Appunti per l'esame di Biologia e genetica

Biologia e genetica

Che cosa è la biologia?

È lo studio degli organismi viventi e dei loro livelli di organizzazione. Gli organismi viventi sono:

• Tutti costituiti da un insieme di componenti chimici quali carboidrati, acidi grassi, acidi nucleici e amminoacidi.
• Tutti sono costituiti da unità costruttive chiamate cellule, che estraggono dall’ambiente l’energia necessaria per i processi vitali e trasformano le molecole ottenute da esso in nuove molecole biologiche.
• Dotati di un codice genetico universale che codifica per la sintesi proteica.
• Sono in grado di formare popolazioni che si evolvono nel corso del tempo.
• Sono in grado di autoregolare il proprio ambiente interno, mantenendo le condizioni che consentono loro di sopravvivere.

Biodiversità

Viene tradizionalmente definita come la varietà di tutte le forme di vita presenti sulla Terra.

Clonazione

È una tecnica dell'ingegneria genetica che serve a riprodurre milioni di copie identiche di un frammento del DNA di un esemplare.

Le macromolecole biologiche

Le molecole

Una molecola è un composto di due o più elementi (atomi) uniti da legami covalenti.

Atomi

La materia è costituita da atomi. Gli atomi sono composti da elettroni, protoni e neutroni (questi ultimi costituiscono il nucleo).

• Elettroni sono carichi negativamente.
• Protoni sono carichi positivamente.
• Neutroni non hanno carica.

Elementi

Gli elementi sono sostanze pure contenenti un solo tipo di atomo, il numero di protoni identifica gli elementi.

Numero di massa

Il numero di massa è la somma tra numero di protoni e numero di neutroni. Ed è la massa dell’atomo espressa in Dalton.

Isotopi

Gli isotopi sono forme di elemento con la differenza nel numero di neutroni e quindi differenze nel numero di massa. Alcuni isotopi sono instabili.

NB. Il numero di protoni ed elettroni determina come un elemento si comporta nelle reazioni chimiche.

I legami chimici

Il legame chimico è la forza attrattiva che unisce gli atomi formando molecole o composti. Gli atomi reattivi, ossia quelli che riescono a unirsi insieme per formare molecole/ composti, possono farlo in due modi diversi:

• Condividendo elettroni (legami covalenti).
• Perdendo/ acquistando elettroni (scambio di elettroni legame ionico).

Un parametro fondamentale per categorizzare i legami chimici è la loro forza di legame. Più energia devo mettere per rompere un legame chimico, più esso è detto forte.

Come vengono uniti due legamenti dell’elica del DNA?

I due filamenti stanno uniti perché le basi tra di loro formano legami deboli; quindi, sono facili da rompere e da riunire (dunque, vi sono legami deboli).

I vari legami in ordine di forza (dal più forte al più debole)

• Legame covalente: il più forte, si forma un orbitale di legame, poiché vi è una condivisione di elettroni al fine di completare il guscio esterno, vi sono 2 elettroni per ogni legame covalente, può essere singolo, doppio, triplo, l’orientamento tra due atomi è fisso.
• Legame ionico (attrazione elettrostatica): è un legame di natura elettrostatica. Quando un atomo è molto più elettronegativo dell’altro, si può verificare un completo trasferimento di elettroni. Si formano 2 ioni. I gusci esterni sono completi.
• Legami a idrogeno: interazione intermolecolare relativamente debole che si può instaurare fra un atomo di idrogeno con una forte polarizzazione positiva (tipicamente perché legato a un atomo molto elettronegativo) e un atomo molto elettronegativo e piccolo. Sono legami fondamentali, l’esempio più eclatante è il DNA. È un legame molto debole. È importante nella struttura dell’acqua ma anche nelle proteine. Le macromolecole si possono unire grazie a tanti legami idrogeno e la sua forma è indipendente dal legame.
• Interazioni tra molecole apolari: interazioni di natura idrofobica. Le interazioni di van der Waals (interazioni molto molto deboli) sono attrazioni tra molecole non polari più vicine tra loro. Sono interazioni brevi e deboli, ma possono essere sostanziali se sommate in una grande molecola.

In sintesi i legami:

Elettronegatività è la capacità di attrarre gli elettroni di legame, o meglio rappresenta la forza attrattiva esercitata dal nucleo degli atomi sugli elettroni di legame. Essa dipende dal numero di protoni e dalla distanza tra il nucleo e gli elettroni. L’atomo più elettronegativo è l’ossigeno, seguito dal cloro, nitrogeno, carbonio e fosforo (OCNCF).

• Se c’è differenza di elettronegatività tra due atomi (ovvero gli elettroni di legame sono attratti maggiormente dal nucleo dell’atomo più elettronegativo), il legame covalente si dice polare.
• Se gli elettroni sono condivisi equamente, il legame covalente si dice apolare (atomi con EN simile/ uguale).

