Concetti Chiave
- Il reticolo endoplasmatico è un organello composto da membrane organizzate in cisterne e tubuli, fondamentale nel sistema secretorio e nella sintesi proteica.
- Il reticolo endoplasmatico ruvido (RER) è coinvolto nella sintesi delle proteine destinate all'esterno della cellula, modificandole chimicamente durante il processo.
- Il reticolo endoplasmatico liscio (SER) si occupa della sintesi dei lipidi, del metabolismo di sostanze estranee e del rilascio di calcio, specialmente nei muscoli.
- Le proteine che entrano nel reticolo endoplasmatico subiscono modifiche con l'aggiunta di zuccheri e richiedono l'assistenza di chaperone per il corretto ripiegamento.
- In caso di accumulo di proteine non correttamente ripiegate, si attiva la via UPR per correggerle; se non risolto, si attiva il metodo ERAD per la loro degradazione.
Struttura e funzione del reticolo endoplasmatico
Il reticolo endoplasmatico è un organello costituito da un sistema di membrane organizzate in cisterne, tubuli e canali. Questo organello è impiegato nella sistema secretorio e per questo è più sviluppato nelle cellule secretorie. Egli comunica tra le membrane che lo costituiscono mediante vescicole.
1) Reticolo endoplasmatico ruvido (RER): è fatto sempre di sistemi di membrane ma ricoperte di ribosomi. Infatti sul RER avviene la sintesi delle proteine, soprattutto quelle da spedire fuori la cellula oppure quelle da mandare ad altri organelli della via secretoria. Infatti mentre vengono sintetizzate le proteine entrano subito nel RER e vengono modificate chimicamente, subendo ripiegamenti, tagli e aggiunta di zucchero.
Non a caso il RE è collegato al nucleo, in modo tale che l’mRNA sintetizzato nel nucleo arriva direttamente al RER.
Funzioni del reticolo endoplasmatico liscio
2) Reticolo endoplasmatico liscio (SER): è fatto sempre di sistemi di membrana ma non ricoperti di ribosomi. Il suo ruolo è fare la sintesi dei lipidi e di metabolizzare delle sostanze estranee come medicine. Lo fa idrossilando (aggiunge OH) in modo che sono più solubili e in grado di solubilizzarli.
Il SER è anche il proprietario di Ca²⁺, infatti in seguito a stimoli lo rilascia, ad esempio nella contrazione. In particolare questo SER è molto sviluppato nei muscoli, proprio per rilasciare Ca²⁺, e prende il nome di reticolo sarcoplasmatico.
Inoltre metabolizza i carboidrati in glucosio e funge da deposito di glucosio, quando serve lo fornisce alla cellula.
Il RE è collegato al nucleo in modo da ricevere più direttamente gli mRNA. Dopodiché può ricevere la sintesi della proteina, modificarla e spedirla agli altri organelli o fuori la cellula.
Processo di sintesi e trasporto proteico
Nel citosol c’è un recettore SRP che riconosce le proteine con una specifica sequenza di riconoscimento per il RE.
Il ribosoma inizia a stampare la proteina e la prima parte che esce è proprio la sequenza di riconoscimento. Quando ancora deve finire la sintesi della proteina, la SRP riconosce la proteina e la porta sul suo recettore sul RE. A questo punto la proteina viene passata al traslocone Sec-61. Questo si prende la proteina e man mano che questa viene sintetizzata dal ribosoma viene già spinta dentro al RE. Appena la proteina inizia ad entrare c’è la peptidasi del segnale che taglia la sequenza segnale e la proteina continua a entrare.
Invece le proteine di membrana del RE non devono entrare. Queste proteine hanno un’altra sequenza idrofobiche più dietro e Sec-61 la riconosce. A questo punto la trasferisce lateralmente e la lascia ancorata nella membrana attraverso questa sequenza, mentre la prima sequenza di inizio viene tagliata. Stessa cosa per le proteine multipasso che invece hanno più sequenze idrofobiche, solo che in questo caso la sequenza di inizio non viene tagliata perché essendo multipasso resta anche questa nella membrana insieme alle altre.
Modifiche e controllo qualità delle proteine
Le proteine che entrano nel RE vengono modificate tramite aggiunta di catene di zucchero. Queste catene sono prodotte stesso nel RE, da una base di dolicolo viene aggiunto mannosio e glucosio che poi verranno sostituiti.
Dopodiché vengono maneggiate da chaperone Bip, calmissima e calreticulina, le quali le danno folding e ponti disolfuro.
Quando c’è un accumulo di proteine non foldate correttamente si attiva la via UPR. In particolare il recettore IRE1 vede l’accumulo e si attiva, fosforilando dei fattori che aumentano la produzione di chaperone. In questo modo si prova ad aggiustare queste proteine.
Nel caso in cui non si riesce, si attiva il metodo ERAD che favorisce l’uscita di queste proteine e degradazione tramite ubiquitinazione.
Le chaperone hanno un ruolo fondamentale anche per il trasporto delle proteine, poiché consentono alla proteina di non ripiegarsi subito in modo da riuscire a passare attraverso le membrane degli organelli e impediscono alle proteine di formare agglomerati con altre proteine.
Domande da interrogazione
- Qual è la struttura fondamentale del reticolo endoplasmatico e la sua importanza nelle cellule secretorie?
- Quali sono le principali funzioni del reticolo endoplasmatico liscio (SER)?
- Come avviene il processo di sintesi e trasporto delle proteine nel reticolo endoplasmatico?
- In che modo il reticolo endoplasmatico modifica le proteine e garantisce la loro qualità?
- Qual è il ruolo delle chaperone nel reticolo endoplasmatico?
Il reticolo endoplasmatico è un organello composto da membrane organizzate in cisterne, tubuli e canali, ed è particolarmente sviluppato nelle cellule secretorie, dove svolge un ruolo cruciale nella sintesi e nel trasporto delle proteine.
Il SER è responsabile della sintesi dei lipidi, del metabolismo di sostanze estranee e del rilascio di Ca²⁺, essenziale per la contrazione muscolare, oltre a fungere da deposito di glucosio.
La sintesi delle proteine inizia nel citosol, dove un recettore SRP riconosce la sequenza di riconoscimento della proteina e la porta al reticolo endoplasmatico, dove viene trasferita al traslocone Sec-61 per l'ingresso e la modifica.
Le proteine nel RE subiscono modifiche chimiche, come l'aggiunta di catene di zucchero, e sono assistite da chaperone per il corretto ripiegamento; se non riescono a piegarsi correttamente, si attivano meccanismi come la via UPR e l'ERAD per gestire le proteine difettose.
Le chaperone, come Bip e calreticulina, sono fondamentali per il corretto ripiegamento delle proteine e per il loro trasporto, prevenendo la formazione di agglomerati e garantendo che le proteine possano attraversare le membrane degli organelli.
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