Biologia (macromol, vita, ciclo cellulare)

Biologia

Indice

• Acqua pag. 2
• Biomolecole
• Zuccheri pag. 3
• Lipidi pag. 4-5
• Acidi nucleici pag. 5-6
• Proteine pag. 6-8
• Reazioni pag. 8-9
• Origine della vita
• Virus pag. 10-11
• Cellula procariotica (+ batteri) pag. 12
• Cellula eucariotica pag. 13
• Cromosomi + replicazione DNA pag. 13-14
• Trascrizione pag. 15-16
• Traduzione o sintesi proteica pag. 16-17
• Organelli nella cellula eucariotica pag. 18-19
• Ciclo cellulare
• Mitosi e meiosi pag. 20-21
• Morte cellulare: necrosi e apoptosi pag. 21

Acqua

I tessuti viventi sono costituiti per circa il 70% da H₂O; la restante parte è formata da grandi molecole (proteine, acidi nucleici, carboidrati e lipidi) e una piccola parte da ioni. pag. 1

Prima di vederli nello specifico, occorre fare delle precisazioni sulla molecola dell’acqua: legame a idrogeno.

• Gli atomi sono legati da un legame debole.
• Le cariche positive sono sull’H, le cariche positive sull’O perché più elettronegativo.
• È una molecola idrofila (o polare, o solubile) cioè capace di formare legami a idrogeno con un’altra molecola di acqua.
• È importante per due reazioni.

Condensazione: due molecole tendono a perdere 1 molec. di H₂O e i due monomeri ottenuti si legheranno con legame covalente.

Idrolisi: si parte dai prodotti della condensazione e si aggiunge una molecola di H₂O.

Gruppo funzionale

Si definisce gruppo funzionale quella catena laterale R che legata a una molecola conferisce delle particolari caratteristiche; è una catena variabile.

Zuccheri

pag. 2

I triosi sono costituiti da 3 atomi di carbonio, sono importanti perché costituiscono una fonte di energia e forniscono scheletri per la costruzione di strutture. A seconda dell’orientamento dell’OH prendono il nome di D- (dx) o L- (sx).

I pentosi sono a 5 atomi di carbonio. Come per i triosi, a seconda dell’orientamento dell’OH prendono D- / L-.

Si richiudono a formare un anello e questo determinerà un’ulteriore classificazione in base all’orientamento dell’OH sopra o sotto il piano (α se sotto, β se sopra).

Gli esosi sono a 6 atomi di carbonio.

Galattosio + glucosio: lattosio.

Glucosio + fruttosio: saccarosio.

Questi, in forma monomerica, possono unirsi a formare i polisaccaridi.

Lipidi

pag. 3

Oltre a fornire energia, sono fondamentali perché sono elementi costitutivi di strutture cellulari in particolare delle membrane. Sono messaggeri chimici. La molecola è idrofobica cioè incapace di formare legami a idrogeno con l’acqua.

Possono essere formati da grassi:

• Saturi: tutti gli atomi di C sono impiegati nel legame covalente.
• Insaturi: gli atomi di C condividono 2 elettroni con doppio legame.

Trigliceridi

I trigliceridi sono costituiti da 1 molec. di glicerolo esterificata (cioè forma dei ponti tramite l’ossig) + 3 molec. di acidi grassi.

Fosfolipidi

I fosfolipidi sono costituiti da 1 glicerolo + 2 acidi grassi.

La presenza di acido ortofosforico attribuisce la caratteristica idrofila. Sono perciò molecole anfipatiche, ossia presentano una porzione idrofila e una idrofoba.

Questa caratteristica le rende fondamentali soprattutto nella composizione delle membrane.

In base alla tipologia di legame gli atomi potranno disporsi sullo stesso piano (trans) o su piani differenti (cis).

La presenza dei doppi legami determina la fluidità (più saturi: meno fluidità).

Il fatto di essere anfipatiche fa sì che quando vengono posti in acqua si dispongono con teste polari verso l’esterno e code apolari verso l’interno.

La membrana plasmatica è costituita da doppio strato di fosfolipidi. pag. 4

Sfingolipidi e steroidi

Nella cellula individuiamo altre categorie di lipidi, per esempio gli sfingolipidi che hanno come molecola base la sfingosina, e gli steroidi come per esempio il colesterolo: a temperature basse aumentano la fluidità, a temperature alte impediscono che diventino troppo fluide.

Acidi nucleici

DNA e RNA.

DNA: molecola puramente informazionale.

RNA: fa in modo che le info contenute nel DNA vengano codificate.

Entrambi formati da nucleotidi.

• Base azotata.
• Zucchero pentoso (ribosio per RNA, desossiribosio per DNA).
• Uno o più molec. di acido fosforico.

pag. 5

Il DNA è costituito da 2 eliche antiparallele tenute insieme da legami a idrogeno tra le basi azotate delle due eliche. Per questo motivo si dice che sono complementari.

La sequenza degli amminoacidi determina l’informazione genica. Le basi azotate si legano sempre AT e GC.

L’RNA può essere di vario tipo e quindi assume molteplici funzioni:

• Ribosomiale rRNA: costituente dei ribosomi.
• Messaggero mRNA: codifica info genetica.
• Transfer tRNA: trasporta fisicamente gli amminoacidi; ha una struttura a trifoglio con braccio accettore e braccio dell’anticodone.

Proteine

Da esse dipendono tutte le funzioni degli organismi viventi; sono strutturali, segnali, di trasporto, regolatrici, altre sono enzimi ossia dei catalizzatori.

L’unità monomerica è l’amminoacido.

• Gruppo carbossilico.
• Gruppo amminico.
• Catena R variabile.

Gli amminoacidi si legano tra loro tramite legame peptidico, un legame covalente che deriva dalla condensazione tra due amminoacidi. pag. 6

Altro tipo di legame è il ponte disolfuro ossia legame che coinvolge gli amminoacidi che hanno il gruppo tiolico (-SH), perdendo l’idrogeno. Es. cisteina.

Struttura delle proteine

• Primaria: determina la sequenza/successione degli amminoacidi. Nella catena troviamo un ammino (N) e un carbossi (C) terminale.
• Secondaria: in seguito alla formazione del legame peptidico si formerà quella che può essere β foglietto, susseguirsi di foglietti antiparalleli, oppure α elica, in seguito a formazione di legami a H si avrà la formazione di una vera e propria elica.
• Terziaria: configurazione della catena polipeptidica nello spazio. Sono numerose ma quelle effettive sono poche perché dipende dal minor contenuto energetico ossia dalla maggior stabilità.
• Quaternaria: è opzionale, non sempre presente. Alcune per funzionare hanno bisogno di ripiegarsi ancora generando la 4° struttura, ma diciamo che con la terza sono complete e possono funzionare.

Il ripiegamento di una proteina, finalizzato all’attività biologica, avviene grazie a delle proteine chiamate Chaperon a forma di gabbia in grado di acquisire all’interno la struttura primaria, sottoporla a ripiegamenti e fare in modo che venga fuori una proteina ripiegata e quindi funzionante. pag. 7

Denaturazione di una proteina

Cosa s’intende per denaturazione di una proteina: la rottura dei ponti di solfuro o dei legami a idrogeno; quindi la proteina perde la sua struttura terziaria perciò perde la sua attività bio.