Biologia

16/10/2025 Biologia: l’acqua

Tutte le proprietà dell’acqua dipendono dai legami polari.

• È un solvente: ad esempio il sale da cucina ha una forma cristallina, che viene rotta se immerso nell’acqua. Questa struttura si era formata da cationi e anioni che si attraevano tra di loro; l’anione era rivestito da una nube positiva. Quando arriva l’acqua, che ha una valenza positiva e negativa, riesce a infiltrarsi nel cristallo e a circondare i singoli ioni.

In base a cosa l’acqua è un ottimo solvente? Essendo un dipolo (distribuzione asimmetrica delle cariche), l’acqua è un solvente sia degli anioni, sia dei cationi. L’acqua riesce a solvatare il cristallo.

Le molecole possono essere:

• Idrofiliche: attraggono l'acqua e si sciolgono facilmente in essa, poiché sono polari, cariche o in grado di formare legami a idrogeno con le molecole d'acqua.
• Idrofobiche: respingono l'acqua e non vi si sciolgono, essendo per lo più apolari, non cariche e non capaci di formare legami a idrogeno.

Il legame a idrogeno è un legame di attrazione debole che si forma tra un atomo di idrogeno legato covalentemente a un atomo molto elettronegativo. Nei legami a idrogeno, l’idrogeno si trova sempre al centro tra due atomi elettronegativi e svolge la funzione di ponte tra queste due cariche. Il legame a idrogeno è un legame secondario, che ci fa capire in quale stato si trovano le molecole.

Stati dell’acqua

• Liquido: l’acqua è coesiva, ma in modo dinamico poiché le molecole sono in movimento per agitazione termica, causando la rottura e la formazione continua di legami a idrogeno. Questi legami danno coesività e tensione superficiale.
• Gassoso: aumento la temperatura fino all’ebollizione, le molecole si muovono troppo velocemente e non riescono a fare legami a idrogeno. In questo caso quando c’è troppa agitazione termica i legami non si riescono a creare.
• Solido: si forma quando la temperatura si abbassa sotto i 0 gradi, le molecole non si muovono e i legami a idrogeno rimangono fissi, si forma una struttura a esaedro che lascia spazi vuoti; per questo il ghiaccio è più leggero dell’acqua liquida e galleggia.

La temperatura e le forze intermolecolari influenzano lo stato dell’acqua.

I legami forti primari (legame ionico, covalente e metallico) hanno una grande energia di legame, sono difficilissimi da spezzare e sono alla base della formazione delle grandi molecole (acidi nucleici, proteine). I legami secondari, invece, servono per dare una funzione alle molecole; questo provoca un grande vantaggio. Ad esempio se con una proteina o il DNA si alza la temperatura questa si apre e i legami secondari si rompono, ma non i primari. Se riabbasso la temperatura, si riformano. Questi processi sono detti denaturazione e rinaturazione. Questi legami sono reversibili. Il legame a idrogeno è il più forte tra i deboli.

Interazioni di Van der Waals

Sono dei legami intermolecolari molto deboli e hanno varia natura: possono avvenire tra uno ione e dipolo, o tra due dipoli, o tra dipolo e dipolo istantaneo (molecola non polare che in alcuni istanti acquisisce una polarità a causa del moto caotico degli elettroni, diventando un dipolo).

Inoltre, l’acqua ha delle proprietà di acido e base molto deboli. L’acqua ha un pH che si avvicina al 7, non è né acida né basica, è neutra.

A volte le molecole d’acqua si scontrano e riescono a spezzarsi; l’idrogeno si sposta sulla molecola d’acqua vicino e quindi il risultato è uno ione idronio (H₃O⁺) e l’altro ne rimane privo, ione ossidrile (OH^-); questi due ioni si bilanciano e vanno a influenzare il pH.

L’acqua si può dissociare, si dice ionizzare; in seguito a questa rottura si creano gli ioni. Grazie a questo processo, l’acqua si può comportare all’occorrenza da acido o da base. Solitamente le nostre cellule lavorano con un pH vicino al neutro e sopportano male questi sbilanciamenti verso l’alto e verso il basso.

Queste dissociazioni sono estremamente rare, quando si formano questi ioni, si ha una concentrazione molto bassa. Quando si ha l’equilibrio questi ioni H⁺ sono uguali a OH^-, ossia nell’acqua pura non influenzano; quando gli H⁺ prevalgono sugli OH^- la soluzione è acida; quando OH^- sono più forti dell’H⁺ la soluzione è basica.

