Concetti Chiave
- Mioglobina ed emoglobina sono tra le prime proteine di cui è stata determinata la struttura tridimensionale, fondamentali per comprendere il legame reversibile tra proteine e ligandi.
- L'ossigeno è poco solubile in acqua e gli organismi pluricellulari hanno evoluto proteine in grado di trasportarlo, utilizzando metalli di transizione come ferro e rame.
- Il ferro, se libero, può generare specie reattive dannose; nelle cellule è invece sequestrato in forme meno reattive come il gruppo prostetico eme, che facilita il trasporto dell'ossigeno.
- L'eme è costituito da una protoporfirina con un atomo di ferro (Fe2+) che lega reversibilmente l'ossigeno; la sua struttura impedisce la conversione del ferro in stato ferrico (Fe3+).
- L'eme legato a proteine è più stabile rispetto a quello libero, poiché la sua immersione nella struttura proteica limita l'accessibilità e previene reazioni indesiderate.
La mioglobina e l'emoglobina sono fra le proteine più studiate e meglio caratterizzate. Sono state le prime proteine di cui sia stata determinata la struttura tridimensionale; esse illustrano quasi ogni aspetto del più importante processo biochimico: il legame reversibile tra una proteina e il suo ligando. I modelli della mioglobina e dell'emoglobina forniscono molte informazioni sul modo in cui le proteine lavorano.
Indice
Il ruolo dell'ossigeno e dei metalli
L'ossigeno è poco solubile in acqua e non può essere trasportato ai tessuti in quantità sufficiente se è semplicemente disciolto nel plasma sanguigno. La diffusione dell'ossigeno attraverso i tessuti diventa inefficiente se le distanze superano i pochi millimetri. I'evoluzione degli animali pluricellulari di grandi dimensioni è sostanzialmente correlata a quella delle proteine che sono in grado di trasportare e conservare l'ossigeno. Nessuna delle catene laterali degli amminoacidi risulta però idonea a legare reversibilmente la molecola dell'ossigeno. Questo ruolo viene svolto da alcuni metalli di transizione,
tra cui il ferro e il rame, che hanno una forte tendenza a legare l'ossigeno. Gli organismi pluricellulari utilizzano le proprietà di questi metalli, in particolare del ferro, per il trasporto dell'ossigeno.
Il ferro e il gruppo eme
Il ferro allo stato libero provoca la formazione di specie dell'ossigeno altamente reattive come i radicali ossidrilici, che possono danneggiare il DNA e altre macromolecole. Il ferro usato nelle cellule è invece sequestrato in forme che lo rendono meno reattivo. Il ferro negli organismi pluricellulari, specialmente quelli in cui questo elemento, nella forma capace di legare ossigeno, deve essere trasportato per distanze molto lunghe, è spesso incorporato nel gruppo prostetico legato a una proteina chiamata eme.
Qual è la struttura e funzione dell'eme?
L'eme è costituito da una struttura organica complessa ad anello, la protoporfirina, a cui è legato un singolo atomo di ferro nello stato di ossidazione ferroso (Fe2+). l'atomo di ferro ha sei legami di coordinazione, quattro dei quali sono impegnati con i quattro atomi di azoto che fanno parte dell'anello porfirlnico; gli altri due sono invece perpendicolari al piano della porfirina. Gli atomi di azoto coordinati (che hanno la caratteristi.ca di donatori di elettroni} impediscono la conversione del ferro dell'eme nello stato ferrico (Fe3+). Il ferro nello stato Fe2+ lega reversibilmente l'ossigeno; nello stato Fe3+ non è invece in grado di legare l'ossigeno. L'eme è presente in alcune proteine che trasportano ossigeno e anche nei citocromi, che partecipano a reazioni di ossidoriduzione.
Protezione del ferro nelle proteine
Le molecole di eme libere in soluzione (non legate a proteine} hanno il loro Fe2+ con due legami di coordinazione dispomoili: la reazione contemporanea di una molecola di ossigeno con queste molecole di eme libero (o con due ioni
Fe2+ lberi) porta alla conversione irreversibile del Fe2+ a Feh. Quando l'eme è inserito in una proteina questa reazione non avviene, in quanto il gruppo eme è immerso in profondità nella struttura proteica e l'accessibilità ai siti di coordinazione è limitata. Uno dei due legami di coordinazione è impegnato con un atomo di azoto di una catena laterale di un residuo di His, mentre l'altro legame è il sito a cui si lega la molecola di ossigeno.
Domande da interrogazione
- Qual è il ruolo della mioglobina e dell'emoglobina nel trasporto dell'ossigeno?
- Perché l'ossigeno non può essere trasportato efficacemente disciolto nel plasma sanguigno?
- Qual è la funzione del ferro nel gruppo eme?
- Come viene protetto il ferro nelle proteine per evitare reazioni dannose?
- Qual è la struttura dell'eme e come contribuisce alla sua funzione?
La mioglobina e l'emoglobina sono proteine fondamentali per il trasporto e la conservazione dell'ossigeno negli organismi pluricellulari, grazie alla loro capacità di legare reversibilmente l'ossigeno attraverso il gruppo eme, che contiene ferro.
L'ossigeno è poco solubile in acqua e la sua diffusione diventa inefficiente su distanze superiori a pochi millimetri, rendendo necessarie le proteine di trasporto come la mioglobina e l'emoglobina per garantire un adeguato apporto ai tessuti.
Il ferro nel gruppo eme, nello stato di ossidazione Fe2+, è in grado di legare reversibilmente l'ossigeno, mentre nello stato Fe3+ non può legarlo. Questo meccanismo è cruciale per il trasporto dell'ossigeno nelle proteine.
Nelle proteine, il ferro è incorporato nel gruppo eme, che limita l'accessibilità ai siti di coordinazione e previene la conversione del Fe2+ in Fe3+, evitando così la formazione di specie reattive che potrebbero danneggiare le cellule.
L'eme è composto da una protoporfirina ad anello con un atomo di ferro legato. La sua struttura consente al ferro di formare legami di coordinazione con l'ossigeno, facilitando il trasporto di questo gas vitale nelle proteine.
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