Concetti Chiave
- Gli effettori allosterici si legano a siti diversi dal substrato, attivando o inibendo l'enzima.
- Effettori negativi inibiscono l'attività enzimatica, mentre quelli positivi la stimolano.
- Il legame in strutture quaternarie trasmette l'effetto da una subunità alle altre.
- L'enzima può trovarsi in una conformazione tesa o rilassata, influenzato dagli effettori.
- Esempio di regolazione allosterica: l'enzima PKA attivato dall'AMP ciclico.
Regolazione allosterica
Un effettore si può legare ad un sito differente dal substrato esercitando una attivazione o inibizione dell'attività dell'enzima. Un effettore è detto negativo se ha effetto inibitorio, positivo se ha effetto eccitatorio. Un attivatore o inbitore allosterico può agire sia su enzimi monomerici che polimerici. In strutture quaternarie, l'effetto su una subunità trasmette l'effetto sulle altre subunità.L’enzima può presentarsi in due conformazioni differenti: quando una molecola non presenta legato il proprio substrato si trovanella conformazione tesa, in cui presenta più vincoli; quando si lega all’effettore passa in forma rilassata.
Questo passaggio è spiegato da due modelli:• modello concertato: il legame di una qualunque molecola determina in toto la modifica di tutto il dimero, tutta la struttura quaternaria
• modello sequenziale: presuppone che il legame del primo substrato determini la modificazione della prima subunità, il secondo substrato alla seconda subunità etc.: ogni subunità a seguito del legame col proprio substrato.
Un esempio di regolazione allosterica è l’enzima PKA: esso viene sintetizzato inattivo, arriva poi un regolatore, AMP ciclico, che si lega alle unità regolatorie che cambiano conformazione aprendo il sito attivo. Le proteine in struttura quaternaria possono essere finemente regolate dai livelli di attivatori e inattivatori
Accedi a tutti gli appunti
Tutor AI: studia meglio e in meno tempo
