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Ruolo della Costante di Michaelis-Menten (Km) nella cinetica enzimatica


In senso lato è possibile intendere la Km come indice inverso dell’affinità tra enzima e substrato (ad alti valori di Km corrisponde una bassa affinità dell’enzima).

Ad es. la esochinasi, espressa costitutivamente in tutte le cellule, responsabile della fosforilazione e quindi dell’attivazione del glucosio, è nei suoi riguardi più affine, sebbene sia meno specifica, rispetto alla glucochinasi, assolutamente specifica, la cui sintesi è invece indotta dall’insulina negli epatociti soltanto quando le concentrazioni di glucosio sono molto elevate (affinità bassa): essa inoltre agisce dal momento che l’esochinasi è inibita dal suo stesso prodotto di reazione, permettendo così di continuare a sottrare glucosio dal circolo e destinarlo al metabolismo all’interno della cellula (organo glucostatico). L’esochinasi e quindi la fosforilazione del glucosio in tutte le altre cellule è inibita dall’accumulo di glucosio-6-fosfato per evitare consumo di ATP se il glucosio già attivato non è stato metabolizzato.

Grafico dei doppi reciproci


Per lo studio della cinetica enzimatica per comodità si considera il rapporto tra concentrazione del substrato (ascisse) e velocità (ordinate), rappresentato da una retta nel cosiddetto grafico dei doppi reciproci, in cui sono registrati i reciproci dei loro valori: il punto in cui questa interseca l’asse delle ascisse corrisponde al reciproco della Km (risultato da moltiplicare per -1, in maniera tale da ottenere un valore positivo pur trovandoci nella parte negativa del grafico) e quello in cui invece interseca l’asse delle ordinate corrisponde al reciproco della V max.
La curva descritta registrando i valori corretti risulterebbe iperbolica o sigmoidea (nel caso in cui l’enzima sia allosterico).
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