Concetti Chiave
- Il substrato deve avere una forma complementare al sito attivo dell'enzima per legarsi correttamente.
- Il modello chiave-serratura descrive un'interazione rigida tra enzima e substrato, con una forma tridimensionale esatta.
- Il modello dell'adattamento autoindotto suggerisce che il sito attivo cambia forma dopo l'interazione con il substrato.
- La cinetica enzimatica studia come la velocità delle reazioni catalizzate dagli enzimi varia con la concentrazione del substrato.
- La velocità massima di reazione si raggiunge quando l'enzima è saturato e non può legare ulteriori molecole di substrato.
Modelli di interazione enzima-substrato
Affinché il substrato possa legarsi all’enzima è necessario che abbia una forma tale da potersi adattare al sito attivo. Per spiegare l’interazione fra l’enzima e il substrato sono stati proposti due modelli: il modello chiave-serratura e il modello dell’adattamento autoindotto.
Secondo il modello chiave-serratura, proposto nel 1894 dal chimico tedesco Hermann Emil Fischer (1852-1919), la forma tridimensionale del substrato deve corrispondere esattamente alla forma del sito attivo, ossia deve essere a essa complementare, proprio come una chiave con la sua serratura E3. Secondo questo modello la complementarità fra enzima e substrato deve esistere prima ancora che l’interazione fra le due molecole avvenga e la forma del sito attivo deve essere rigida.
Modello dell'adattamento autoindotto
Questo modello è stato superato da quello dell’adattamento autoindotto, proposto nel 1958 dal biochimico statunitense Daniel Koshland (1920-2007). In questo modello il sito attivo dell’enzima cambia forma solo dopo aver interagito con il substrato e diventa a esso complementare EU. Il sito attivo ha pertanto una forma diversa prima e dopo il legame con il substrato.
Per comprendere il funzionamento degli enzimi è utile esaminare gli aspetti cinetici del processo catalitico. La cinetica enzimatica si occupa dello studio della velocità delle reazioni catalizzate dagli enzimi. Ricordiamo che la velocità di reazione è la variazione della concentrazione dei reagenti o dei prodotti nel tempo. Se si considera la velocità di una reazione catalizzata da enzimi, si può osservare che essa aumenta all’aumentare della concentrazione del substrato , ma al di sopra di determinate concentrazioni di substrato essa rimane costante e raggiunge il suo valore massimo Q. Questo comportamento caratteristico degli enzimi è dovuto alla formazione del complesso enzima-substrato. L’enzima è presente in concentrazione costante; se il substrato si trova in eccesso, l’enzima sarà saturato e non potrà legare altre molecole di substrato.
Saturazione enzimatica
Il valore massimo della velocità di una reazione catalizzata da enzimi si ottiene quando l’enzima è saturato.
Domande da interrogazione
- Qual è la differenza principale tra il modello chiave-serratura e il modello dell'adattamento autoindotto?
- Come influisce la concentrazione del substrato sulla velocità di reazione enzimatica?
- Cosa si intende per saturazione enzimatica?
Il modello chiave-serratura richiede che la forma del substrato corrisponda esattamente a quella del sito attivo dell'enzima prima dell'interazione, mentre il modello dell'adattamento autoindotto prevede che il sito attivo cambi forma dopo l'interazione con il substrato, diventando complementare.
La velocità di reazione aumenta con l'aumentare della concentrazione del substrato fino a un certo punto, oltre il quale rimane costante e raggiunge il valore massimo, a causa della saturazione dell'enzima.
La saturazione enzimatica si verifica quando l'enzima è in grado di legare tutte le molecole di substrato disponibili, raggiungendo così il valore massimo della velocità di reazione catalizzata.
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