Concetti Chiave
- La Km è considerata un indice inverso dell'affinità enzima-substrato, con alti valori che indicano bassa affinità.
- L'esochinasi è più affine al glucosio rispetto alla glucochinasi, ma meno specifica, attivando il glucosio in tutte le cellule.
- La glucochinasi è specifica e viene sintetizzata in risposta all'insulina, attivandosi solo a elevate concentrazioni di glucosio.
- La cinetica enzimatica è studiata attraverso il rapporto tra concentrazione del substrato e velocità, rappresentato in un grafico dei doppi reciproci.
- Le curve di cinetica enzimatica possono essere iperboliche o sigmoidee, a seconda che l'enzima sia allosterico o meno.
Affinità enzima-substrato
In senso lato è possibile intendere la Km come indice inverso dell’affinità tra enzima e substrato (ad alti valori di Km corrisponde una bassa affinità dell’enzima).
Ad es. la esochinasi, espressa costitutivamente in tutte le cellule, responsabile della fosforilazione e quindi dell’attivazione del glucosio, è nei suoi riguardi più affine, sebbene sia meno specifica, rispetto alla glucochinasi, assolutamente specifica, la cui sintesi è invece indotta dall’insulina negli epatociti soltanto quando le concentrazioni di glucosio sono molto elevate (affinità bassa): essa inoltre agisce dal momento che l’esochinasi è inibita dal suo stesso prodotto di reazione, permettendo così di continuare a sottrare glucosio dal circolo e destinarlo al metabolismo all’interno della cellula (organo glucostatico). L’esochinasi e quindi la fosforilazione del glucosio in tutte le altre cellule è inibita dall’accumulo di glucosio-6-fosfato per evitare consumo di ATP se il glucosio già attivato non è stato metabolizzato.
Studio della cinetica enzimatica
Per lo studio della cinetica enzimatica per comodità si considera il rapporto tra concentrazione del substrato (ascisse) e velocità (ordinate), rappresentato da una retta nel cosiddetto grafico dei doppi reciproci, in cui sono registrati i reciproci dei loro valori: il punto in cui questa interseca l’asse delle ascisse corrisponde al reciproco della Km (risultato da moltiplicare per -1, in maniera tale da ottenere un valore positivo pur trovandoci nella parte negativa del grafico) e quello in cui invece interseca l’asse delle ordinate corrisponde al reciproco della V max.
La curva descritta registrando i valori corretti risulterebbe iperbolica o sigmoidea (nel caso in cui l’enzima sia allosterico).
Domande da interrogazione
- Qual è il significato della Km in relazione all'affinità enzima-substrato?
- Come si comporta l'esochinasi rispetto alla glucochinasi?
- Qual è l'importanza del grafico dei doppi reciproci nello studio della cinetica enzimatica?
La Km è considerata un indice inverso dell'affinità tra enzima e substrato; valori elevati di Km indicano una bassa affinità dell'enzima per il substrato, come evidenziato nel caso dell'esochinasi e della glucochinasi.
L'esochinasi è più affine al glucosio rispetto alla glucochinasi, ma è meno specifica. La glucochinasi, invece, è altamente specifica e la sua sintesi è indotta dall'insulina solo in presenza di elevate concentrazioni di glucosio.
Il grafico dei doppi reciproci permette di analizzare il rapporto tra concentrazione del substrato e velocità, evidenziando punti chiave come il reciproco della Km e della V max, facilitando la comprensione della cinetica enzimatica.
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