Ad esempio, se nell’acqua aggiungo un acido, questa sostanza rilascerà H⁺, rendendo la soluzione più acida, abbassando il pH.

Il pH tiene conto degli ioni positivi e negativi e si indica con il logaritmo.

L’acidità è un eccesso di ioni idrogeno, gli ioni H⁺ sono maggiori rispetto agli OH^-, il pH è minore di 7. Perciò un acido è una sostanza che aumenta la concentrazione di H⁺ nella soluzione.

La basicità è un eccesso di ione ossidrile, gli ioni H⁺ sono meno degli ioni OH^-, il pH è maggiore di 7. Perciò una base è una sostanza che aumenta la concentrazione di OH^- nella soluzione.

Ad esempio, nello stomaco il pH si abbassa ad 1, diventando un acido, poiché deve attivare gli enzimi necessari per la digestione. Le basi invece sono in grado di neutralizzare gli acidi.

Definizione di Arrhenius

Gli acidi e le basi sono composti che nell’acqua danno luogo a una dissociazione elettrolitica.

L’acido dà luogo a questa dissociazione che libera H⁺, il valore di pH va sotto il 7; al contrario, la base dà luogo a una dissociazione che libera OH^- e il valore di pH va sopra il 7.

Definizione di Bronsted-Lowry

L’acido è capace di cedere uno o più ioni H⁺ a una sostanza che li accetta. La base invece, è quella sostanza che accetta gli ioni H⁺.

Perciò queste reazioni sono sempre accoppiate: ci sono gli accettori e i donatori. Ma ci sono anche le definizioni coniugate: dopo lo scambio di H⁺, i ruoli si invertono: una volta che l’acido ha rilasciato H⁺ alla base, diventerà lui stesso una base. Al contrario quando la base accetta H⁺ diventa un acido.

L’acqua e altre sostanze che hanno lo stesso comportamento sono anfotere: possono agire sia come acido che come base, a seconda della sostanza con cui vengono miscelati.

Ricapitolando le proprietà dell’acqua

• È un dipolo: ha un delta positivo e negativo.
• Ha in sé legami primari (covalenti polari) e secondari (a idrogeno).
• È un solvente, poiché è un dipolo e fa legami secondari.
• Anfotera: perché può dissociarsi (perdere ione H⁺).

17/10/2025 Il carbonio

Nella creazione delle macromolecole il carbonio ha un ruolo centrale; si può dire che è lo scheletro di queste molecole, poiché ha un numero di valenza 4 e può fare 4 legami in moltissimi modi. Fa legami covalenti forti e stabili.

Col fatto che i legami possono cambiare orientamento, si possono creare non solo strutture lineari, ma anche strutture circolari (ad anelli), come con gli zuccheri. Posso avere forme e dimensioni differenti.

Carboidrati, proteine, lipidi e acidi nucleici sono chiamati polimeri (poli: formate da parti più piccole, dette monomeri).

Le macromolecole sono polimeri.

Le reazioni di polimerizzazione (una reazione chimica in cui molte molecole piccole, chiamate monomeri, si uniscono tra loro per formare una molecola molto grande, chiamata polimero) avvengono dentro l'acqua, nel citoplasma.

Le proteine e i lipidi (e poi i carboidrati) sono fondamentali perché sono i componenti principali delle membrane.

Le proteine

Ruoli fondamentali delle proteine all'interno della cellula

• Strutturale: partecipano a tutte le strutture della cellula (membrane, organelli, citoscheletro).
• Trasporto: funzionano da trasportatori per far passare sostanze idrofiliche attraverso le membrane idrofobiche (creando una sorta di foro).
• Enzimi: partecipano alle reazioni metaboliche.
• Difese immunitarie (es. immunoglobuline).
• Movimento: esempi includono il movimento muscolare (miosina), il movimento delle cellule gliali (sentinella), e l'allungamento/ramificazione del neurone (es. l'assone che cerca il partner).

La struttura dell’amminoacido

Gli amminoacidi hanno un carbonio centrale chiamato carbonio alfa (Cα).

Il Cα è legato a quattro gruppi diversi (ha valenza 4).

Tutti i 20 amminoacidi in natura condividono tre gruppi:

1. Gruppo carbossilico (COOH): ha una valenza acida (cede ioni H⁺) ed è funzionale alla formazione del legame peptidico.
2. Gruppo amminico (NH₂): ha una valenza basica (accetta ioni H⁺) ed è funzionale alla formazione del legame peptidico.
3. Atomo di idrogeno (H).

Il quarto gruppo è la catena laterale o gruppo R, che è la parte variabile e determina il nome specifico dell'amminoacido.

