Concetti Chiave
- Le reazioni di transaminazione sono caratterizzate dal meccanismo a ping-pong, che coinvolge il legame di due substrati e il trasferimento del gruppo –NH2.
- L'Alanina Transaminasi converte l'alanina in piruvato e l'acido alfa-chetoglutarico in glutammato, fungendo da donatore e accettore di gruppi amminici.
- L'Aspartato Transaminasi trasforma l'aspartato in ossalacetato e l'acido alfa-chetoglutarico in glutammato, evidenziando un altro esempio di reazione di transaminazione.
- Le transaminasi sono localizzate nel citoplasma e nei mitocondri, svolgendo un ruolo cruciale nella sintesi di aminoacidi non essenziali, soprattutto nel fegato.
- Alcuni aminoacidi, come la prolina, non possono essere soggetti a transaminazione, limitando la loro partecipazione a questo processo metabolico.
Meccanismo delle reazioni di transaminazione
In una reazione di transaminazione l'enzima labilizza il legame tra il C alfa e lo stesso gruppo amminico a cui resta legato diventando piridossammina-fosfato, che potrà trasferire ad un altro substrato (alfa-chetoacido) l’-NH2 ripristinandosi.
Il meccanismo delle reazioni di transaminazione è detto a ping-pong: prima si lega il primo substrato, ossia l’ a.a il cui gruppo –NH2 resta legato al coenzima e di cui resta l’alfa-chetoacido corrispondente (in genere rappresentato dalla coppia glutammato-acido alfa-chetoglutarico), poi si lega il secondo substrato (alfa-chetoacido) che riceverà il gruppo –NH2 trasformandosi nell’ a.a corrispondente.
- ALanina Transaminasi: Donatore alanina (che diventa Piruvato; accettore acido alfa-chetoglutarico( che diventa Glutammato)
- ASpartato Transaminasi: Donatore Aspartato ( che diventa Ossalacetato; accettore acido alfa-chetoglutarico (che diventa Glutammato)
Ruolo delle transaminasi
Le transaminasi possono avere localizzazione citoplasmatica e mitocondriale. Il loro ruolo è di notevole importanza per la sintesi di a.a non essenziali, soprattutto nel fegato che ha il compito di elaborare gli a.a che provengono dalla circolazione portale ed immettere in circolo una miscela bilanciata di a.a. Inoltre le reazioni di transaminazione rendono lo scheletro carbonioso del donatore del gruppo –NH2 adatto a diventare parte di una molecola di natura diversa (gluco-/cheto-).
Alcuni a.a (come la prolina) non possono essere transaminati.
Domande da interrogazione
- Qual è il meccanismo delle reazioni di transaminazione?
- Qual è il ruolo delle transaminasi nel metabolismo degli amminoacidi?
- Quali amminoacidi non possono essere transaminati?
Il meccanismo delle reazioni di transaminazione è definito a ping-pong, in cui un amminoacido dona il suo gruppo –NH2 a un alfa-chetoacido, trasformandosi in un corrispondente alfa-chetoacido e ripristinando il coenzima piridossammina-fosfato (testo).
Le transaminasi, localizzate nel citoplasma e nei mitocondri, sono fondamentali per la sintesi di amminoacidi non essenziali, specialmente nel fegato, dove elaborano gli amminoacidi dalla circolazione portale per mantenere un equilibrio nella miscela di amminoacidi (testo).
Alcuni amminoacidi, come la prolina, non possono essere transaminati, limitando così la loro conversione in altre forme (testo).
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