Paniere domande aperte Biologia applicata

DOMANDE PANIERE BIOLOGIA APPLICATA

LEZIONE 06

- Descrivi i fattori che influenzano la fluidità delle membrane

La fluidità delle membrane è essenziale per il corretto funzionamento delle cellule:

regola il movimento delle proteine e dei lipidi all’interno del doppio strato

fosfolipidico, la permeabilità, la fusione di vescicole e il segnalamento cellulare.

I fattori che la influenzano sono:

TEMPERATURA: elevata ne aumenterà la fluidità perchè le molecole lipidiche

● si muovono di più. Bassa diminuisce in quanto le molecole si impacchettano

più strettamente

La LUNGHEZZA DEGLI ACIDI GRASSI: catene corte= meno interazioni di Van

● Der Walls= maggiore fluidità. Catene lunghe= più interazioni= meno fluidità

GRADO DI INSATURAZIONE DEGLI ACIDI GRASSI: ACIDI GRASSI

● INSATURI (doppio legame): creano pieghe nelle catene evitando

l’impacchettamento ordinato, aumentandone la fluidità. ACIDI GRASSI

SATURI: catene dritte e facilmente impacchettabili diminuiscono la fluidità

COLESTEROLO (nei mammiferi): agisce come regolatore bidirezionale della

● fluidità, a basse temperature evita il congelamento dei lipidi, ad alte

temperature stabilizza la membrana e ne evita il movimento eccessivo.

Riempie gli spazi nella membrana rendendola meno permeabile.

LE TESTE POLARI DEI LIPIDI INFLUENZANO L’ORGANIZZAZIONE DEL

● DOPPIO STRATO: creando legami con l’ambiente esterno o le molecole vicine

influenzano l’impacchettamento e quindi la fluidità.

LEZIONE 07

-Descrivi le proprietà del legame peptidico

Il legame peptidico è un legame chimico che unisce gli amminoacidi nelle proteine.

Si tratta di un legame covalente formatosi tra il GRUPPO CARBOSSILICO di un

amminoacido e il GRUPPO AMMINICO di un altro con una reazione di

condensazione la quale eliminerà una molecola d’acqua.

Si tratta di un legame planare ovvero dove gli atomi coinvolti si trovano tutti sullo

stesso piano ed è causato dalla DELOCALIZZAZIONE DEGLI ELETTRONI tra il

doppio legame C=O e il legame C-N.

Il legame C-N non è un semplice legame singolo: ha un carattere parziale di doppio

legame quindi: è rigido, non ruota liberamente. Conferendo stabilità alla struttura

della proteina e limita la flessibilità della catena.

Ogni catena polipeptidica ha: UN’ESTREMITà N-TERMINALE, UN’ESTREMITà C-

TERMINALE. Questo determinerà la direzione di sintesi e lettura delle proteine da N-

a C-terminale.

Non si rompe facilmente, richiede enzimi specifici come:peptidasi/proteasi o

condizioni estreme( H2O o temperatura elevati).

Anche se il legame peptidico è rigido, gli ANGOLI DEL LEGAME attorno agli atomi

a-carbonici adiacenti sono liberi di ruotare: ciò consente alla proteina di adottare

diverse conformazioni tridimensionali.

LEZIONE 08

- I complessi sopramolecolari: struttura, funzione e locazione fornendo un

esempio:

I complessi sopramolecolari sono aggregati stabili di più molecole (spesso

macromolecole biologiche come proteine, acidi nucleici e lipidi) tenuti insieme da

interazioni non covalenti come I LEGAMI DI IDROGENO, FORZE DI VAN DER

WAALS O LEGAMI IONICI.

Hanno strutture organizzate, costituite da più molecole ( proteine, DNA, RNA,

lipidi…) che si assemblano in modo specifico. Si tratta di interazioni deboli e

reversibili, anche se stabili. La loro ORGANIZZAZIONE SPAZIALE è cruciale per la

funzione, infatti quest’ultima di carattere biologico complesso permette di compiere

- SINTESI PROTEICA

- RESPIRAZIONE CELLULARE

- FOTOSINTESI

- REGOLAZIONE GENICA

- TRASPORTO ATTRAVERSO LE MEMBRANE

Si possono trovare in diverse regioni della cellula, a seconda della funzione:

- NUCLEO (cromatina, complessi di trascrizione)

- CITOPLASMA (ribosomi)

- SULLE MEMBRANE (come catena di trasporto degli elettroni)

- MITOCONDRI E CLOROPLASTI (es. ATP sinteasi)

Un’ esempio potrebbe essere il RIBOSOMA: esso ha una struttura complessa

formata daL RNA ribosomiale e PROTEINE RIBOSOMIALI, ha due subunità (piccola

e grande) che si assemblano durante la sintesi proteica.

