Carboidrati, proteine, lipidi

I CARBOIDRATI

Si tratta di macromolecole classificate in base a quanto si compone la loro struttura in monosaccaridi, polisaccaridi e oligosaccaridi: i monosaccaridi sono monomeri, gli oligosaccaridi da 2 a 10 unita e i polisaccaridi da piu di 10. Sia i polisaccaridi che gli oligosaccaridi sono idrolizzati in monosaccaridi.

POLISACCARIDI - H2O - OLIGOSACCARIDI - H2O - MONOSACCARIDI

I MONOSACCARIDI

La loro formula generale e Cn H2n O n e sulla base del gruppo funzionale carbonilico possono essere aldosi o chetosi. Ad esempio, se la funzione carbonilica e sulldehide e lo zucchero e chiamato aldoso, se invece un ossigeno adatto al configurazione all'ultimo C chirale, il OH si e di dx oppure si usa isomeri, ottenimenti e. Il tutto, in proiezione di Fischer. Il 1 monoscaccaride del seguente fu la gliceraldeide

D-gliceraldeide

l-gliceraldeide

I monosaccaridi sono tra loro enantiomeri in soluzione uno non sovrapponibili. Il potere rotatorio viene indicato c o + o -, non con D/L.

Alcuni esempi di monosaccaridi:

TETROSI

D-ERITROSIO

L-TREOSIO

PENTOSI

D-RIBOSIO

D-ARABINOSIO

D-XILOSIO

D-xilosio

Esosi

D-azosio

D-galatosio

D-eulosio

D-mannosio

Ancora a definire cosa sono gli epimeri: si tratta di isomeri che si differenziano per la configurazione su un centro chirale, essi sono diastereoisomeri.

STRUTTURA CICLICA DEI MONOSACCARIDI

Si ottiene in soluzione acquosa per chiusura dell'anello:

la e possibile

Questi due prodotti sono EPIMERI e vengono chiamati anche ANOMERI.

β -OH a 3x -> (IN ALTO ↑)

α -OH a 6x -> (IN BASSO ↓)

Per rappresentare la forma ciclica si usano le STRUTTURE DI HAWORTH, per le quali a 3x dell'ossigeno è posizionato il e anomerico e gli OH a 3x in Fisher si dispongono in basso, gli OH a 3x =

Si dispongono in alto:

e anomerico

α - β - glucosio

β - β - glucosio

Si puo passare dalla struttura a catena ponderando gli OH a sx in Fiskele in basso e quelli a sx in alto

e anomerico

α - β - glucosio

β - β - glucosio

più stabile in quanto ci sono piu gruppi OH in equatoriale

Alcuni monosaccaridi di:

e anomerico

D - ribosio

β-D-ribosio

In Haworth:

α-D-ribosio

β-D-ribosio

Non e' e' struttura a ciclo in quanto e' un solo pentoso.

β-D-ribosio

α-D-desossiribosio

β-D-desossiribosio

alpha - p - desossiribosio

beta - D - desossiribosio

NOMENCLATURA DEI MONOSACCARIDI

Nella forma ciclica a 5 termini, i salt on dii sono detti furanosi, mentre a 6 sono detti piranosi

alpha - p - fruttofuranosio

alpha - D - fruttopiranosio

Se l' OH legato al carbonio anomerico e' sostituito con un gruppo OR si ha un glicoside per cui si ha:

etilacetale ciclico

beta - D - glucopiranosio

acetale ciclico

metil - beta - D - glucopiranoside

Il fruttosio:

D-fruttosio

2-D-fruttosio

In forma ciclica:

2-D-frutofuranosio

Oppure:

2 - D - FRUTOPIRANOSIO

Per mutarotazione si intende un equilibrato di rotazione ottico osservato quando uno zucchero si converte nel suo anomero.

GLICOSIDAZIONE DI FISHER

Si tratta di una reazione di condensazione tra monosaccaridi per alfa poliglicosidici: si forma un legame stereo (OZ) con l'ossidrile anomerico.

Anieme e eliminazione di una molecola di H2O.

NOTENETAURA DISACCARIDI

Il SACCAROSIO è dato da glucosio e fruttosio.