Polarità delle molecole

Una molecola presenta delle cariche parziali negative da un lato e positive dall’altro (delta positivo e delta negativo).

L'acqua

Molecola polare. Forma legami idrogeno. Struttura a tetraedro.

Molecole idrofile

Sono molecole polari che formano legami a idrogeno con l’acqua (ossia molecole che presentano un’attrazione elettrostatica con l’acqua).

Molecole idrofobiche

Sono molecole NON polari (es. idrocarburi) che interagiscono tra di loro ma non con l’acqua (concetti importanti per le proteine).

Gli ioni

Gli ioni sono atomi che hanno perso o acquistato elettroni diventando elettricamente carichi. Cationi: +; Anioni: -. Vi sono anche gli ioni complessi ossia gruppi di atomi legati covalentemente che portano una carica. Es. NH₄⁺.

NB: Il DNA è un poli-anione, ossia un polimero con tantissime cariche negative, questa proprietà del DNA ci consente di vederlo.

I sali

Sono composti legati da attrazione elettrica tra ioni positivi e negativi. In un solido: gli ioni sono molto vicini e vi è un’attrazione ionica forte. In acqua: gli ioni sono distanti, l’attrazione è molto più debole. Gli ioni interagiscono con molecole polari.

Ionizzazione dell'acqua

Anche le molecole d’acqua hanno una leggera tendenza a formare ioni, ossia a ionizzarsi (cioè acquistare cariche positive o negative): H₂O ⇌ H⁺ + OH^-.

Il pH

pH= logaritmo negativo della concentrazione di ioni H⁺. pH= - log[]. In acqua pura = 10^-7 (pH= 7). Valori di pH <7 indicano una maggiore concentrazione di ioni H⁺ e quindi una maggiore acidità. La somma del pH e pOH è sempre 14.

Acidi e basi

Acidi: sciolti in acqua rilasciano ioni idrogeno H⁺ (protoni). Basi: accettano ioni H⁺.

• Acidi e basi forti totalmente disciolti in acqua.
• Acidi e basi deboli parzialmente disciolti in acqua.

Es. acido cloridrico HCl → H⁺ + Cl^-.

I tamponi

Un tampone è costituito da un acido debole e dalla sua base corrispondente. Per la legge di azione di massa, l’aggiunta di un acido sposta la reazione verso la formazione della base, in questo modo i tamponi servono a mantenere costante il pH. Ciò è importante per gli organismi viventi poiché in questo modo vengono mantenute costanti le loro condizioni interne (omeostasi). Il pH influenza la velocità delle reazioni biologiche e può cambiare la struttura tridimensionale delle molecole biologiche con conseguenze sulle loro funzioni.

Test Wooclap

Indicare la corretta corrispondenza per i legami chimici:

• Covalente comporta una condivisione di elettroni.
• Ionico dipende da una perdita o acquisto di elettroni.
• Idrogeno dipende da una differenza di elettronegatività.
• Idrofobico si instaura tra molecole apolari.

Mettere in ordine dal legame più forte al più debole: Covalente - Ionico – Idrogeno – Idrofobico.

Individuare i legami polari nella molecola che possono formare legami a idrogeno (ossia individuare gli atomi di H che fanno legami).

L’acido fosforico H₃PO₄ che perde tre H diventa un anione con che carica? -3.

Qual è la concentrazione molare dello ione OH^- in una soluzione a pH 9?

La concentrazione di H M= 10^-9; La concentrazione di OH^- M= 10^-5; pH+pOH= 14 sempre risposta: 10^-5 M.

Monomeri e polimeri

Con il termine monomeri in chimica si definisce una molecola semplice dotata di gruppi funzionali tali da renderla in grado di combinarsi con altre molecole. Es. i monomeri che formano i carboidrati sono detti monosaccaridi (zuccheri semplici). I singoli monomeri sono tenuti insieme da legami covalenti. Un polimero invece è una grande molecola formata dall’unione di tante molecole dello stesso tipo chiamati monomeri. Le macromolecole sono polimeri. (domanda classica d’esame, abbinare i monomeri ai rispettivi polimeri) In biologia quasi sempre la funzione è determinata dalla forma tridimensionale dei gruppi funzionali la forma determina la funzione.

Le macromolecole biologiche

Proteine

Sono polimeri di amminoacidi, in natura ne esistono 20 (amminoacidi).

Carboidrati

Sono monomeri di zuccheri detti monosaccaridi che legati insieme formano i polisaccaridi.

Acidi nucleici

Costituito dall’unione di 4 tipi di monomeri che sono i nucleotidi.

Lipidi

Sono monomeri di lipidi tenute insieme da interazioni non covalenti bensì di natura idrofobica. NB. I lipidi non sono dei veri e propri polimeri perché sono tenuti insieme da interazioni di tipo idrofobiche mentre negli altri casi i singoli monomeri sono tenuti insieme da legami covalenti.