La sua funzione è quella di tradurre l’mRNA in una catena di amminoacidi

attraverso la sintesi proteica. localizzato libero nel citoplasma ed associato al

reticolo endoplasmatico rugoso (per proteine da trasportare o di membrana).

-ESPRIMI LE PRINCIPALI MODIFICHE CHE AVVENGONO DOPO LA SINTESI

PROTEICA

Dopo la sintesi proteica (che avviene sui RIBOSOMI) le proteine non sono ancora

funzionali: devono subire una serie di modifiche chiamate MODIFICHE POST-

TRADUZIONALI, fondamentali per acquisire la loro STRUTTURA, ATTIVITà E

DESTINAZIONE FINALE.

- RIPIEGAMENTO (FOLDING): essenziale per il corretto funzionamento della

proteina, avviene immediatamente dopo la sintesi è spesso assistito da

chaperoni molecolari, che aiutano il ripiegamento corretto e prevengono

l’aggregazione. Una proteina mal ripiegata può essere non funzionale o

tossica (es. alzheimer o parkinson).

- CLIVAGGIO PROTEOLITICO: rimozione di segmenti della catena

polipeptidica per attivare la proteina, alcune proteine sono sintetizzate da

PRECURSORI INATTIVI, tipico anche per ormoni ed enzimi digestivi

- FORMAZIONE DI LEGAMI DISOLFURO: legami covalenti tra gruppi –SH di

due residui di CISTEINA, stabilizzano la STRUTTURA TRIDIMENSIONALE il

tutto avviene nel reticolo endoplasmatico.

Alcuni amminoacidi vengono modificati chimicamente per alterare attività,

stabilità o localizzazione

- TARGETING E TRASPORTO: le proteine vengono indirizzate al loro

compartimento cellulare corretto: nucleo, mitocondri, membrana, fuori dalla

cellula (esocitosi).

Questo avviene tramite segnali specifici nella sequenza amminoacida,

chiamati segnali di LOCALIZZAZIONE.

- DEGRADAZIONE (CONTROLLO QUALITà) : le proteine danneggiate o non più

necessarie verranno degradate, il tutto tramite un processo nominato

PROTEASOMA o i LISOSOMI, serve per mantenere l’equilibrio proteico.

LEZIONE 09

DESCRIVI BREVEMENTE STRUTTURA E FUNZIONE DEGLI ACIDI NUCLEICI

Gli acidi nucleici sono macromolecole biologiche fondamentali che conservano,

trasmettono e utilizzano l’informazione genetica. Ne esistono di due tipologie DNA E

RNA.

L’unità di base è il NUCLEOTIDE, la sua composizione varia a seconda dell’acido

nucleico: nel DNA abbiamo uno zucchero a 5 atomi di CARBONIO il desossiribosio,

un gruppo fosfato che si può legare ad altri gruppi fosfato fino ad arrivare a tre e

una base azzotata formata da PURINE: ADENINA E GUANINA, PIRIMIDINE:

CITOSINA, TIMINA. Nell'RNA al posto del deossiribosio abbiamo il RIBOSIO ed al

posto della timina abbiamo l’URACILE.

I nucleotidi si uniscono tramite LEGAMI FOSFODIESTERICI tra il gruppo fosfato di

un nucleotide e il gruppo OH del carbonio 3’ del successivo, si forma così una catena

5’ a 3’.

La struttura del DNA si presenta a doppia elica (bicatenario) più stabile mentre per

RNA abbiamo un singolo filamento meno stabile.

La loro funzione varia mentre il DNA CONSERVA L’INFORMAZIONE GENETICA in

tutte le cellule, principalmente localizzato nel nucleo, è il modello per la sintesi di

RNA e proteine funziona come archivio stabile del materiale genetico.

L’RNA invece TRASFERISCE E TRADUCE l’informazione genetica dal DNA per

sintetizzare le proteine, ci sono tre tipologie principali:

- mRNA messaggero: trasporta l’informazione genetica dal DNA al ribosoma

- tRNA trasporto: porta gli amminoacidi al ribosoma

- rRNA ribosomiale: componente strutturale del ribosoma

Altri RNA regolano l’espressione genica

LEZIONE 10

ILLUSTRARE IL PROCESSO DI REPLICAZIONE DEL DNA

La replicazione del DNA è il processo attraverso cui una cellula duplica il proprio

materiale genetico prima della divisione cellulare, assicurando che ogni cellula figlia

riceva una coppia esatta del suo DNA.

é un processo semiconservativo: in quanto ogni nuova molecola ha un filamento

originale che fungerà da stampo e uno neo-sintetizzato, avviene in direzione 5’=>3’

sul filamento neo-sintetizzato richiedente diversi enzimi e proteine accessorie.