Il monosaccaride a sx è costituito sostituenda. Si ha un legame 1,2 tra C1 anomerico dell'alfa-D-GLUCOSIO E C2 anomerico del beta-D-FRUTTOFURANOSIO

a-D-GLUCOPIRANOSIO - b-D-FRUTTOFURANOSIO

La conformazione a buetti:

Ho come posizioni stabili le equatoriali.

Il lattosio e dato da glucosio e galattosio

D-glucosi

b-D-glucosio

D-piranosio

b-D-piranosio

Le strutture a sedia dei singoli monosaccaridi:

e anomerico

B-D-GLUCOPIRANOSIO

B-D-GALATOPIRANOSIO

Si legano l'O del C1 del glucopiranosio con il C4 galattopiranosio:

LEGAME GLICOSIDICO

4-O-B-D-GALATOPIRANOSIO-B-D-GLUCOPIRANOSIDE

Gli aminoacidi sono molecole costituenti le proteine, e caratterizzati da un gruppo amminico ed un gruppo carbossilico con un gruppo R ed un H;

Gli aminoacidi si distinguono per la natura di R, in questo si hanno 2 aminoacidi in cui il gruppo quotato -NH₂ si trova legato al C(alpha). Il gruppo carbossilico puo' essere sostituito da SOH (un estensione piu' e' la tirosina). Gli 2-AA possono essere essenziali o non essenziali, basici se hanno due -CO₂H ed sono detti monoammino-dicarbossilici, o monoammino-moncarbossilici. Essi possono essere detti alifatici, aromatici, eteroaromatici. Gli amminoacidi derivano dalla dieta e sono detti costituenti del cibo per produrre proteine. In tutto gli d-AA essenziali sono 20:

Glicina (GLY) Alanina (ALA) Valina (VAL) Leucina (LEU)

Isoleucina (ILE) Acido aspartico (ASP) Acido glutammico (GLU)

FENILALANINA (Phe)

TIROSINA (Tyr)

TRIPTOFANO (Trp)

SERINA (Ser)

TREONINA (Thr)

CISTEINA (Cys)

METIONINA (Met)

ASPARAGINA (Asn)

GLUTAMMINA (Gln)

LISINA (Lys)

ARGININA (Arg)

PROLINA (Pro)

ISTIDINA (His)

SERIE 8 ED I REGNI AMMINOACIDI

Tutti gli aa hanno un equilibrio chimico (tranne la glicina). Attraverso la struttura di Fischer si assegna la configurazione D/L in base alla posizione del gruppo amminico:

L-2-AMMINOACIDO

D-2-AMMINOACIDO

SINISTRA => L

DESTRA => D

I centri chirali ? hanno configurazione S sempre e quelli D hanno sempre configurazione R.

LA FORMA ZWITTERIONICA DI UN AMMINOACIDO

Gli a-PA, in natura non sono soli come noi li rappresentiamo ma si trovano in forma di sali cristallini, in forma zwitterionica:

FORZA ZWITTERIONICA

In ambiente basico prevale la specie anionica:

In ambiente acido prevale la specie cationica.

Anche a definire il punto isoelettrico come il valore di pH in cui gli a-AA si trovano in forma zwitterionica. Gli a-AA hanno valori di K_a e K_b poi o circa 10^-10 e 10^-12, punti di fusione elevati, sono stabili in fase acquosa mentre si decompongono in fase gas; per loro E (costante dielettrica) e solubilita varia in H₂O. In base tendono a racemizzare se l'ambiente e basico forte e T elevata:

Le proteine

Sono gran parte da monomeri di a-AA attraverso un legame ammidico.

Se lo etenro e formato da 2 a-AA si ha un pepti

di, da 10 a 50 nn oligopeptidi e da 50 in poi si ha una proteina. Sulla base della solubilita, le proteine sono albumine se solubili in H₂O e globuline se la cui origine e animale. globulina solubili in soluzione saline ma poco in H₂O e proteine non solubili in H₂O, solubili in etanolo 50/90%; e un esempio. Insieme, le proteine solubili solo in sal sono oridine/6siche. Tutte queste proteine hanno degli un rapporto SEGUENTE -AMPIEZZA < 10 per cui sono degli GLOBULARI. Le proteine FIBROSE hanno tale rapporto > 10, un esempio sono le selenoproteine che sono idrosolubili. Le proteine vengono definite SEMPLICI se quando idrolizzate si scindono in 2-AA mentre CONIUGATE se si scindono in 2-AA e mollecole diverse.

