Concetti Chiave
- Nel razionamento suino, gli amminoacidi limitanti principali sono lisina, metionina, triptofano e treonina, essenziali per una corretta sintesi proteica.
- La metionina è completamente convertibile dalla forma D alla forma L, mentre la lisina non può essere convertita, rendendo la D-lisina inutilizzabile nei mangimi.
- Le proteine naturali, costituite da isomeri L, sono cruciali nella formulazione di mangimi e integratori, poiché non tutte le forme D possono essere convertite in forme L.
- Le proteine fibrose, come collagene e cheratina, hanno una struttura rigida e minore solubilità in acqua, a differenza delle proteine globulari come enzimi e mioglobina, più solubili.
- Ogni tipo di proteina ha un tenore fisso di amminoacidi, mentre la composizione proteica degli alimenti può variare, influenzando la disponibilità di singoli aminoacidi.
Indice
Aminoacidi limitanti nel razionamento suino
Nel razionamento suino gli amminoacidi più frequentemente carenti o assenti solo la lisina, la metionina (a.a. solforato), il triptofano e la treonina. Questi 4 amminoacidi sono definiti i principali "aminoacidi limitanti”. Con queste espressioni si indicano quegli amminoacidi che limitano l’utilizzazione plastica della proteina (ovvero non permettono alla traduzione proteica di portare a termine la sintesi). Sono amminoacidi che più frequentemente terminano per primi, di conseguenza deviano tutti gli altri alla deaminazione e all’utilizzo a scopo energetico (con sovraccarico epatico e renale, maggiore quantità di ammonio, nitriti e nitrati nei lagoni, minor compatibilità ambientale dell’allevamento).
Conversione e utilizzo degli amminoacidi
In particolare, la metionina viene convertita dalla forma D alla forma L al 100%, mentre la lisina non viene convertita per nulla. Per questo motivo solo la D-metionina sintetizzata dai batteri può essere impiegata per i mangimi, mentre la D-lisina è inutilizzabile. Vedremo che i mangimi per cani e gatti riportano tra gli ultimi ingredienti contenuti (quelli con minor importanza ponderale) la L-lisina e la D/L-metionina.
Il fatto che le proteine naturali siano formate da isomeri L ha una certa importanza nella formulazione dei mangimi (soprattutto di integratori) in quanto non tutte le forme D possono essere convertite in forme L.
Proprietà delle proteine
Le proteine inoltre hanno un punto di fusione elevato, sono solubili in acqua e hanno proprietà tampone.
La proprietà tamponante è tipica di sostanze come il bicarbonato di sodio e il citrato di ammonio. Si tratta di Sali di basi forti con acidi deboli (es. la soda caustica è una base forte, l’acido citrico è un acido debole). Le proteine possono avere proprietà tampone perché il gruppo R di alcuni amminoacidi può possedere proprietà basiche o acide e di conseguenza una proteina può comportarsi da acido o da base a seconda del pH del mezzo e opporsi alla variazione di pH.
Legami e struttura delle proteine
I legami fra i R- residui possono essere ponti disolfuro. In questo caso si parla di aminoacidi solforati e quando sono adiacenti sulla stessa catena e si mettono in connessione, la struttura assume un particolare rigidità, una minor solubilità in acqua e una minore digeribilità. Un esempio di proteina solforata è la cheratina, tipica delle penne, dei capelli e di tutte le produzioni cutanee come unghie e zoccoli. La cheratina è una proteina che praticamente insolubile in acqua e ricchissima di aminoacidi solforati.
Tipi di proteine e loro caratteristiche
Le proteine si dividono in fibrose e globulari.
- Proteine fibrose: collagene, cheratina, elastina
- Proteine globulari: enzimi e mioglobina (sono decisamente più solubili delle precedenti)
Ogni proteina è caratterizzata da un tenore invariabile di amminoacidi. Gli alimenti invece sono sostanze che posseggono proporzioni di proteine che possono variare nel tempo, di conseguenza la composizione proteica di un alimento può variare e la quantità di singoli aminoacidi che un alimento può fornire varia a sua volta.
Domande da interrogazione
- Quali sono gli amminoacidi limitanti nel razionamento suino?
- Qual è la differenza nella conversione della metionina e della lisina?
- Quali sono le proprietà delle proteine e perché sono importanti?
- Qual è la differenza tra proteine fibrose e globulari?
Gli amminoacidi limitanti nel razionamento suino sono la lisina, la metionina, il triptofano e la treonina, che limitano l’utilizzazione plastica della proteina e possono portare a problemi di salute nell'animale (come sovraccarico epatico e renale).
La metionina viene convertita dalla forma D alla forma L al 100%, mentre la lisina non viene convertita affatto, rendendo la D-lisina inutilizzabile nei mangimi.
Le proteine hanno un punto di fusione elevato, sono solubili in acqua e possiedono proprietà tampone, che le rendono capaci di opporsi alle variazioni di pH, grazie alla natura dei gruppi R di alcuni amminoacidi.
Le proteine fibrose, come collagene e cheratina, sono meno solubili e più rigide, mentre le proteine globulari, come enzimi e mioglobina, sono decisamente più solubili e hanno un tenore invariabile di amminoacidi.
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