- INIZIAZIONE: avviene in siti specifici chiamati origini di replicazione, l’elicasi

rompe i legami di idrogeno tra le basi, separando i due filamenti-> si forma la

FORCELLA DI REPLICAZIONE.

Le SSB (single stand binding standing) impediscono che i filamenti si

riavvolgono, la TOPOISOMERASI riduce la tensione a monte della forcella

tagliando e aggiustando i filamenti.

- PREPARAZIONE AL COPING: la PRIMASI (un RNA polimerasi) sintetizza un

primer di RNA ( innesco) con un’estremità 3’-OH libera

Serve come punto di partenza per DNA polimerasi, che non può iniziare da

sola la sintesi.

- ALLUNGAMENTO (elongazione) : la DNA polimerasi III ( in procarioti) o DNA

polimerasi (in eucarioti) aggiunge nucleotidi al primer, allungando il nuovo

filamento, la sintesi avverrà solo in direzione 5’=3’

DUE TIPI DI FILAMENTO

LEADING STAND: sintesi continua sempre verso la forcella

LAGGING STAND:sintesi a frammenti di OKAZAKI a ritroso, lontano dalla

forcella

- RIMOZIONE DEL PRIMER E SALDATURA

I primer di RNA vengono rimossi da DNA polimerasi I o enzimi nucleasici, i

buchi verranno riempiti da nucleotidi di DNA. La DNA LIGASI unisce i

frammenti di Okazaki con legami FOSFODIESTERICI.

- TERMINAZIONE; la replicazione termina quando le forcelle si incontrano o

quando si raggiungono le estremità dei cromosomi. Nelle cellule eucariote, le

estremità vengono mantenute dai TELOMERI, e un’enzima chiamato

TELOMERASI può allungarli per evitare la perdità d’informazioni.

LEZIONE 12

1. CATALIZZATORI BIOLOGICI E RIDUZIONE DELL’ENERGIA DI

ATTIVAZIONE: DESCRIVERE IL RUOLO DEGLI ENZIMI

Gli enzimi sono catalizzatori biologici, svolgono un ruolo fondamentale nelle reazioni

biochimiche, perchè aumentano la velocità delle reazioni cellulari senza essere

consumati nel processo. Il loro ruolo fondamentale è quello di ABBASSARE

L’ENERGIA DI ATTIVAZIONE, ovvero la barriera energetica che i reagenti devono

superare per essere convertiti in prodotti.

In una reazione chimica, l’energia di attivazione rappresenta l’energia necessaria

per raggiungere lo STATO DI TRANSIZIONE, una configurazione instabile ad alta

energia. Gli enzimi agiscono STABILIZZANDO LO STATO DI TRANSIZIONE e

facilitando la formazione o rottura di legami chimici, rendendo così il processo

reattivo più efficente.

Questo è reso possibile dalla presenza del SITO ATTIVO, una regione

tridimensionale dell’enzima il cui substrato si lega in modo specifico, formando un

complesso enzima-substrato. L’interazione tra substrato e sito attivo può avvenire

secondo il modello CHIAVE-SERRATURA o il più attuale MODELLO

DELL’ADATTAMENTO INDOTTO, che prevede un cambiamento conformazionale

dell’enzima per accogliere il substrato.

Una volta stabilito il complesso, l’enzima facilita la trasformazione del substrato in

prodotto, riducendo l’energia necessaria per raggiungere il picco energetico della

reazione. Al termine del processo, l’enzima rilascia il prodotto e rimane intatto,

pronto per catalizzare nuove reazioni.

é importante sottolineare che gli enzimi non modificano la variazione di energia

libera (AG) della reazione, né alterano la posizione dell’equilibrio chimico. Essi

agiscono unicamente sulla CINETICA, aumentando la velocità di reazione anche di

diversi ordini di grandezza.

2.DESCRIVERE IN BREVE LA REGOLAZIONE DELL’ATTIVITà ENZIMATICA

La regolazione dell’attività enzimatica è fondamentale per controllare le reazioni

chimiche all’interno della cellula e rispondere ai cambiamenti dell’ambiente.

L’attività degli enzimi può essere regolata in diversi modi per aumentare o diminuire

la velocità della reazione:

1. INIBIZIONE: un inibitore simile al substrato compete per il sito attivo, non

compete quando l’inibitore si lega in un altro punto dell’enzima ( il sito

all’osterico) e ne modifica la sua funzione)

Una molecola si lega allosterico alterando la forma dell’enzima, influenzando

il sito attivo.

2. ATTIVAZIONE ALLOSTERICA: alcuni enzimi vengono attivati da molecole

regolatrici che si legano a punti diversi del sito attivo

3. MODIFICATORI COVALENTI: aggiunta o rimozione di gruppi chimici che

cambia