LA STRUTTURA PRIMARIA DELLE PROTEINE

UNITA PEPTIDICHE

RESIDUI AMMINOACIDI

Tra struttura descrivere la proteina a livello delle catene aminoacidiche. Per dare il nome:

FENILALANINA    LEUCINA    TREONINA

La struttura secondaria

La struttura secondaria delle proteine e data dal ripiegamento della struttura primaria. Le interazioni che causano tale ripiegamento sono interazioni dipolo - dipolo e legami a ponte H. Affinche il ripiegamento sia possibile e importante che ogni resto eterico abbia la stessa configurazione e che i gruppi R siano simili. Nel ripiegamento delle proteine entrano in gioco anche interazioni solfato solvente e quindi consentono di mantenere i gruppi idrofobici come le catene alchiliche dell'interno del ripiegamento e quelli idrofilici all'esterno. Inoltre, nella descrivere la struttura secondaria, seguendo che il legame peptidico e QUASI planare.

Ogni O ed N e coinvolto in legami a ponte H, e ognuno di tali legami e quasi planare.

Le strutture secondarie possibili sono due: STRUTTURA A PIEGHE PARALLELE e b-ELICA. La prima e' formata da un R pieghe e le sequenze con R grandi. La struttura a pieghe parallele prevede una disposizione ma o foglio ondulato b:

CONFORMAZIONE A FOGLIETTO B

La struttura a pieghe parallele con foglietto b e' prevista se i legami a ponte H si formano EXTRACATENA.

Nel caso dell a-ELICA:

Ogni avvolgimento contiene 3,6 AA a i legami a ponte H si formano tra el i-esimo NH e l O carbonilico degli i-4o i-5 amino AA.

i-esimo

Quello che della struttura 2° si hanno: proteine globulari con forma compatto e sferica, idrosolubili, struttura secondaria fino a 2-6 alpha che fogliette R e lung/dap. <10.

Le proteine fibrose con forma allungata, insolubili in H₂O, un in acidi o basi e con struttura secondaria o solo alfa elica o solo foglietto beta.

STRUTTURA TERZIARIA E QUATERNARIA

La struttura terziaria deriva da ripiegamenti di struttura secondaria ed e stabilizzata da interazioni ioniche e covalenti, allo presenza di eterostami nelle catene. La struttura quaternaria e data dal raggruppamento di piu proteine, ognuna con la sua struttura terziaria, che con delle interazioni formano un complesso proteico stabilizzato da interazioni deboli.

I LIPIDI

Si tratta di molecole organiche insolubili in H₂O che possono essere SAPONIFICABILI se possiedono legami esterei o fosfoesterei che subiscono idrolisi. Ne fanno parte le cera, fosfolipidi e trigliceridi. Essi hanno una funzione perche idrofobica. I NON SAPONIFICABILI non si idrolizzano e sono steroidi, terpeni e vitamine liposolubili.

I TRIGLICERIDI

Sono triesteri del glicerolo con una porzione acida (glicerolo) e una porzione carbossilica (l'acido grasso)

1) 3 NaOH2) H₃O⁺

Glicerolo + 3 acidi grassi

Sulla base degli acidi grassi di cui sono fatti i trigliceridi, essi si trovano sottoforma di oli ricchi di acido oleico o linoleico.

GLI ACIDI GRASSI

Sono acidi carbossilici a lunga catena (da 12 o 20), con catena lineari, saturi o insaturi e una rigida di il grado di insaturazione con maggiore è il grado di fusione. Hanno geometria CIS e sono

Acido palmitico 16:0

m°c

m° insaturi

ACIDO STEARICO 18:0

ACIDO OLEICO 18:1

ACIDO ARAEIDICO 20:0

ACIDO LINOLEICO 18:2

ACIDO LINOLEICO 18:3

NOMENCLATURA BIOCHIMICA