Ominide 4472 punti

Transaminazioni degli amminoacidi


In una reazione di transaminazione l'enzima labilizza il legame tra il C alfa e lo stesso gruppo amminico a cui resta legato diventando piridossammina-fosfato, che potrà trasferire ad un altro substrato (alfa-chetoacido) l’-NH2 ripristinandosi.
Il meccanismo delle reazioni di transaminazione è detto a ping-pong: prima si lega il primo substrato, ossia l’ a.a il cui gruppo –NH2 resta legato al coenzima e di cui resta l’alfa-chetoacido corrispondente (in genere rappresentato dalla coppia glutammato-acido alfa-chetoglutarico), poi si lega il secondo substrato (alfa-chetoacido) che riceverà il gruppo –NH2 trasformandosi nell’ a.a corrispondente.

- ALanina Transaminasi: Donatore alanina (che diventa Piruvato; accettore acido alfa-chetoglutarico( che diventa Glutammato)
- ASpartato Transaminasi: Donatore Aspartato ( che diventa Ossalacetato; accettore acido alfa-chetoglutarico (che diventa Glutammato)

Le transaminasi possono avere localizzazione citoplasmatica e mitocondriale. Il loro ruolo è di notevole importanza per la sintesi di a.a non essenziali, soprattutto nel fegato che ha il compito di elaborare gli a.a che provengono dalla circolazione portale ed immettere in circolo una miscela bilanciata di a.a. Inoltre le reazioni di transaminazione rendono lo scheletro carbonioso del donatore del gruppo –NH2 adatto a diventare parte di una molecola di natura diversa (gluco-/cheto-).

Alcuni a.a (come la prolina) non possono essere transaminati.

Hai bisogno di aiuto in Biochimica?
Trova il tuo insegnante su Skuola.net | Ripetizioni
Registrati via email
Consigliato per te
Maturità 2018: date, orario e guida alle prove