Concetti Chiave
- Esistono almeno ventisette tipi di collagene, tutti caratterizzati da tre catene peptidiche che forniscono forza ai tessuti.
- Le catene peptidiche sono ricche di glicina, prolina, idrossiprolina e idrossilisina, con la glicina che rappresenta un terzo della loro composizione.
- Il collagene si forma tramite triplette di amminoacidi che si avvolgono e stabilizzano la struttura attraverso legami idrogeno.
- Le catene si avvolgono in senso sinistrorso, mentre le tre catene si superavvolgono in una superelica destrorsa, aumentando la stabilità.
- Le catene laterali degli amminoacidi diversi dalla glicina si orientano verso le facce esterne per questioni di ingombro sterico.
Struttura del collagene
Esistono almeno ventisette diversi tipi di collagene, tutti caratteristicamente costituiti da tre catene peptidiche avvolte in maniera tale da assicurare ai tessuti in cui è presente una importante forza tensile.
Le catene sono particolarmente ricche in glicina (che ne occupa circa un terzo dell'intera composizione) prolina, idrossiprolina e idrossilisina (amminoacidi post-sintetici modificati dagli enzimi prolil-idrossilasi e lisin-idrossilasi in presenza di acido alfa-chetoglutarico (che è un acido a cinque atomi di carbonio bicarbossilico che viene convertito in acido succinico in seguito alla sua decarbossilazione e ossidazione del gruppo chetonico], O2, acido ascorbico e ferro in forma ferrosa).
Formazione e stabilità
In genere sono presenti triplette glicina-x-y (in cui gli amminoacidi successivi alla glicina possono essere prolina o idrossiprolina) che tramite la formazione di legami idrogeno con le triplette sfalsate delle catene adiacenti (che vede come donatore sempre il gruppo –NH della glicina e il –CO di prolina o idrossiprolina) permettono alla singola catena di avvolgersi in senso sinistrorso e alle tre catene superavvolgersi in una superelica destrorsa, stabilizzandone la struttura. Per questioni di ingombro sterico le catene laterali degli a.a diversi dalla glicina saranno orientate verso le facce esterne.
Domande da interrogazione
- Qual è la composizione fondamentale delle catene peptidiche del collagene?
- Come si stabilizza la struttura del collagene?
- Qual è il ruolo degli amminoacidi post-sintetici nel collagene?
Le catene peptidiche del collagene sono costituite principalmente da glicina, prolina, idrossiprolina e idrossilisina, con la glicina che rappresenta circa un terzo della composizione totale (come indicato nel testo).
La struttura del collagene si stabilizza attraverso la formazione di legami idrogeno tra le triplette di amminoacidi delle catene adiacenti, permettendo così alla catena di avvolgersi in senso sinistrorso e alle tre catene di superavvolgersi in una superelica destrorsa (come descritto nel testo).
Gli amminoacidi post-sintetici, come la prolina e l'idrossiprolina, sono modificati da enzimi in presenza di specifici cofattori e sono cruciali per la stabilità e la formazione della struttura del collagene (secondo quanto riportato nel testo).
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