Concetti Chiave
- La mioglobina è stata la prima proteina con struttura tridimensionale elaborata, scoperta da John Kandrew, premio Nobel, ed è fondamentale per il trasporto e la conservazione dell'ossigeno nei mammiferi.
- Composta da un unico polipeptide di 153 amminoacidi, la mioglobina presenta una struttura globulare e un'alta concentrazione nei muscoli dei mammiferi acquatici.
- Il 78% degli amminoacidi della mioglobina è organizzato in 8 segmenti ad α elica, che sono analoghi a quelli presenti nell'emoglobina.
- Il gruppo prostetico eme è situato in una tasca idrofobica tra le eliche E ed F e deriva dalla protoporfirina 9, con il ferro legato attraverso legami dativi.
- La struttura della mioglobina è progettata per il suo compito di trasporto in ambienti liquidi, evidenziando la sua importanza biologica.
Qual è la scoperta e funzione della mioglobina?
La mioglobina è stata la prima proteina di cui è stata elaborata la struttura tridimensionale, scoperta da un ricercatore che ha poi avuto il premio nobel, John Kandrew. Per i mammiferi terrestri è un proteina di trasporto dell'ossigeno, mentre per quelli acquatici è una proteina di conservazione dell'ossigeno: essa è quindi presente e molto concentrata nei muscoli di questi mammiferi, ed è per questo che Kandrew per i suoi studiò usò dei cetacei.
Struttura e composizione della mioglobina
La mioglobina è costituita da un unico polipeptide di 153 amminoacidi, del peso di 17600 Dalton e di dimensioni 44x25 Å. Il 78% degli amminoacidi costituisce 8 segmenti ad α elica, nominati con le lettere da A ad H; ogni segmento ad elica è perfettamente corrispondente ad un suo omologo nell'emoglobina. Il restante 22% costituisce le regioni che uniscono un elica all'altra e vengono nominate con le lettere delle due eliche
che uniscono.
La mioglobina è una proteina a struttura globulare, come ci potremmo immaginare visto il suo ruolo di trasporto in mezzo liquido (viaggia o all’interno del citoplasma o del sangue).
Caratteristiche del gruppo prostetico eme
Situato in una tasca idrofobica tra le eliche E ed F c’è il gruppo prostetico eme: questo è un derivato della porfirina, in particolare della protoporfirina 9, costituito da 4 anelli pirrolici legati fra loro da ponti metilici. Hanno poi dei gruppi propionici carichi negativamente. Il ferro è legato all'interno del piano della protoporfirina attraverso 4 legami dativi tra il doppietto elettronico libero presente sugli atomi di azoto degli anelli pirrolici e uno dei suoi 6 orbitali disponibili (ricordiamo che è allo stato di ossidazione Fe2+).
Domande da interrogazione
- Qual è la funzione principale della mioglobina nei mammiferi terrestri e acquatici?
- Qual è la struttura chimica della mioglobina?
- Quali sono le caratteristiche del gruppo prostetico eme nella mioglobina?
La mioglobina funge da proteina di trasporto dell'ossigeno nei mammiferi terrestri, mentre nei mammiferi acquatici agisce come proteina di conservazione dell'ossigeno, essendo molto concentrata nei muscoli di questi animali (come indicato nel testo).
La mioglobina è composta da un unico polipeptide di 153 amminoacidi, con una struttura globulare e 8 segmenti ad α elica, che corrispondono a quelli dell'emoglobina, occupando il 78% della sua composizione (come descritto nel testo).
Il gruppo prostetico eme è un derivato della porfirina, situato in una tasca idrofobica tra le eliche E ed F, composto da 4 anelli pirrolici e legato al ferro, che si trova allo stato di ossidazione Fe2+, attraverso legami dativi con gli atomi di azoto (secondo quanto riportato nel testo).
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