sono otticamente attive. Gli enantiomeri sono definiti otticamente attivi perché ruotano la luce polarizzata allo stesso angolo, ma in direzione opposta. La direzione della luce polarizzata viene indicata con un segno + e -. Enantiomero dextrogiro (D): enantiomero levogiro (L). Il glucosio ha davanti una D perché sta ad indicare uno dei due enantiomeri. La molecola ha il gruppo aldeidico, quindi il glucosio è un aldoso. Il centro stereogenico è il C più lontano dal gruppo aldeidico. È un D glucosio perché il gruppo OH è legato a destra del centro stereogenico.

Strutture cicliche dei monosaccaridi

In soluzione le molecole dei monosaccaridi a 5 e 6 atomi di C formano prevalentemente strutture cicliche. La chiusura dell’anello avviene tra il gruppo ossidrile OH legato ad uno degli atomi di C terminali. Si forma così questo ciclo chiamato emiacetale. I monosaccaridi che presentano anelli a 5 si chiamano furanosi; quelli a 6 si chiamano piranosi. Quando la molecola si chiude a ciclo ha un piano superiore e uno inferiore, bisogna sapere da che parte si trovava il gruppo ossidrilico OH legato al C1:

• Quando è sotto il piano dell’anello, è indicato come forma alfa.
• Quando si trova sopra il piano dell’anello è indicato come forma beta.

Per numerarli il C1 è quello che portava il gruppo aldeidico, poi si segue la catena. Il glucosio diventa un piranoso; il fruttosio un furanoso.

Monosaccaridi e legame glicosidico

I monosaccaridi sono le unità monomeriche che costituiscono i carboidrati. È quindi necessaria una reazione che lega le unità monomeriche. C’è una reazione di condensazione che genera il legame glicosidico, il quale tiene insieme le unità monomeriche. Il legame glicosidico si forma quando il gruppo ossidrilico di uno zucchero condensa con il C anomerico (emiacetale) dell’altro. Il C emiacetale è il C1, quello che inizialmente portava il gruppo carbonilico. Il legame glicosidico può essere beta o alfa in base alla posizione del gruppo ossidrile del C anomerico.

Legame glicosidico: reazione di condensazione tra due gruppi alcolici di molecole diverse, con eliminazione di una molecola d’acqua. Nel saccarosio: il C1 è quello che ospita il legame glicosidico, è un C in cui l’ossidrile sta in basso (alfa). C’è quindi un legame alfa-glicosidico.

Nel lattosio le due molecole di glucosio sono legate da un legame beta-glicosidico. Questo si verifica quando il gruppo ossidrile del C anomerico del primo zucchero è in posizione beta rispetto al piano dell’anello. Il legame beta-glicosidico conferisce al lattosio una certa resistenza alla digestione, poiché è meno facilmente accessibile agli enzimi rispetto al legame alfa-glicosidico. Altri esempi di polisaccaridi legati da legami beta-glicosidici includono la cellulosa, che fornisce struttura e supporto alle pareti cellulari delle piante.