I carbossilici si legano sempre agli amminici.

Conformazione e cariche degli amminoacidi

Gli amminoacidi possono esistere in forme diverse (D o L) chiamate chiralità (non sovrapponibili alla loro forma speculare).

Le proteine umane sono formate esclusivamente da amminoacidi di tipo L.

Il carbonio alfa è asimmetrico/chirale perché è legato a quattro gruppi tutti diversi.

In soluzione (fase acquosa), l'amminoacido ha una doppia valenza (carica negativa e positiva).

La conformazione più comune in condizioni fisiologiche è lo zwitterione (o ione doppio): il gruppo carbossilico ha perso un H⁺ (carica negativa) e il gruppo amminico lo ha acquisito (carica positiva), risultando in una carica netta zero.

Se l'ambiente è molto acido, la carica netta è +1. Se l'ambiente è molto basico, la carica netta è -1.

Classificazione degli amminoacidi

La classificazione dei 20 amminoacidi dipende unicamente dalle proprietà chimico-fisiche del gruppo R (catena laterale).

La classificazione principale è basata sull'interazione con l'acqua (idrofilico/idrofobico):

1. Apolari (non polari o idrofobici): sono 9. Non interagiscono con l'acqua, non fanno legami idrogeno, e tendono ad unirsi tra loro (come l'olio nell'acqua). Sono importanti per le proteine che si inseriscono nelle membrane, che sono ricche di lipidi (idrofobiche), sono solubili in sostanze organiche. Si trovano soprattutto nelle globulari e di trans-membrana.
2. Polari (idrofilici, 11): interagiscono con l'acqua e possono fare legami idrogeno. Sono importanti per gli enzimi che operano nel citoplasma acquoso. (Recettori, trasportatori ionici, proteine canale).
3. Non carichi: sono 6. Interagiscono con l'acqua ma non hanno una carica netta nel gruppo R.
4. Carichi (positivamente o negativamente): hanno una carica netta nel gruppo R. Le cariche sono utili per l'attrazione con altre macromolecole (es. amminoacidi positivi che interagiscono con il DNA, che ha cariche negative).

Degli amminoacidi totali, 11 sono prodotti dal corpo e 9 sono essenziali (devono essere assunti con l'alimentazione).

Amminoacidi con funzione autonoma (neurotrasmettitori)

Alcuni amminoacidi hanno una funzione anche da soli, in particolare come neurotrasmettitori.

Esempi abbondanti nel cervello sono: il glutammato (puramente eccitatorio) e il GABA (puramente inibitorio).

Il glutammato usato dai neuroni viene sintetizzato localmente nel cervello e non proviene dalla dieta, poiché è bloccato dalla barriera emato-encefalica.

Formazione della proteina (struttura primaria)

Le proteine sono generate attraverso il processo di traduzione, formando una struttura primaria data dagli amminoacidi uniti da legami peptidici.

Gli amminoacidi si avvicinano nel ribosoma. Avviene una reazione di polimerizzazione o condensazione. Questa reazione porta all'eliminazione di una molecola di acqua. Il gruppo carbossilico di un amminoacido si lega al gruppo amminico dell'amminoacido successivo. Si crea un legame covalente forte tra il carbonio e l'azoto, chiamato legame peptidico.

Il polimero risultante (la catena) è un polipeptide.

La catena è un filamento (non circolare) che ha un inizio e una fine, ovvero due estremità libere:

• Estremità N-terminale: il gruppo amminico è libero (non impegnato nel legame peptidico).
• Estremità C-terminale: il gruppo carbossilico è libero.

Questa catena, formata grazie ai legami peptidici, è la struttura primaria della proteina.

La proteina viene sempre scritta a partire dal gruppo amminico libero (N-terminale) fino al gruppo carbossilico libero (C-terminale).

Quando si scrive la sequenza, si indicano solo i gruppi R (utilizzando gli acronimi degli amminoacidi), poiché l'ossatura carbonio-azoto è comune.

Struttura secondaria (legami peptidici)

Ripiegamento e funzione della proteina

La struttura primaria, da sola, non è sufficiente per la funzione; la proteina deve ripiegarsi nello spazio. La struttura secondaria rappresenta il primo livello di accorciamento della proteina. La proteina si auto-assembla e deve assumere una funzione.

Le piccole proteine (fino a 40 amminoacidi) sono chiamate oligopeptidi; la maggior parte delle proteine sono polipeptidi (lunghe).

Il ripiegamento deve seguire regole precise per passare alle strutture secondarie e terziarie; se il ripiegamento è sbagliato, la proteina non funziona correttamente.

Se una proteina viene riscaldata (es. a 100°C), subisce la denaturazione: perde la sua funzione e si apre (ritorna alla struttura primaria), ma i legami peptidici (covalenti) non vengono spezzati.

Una proteina denaturata può spesso riprendere la sua funzione ripiegandosi nuovamente nella giusta conformazione.

Sono strutture parziali che riguardano solo alcune parti della proteina.

Esistono solo due tipi di strutture secondarie per tutte le proteine:

1. Alfa elica (alpha-elica): una struttura a spirale, simile a quella del DNA.
2. Foglietto beta (beta-foglietto): immaginato come una struttura ripiegata a ventaglio.

La struttura secondaria è stabilizzata da legami idrogeno, che sono legami deboli. Questi legami sono interazioni secondarie.

Caratteristiche dell’alfa elica

• I legami idrogeno avvengono tra gruppi che erano distanti nella struttura primaria ma che sono stati avvicinati dall'avvolgimento a spirale.
• I legami idrogeno si formano tra due atomi elettronegativi (come ossigeno e azoto).
• I gruppi R si trovano sempre verso l'esterno della spirale.
• Ogni giro dell'elica coinvolge circa quattro amminoacidi.

Il vantaggio della stabilità debole è che i legami idrogeno, pur conferendo stabilità, sono deboli, rendendo la struttura reversibile. Se le condizioni esterne (come la temperatura) cambiano, la proteina si denatura, l'elica si svolge, e ritorna alla struttura primaria; ma quando le condizioni tornano corrette, la stessa α-elica si riforma.

Caratteristiche del foglietto beta

• Anche in questo caso, la struttura è mantenuta grazie a legami idrogeno.
• Questi legami idrogeno possono avvenire tra amminoacidi molto distanti tra loro lungo la catena.
• I gruppi R si alternano sopra e sotto la struttura.
• Il foglietto beta può nascere anche dall'unione di più catene polipeptidiche (legami idrogeno inter-catena).

Struttura terziaria

La struttura terziaria rappresenta il ripiegamento finale della proteina nello spazio (assi X, Y e Z), è una struttura tridimensionale.

Si ottiene ripiegando ulteriormente la catena, che a questo punto è un insieme di strutture secondarie (α-eliche e β-foglietti).

Obbligatorietà: per raggiungere la struttura terziaria, è necessario passare attraverso le strutture secondarie.

Legami e interazioni: la struttura terziaria è stabilizzata da una combinazione di legami forti e deboli:

Legami forti (covalenti):

• Ponti di solfuro (ponti disolfuro): si formano quando due amminoacidi cisteina (che contengono zolfo) si trovano vicini a causa del ripiegamento. Questi ponti sono forti e conferiscono maggiore stabilità alla struttura terziaria.

Interazioni deboli:

• Nuovi legami idrogeno (tra gruppi R distanti nella sequenza primaria, ora vicini nello spazio).
• Interazioni elettrostatiche (tra gruppi R carichi, positivi e negativi).
• Interazioni idrofobiche (come le forze di Van der Waals).

Funzione: la proteina acquisisce la sua funzione biologica solo quando è ripiegata nella sua conformazione terziaria (ad esempio, gli enzimi). Se la conformazione terziaria cambia, la proteina perde la sua funzione.

Reversibilità: le interazioni deboli rendono la struttura estremamente reversibile. La proteina può cambiare leggermente la sua forma per svolgere funzioni specifiche, come nel trasporto di membrana.

Struttura quaternaria

Non tutte le proteine presentano la struttura quaternaria; essa è tipica delle proteine multimeriche o complesse.

La struttura quaternaria è data dall'unione di più catene polipeptidiche (o più strutture terziarie) che si legano tra loro per formare un complesso proteico molto grande.

Le proteine possono essere monomeriche (una sola catena) o multimeriche (formate da più parti).

Le multimeriche possono essere omomultimeriche (stesso tipo di polipeptide) o eteromultimeriche (catene differenti), come l'emoglobina.

Le forze che tengono unite le varie parti della struttura quaternaria sono le stesse della struttura terziaria (interazioni elettrostatiche, idrofobiche e legami idrogeno). I legami peptidici non sono coinvolti in questa associazione.

Esempio: l'emoglobina è un esempio di struttura quaternaria, essendo formata da quattro catene proteiche (ognuna con la sua struttura primaria, secondaria e terziaria) che si uniscono per svolgere la funzione di legare e trasportare l'ossigeno.

La natura degli amminoacidi e il loro posizionamento sono cruciali per il ripiegamento e la funzione della