Reazione di condensazione

La reazione di condensazione è quando due monomeri si sintetizzano tramite legami covalenti, creando un polimero, questo processo libera una molecola d’acqua. L’energia che ho utilizzato per questa reazione viene immagazzinata nei legami covalenti.

• Sintesi di polimeri.
• Necessita energia.
• Unione di monomeri tramite legami covalenti.
• Creazione di una molecola di H₂O (reazione di deidratazione).

Reazione di idrolisi

È la reazione opposta a quella di condensazione, e detta di idrolisi perché separa i legami covalenti dei polimeri per liberare energia e aggiungendo una molecola d’acqua.

• Degradazione di polimeri.
• Rilascia energia.
• Rottura di legami covalenti.
• Serve una molecola di H₂O.

Gruppi funzionali

Sono gruppi di atomi che conferiscono specifiche proprietà chimiche, essi determinano le funzioni delle macromolecole e possono esserci più tipi di gruppi funzionali nella stessa macromolecola. I gruppi funzionali sono:

• Gruppo ossidrilico / ossidrile -OH.
• Gruppo chetonico.
• Gruppo carbossilico -COOH.
• Gruppo amminico NH₂.
• Gruppo fosfato.
• Gruppo sulfidrile.

Proteine

Sono polimeri costituiti da 20 diversi aminoacidi e sono le macromolecole più versatili dal punto di vista funzionale. Le proteine sono in grado di svolgere le loro funzioni perché sono in grado di legarsi ad altre molecole grazie alle loro specificità.

Polipeptide è una singola catena (non ramificata) di numerosi aminoacidi uniti tra loro attraverso legami peptidici. Quando il polipeptide assume una particolare forma diventa una proteina. Proteine, una o più polipeptidi ripiegati in una specifica forma tridimensionale in base alla sequenza amminoacidica.

Funzioni:

• Strutturale.
• Regolativo.
• Difensivo.
• Comunicativo.

Amminoacidi

Negli amminoacidi riconosciamo due gruppi funzionali:

• Gruppo amminico (base).
• Gruppo carbossilico (acido).

Sono molecole anfipatiche proprio perché sono sia acide che basiche. Il gruppo R è un insieme di atomi che fa distinguere un amminoacido dall’altro.

Caratteristiche degli amminoacidi:

• Atomo di Carbonio alfa asimmetrico.
• Presenta due forme isometriche (D/L).
• Ha una catena laterale o gruppo R che differenzia un amminoacido da un altro.

Gli amminoacidi carichi attraggono ioni di carica opposta. Mentre gli aminoacidi idrofilici con catene laterali polari non carichi formano legami a idrogeno. Gli amminoacidi idrofobici hanno i gruppi R apolari. Nomenclatura finiscono tutti in INA tranne:

• Il glutammato (o acido glutamminico).
• Aspartato (o acido aspartico).
• Triptofano.

Legame peptidico

È il legame chimico che unisce il gruppo carbossilico e il gruppo amminico di due amminoacidi, e il dimero che si forma prende il nome di dipeptide, tripeptide, polipeptide. Questi legami sono covalenti e si ottengono tramite reazioni di condensazione.

Cisteina e ponti disolfuro

La cisteina è un amminoacido con la catena laterale polare, è presente in natura nella configurazione L. Ha un gruppo solfidrico che al posto dell’ossigeno ha lo zolfo, che ha la proprietà di formare un ponte disolfuro, ossia un legame tra due cisteine tramite due atomi di zolfo. I gruppo -SH terminali di due cisteine possono formare un ponte disolfuro S-S. Questi legami sono importanti nel ripiegamento delle proteine.

Glicina

Amminoacido più piccolo, che si inserisce in angoli stretti all’interno delle proteine. Ha come gruppo naturale l’idrogeno. (Se devo piegare una proteina, la piego dalla parte del gruppo naturale della a, perché è meno ingombrante).

Prolina

È una proteina che ha il carbonio unito ad un gruppo laterale che è a sua volta unito a un gruppo amminico, creando rigidità. (Nel particolare, il gruppo R forma un anello che limita le capacità di formare legami H e di rotazione, la prolina si trova dove la proteina forma un piegamento o un’ansa).

Strutture proteine

Le proteine sono composte da amminoacidi condensati fra loro mediante un legame peptidico. Esistono 4 livelli di struttura delle proteine:

• Struttura primaria.
• Struttura secondaria.
• Struttura terziaria.
• Struttura quaternaria.

Struttura primaria

Consiste nella sequenza degli amminoacidi che formano una singola catena polipeptidica.

• Polipeptide: N e C terminali (prima e ultima aa.).
• Tale sequenza determina la struttura II e III.
• Il numero delle combinazioni è enorme.

Struttura secondaria

È il modo in cui la catena peptidica si dispone tridimensionalmente nello spazio. Dunque dipende dal legame peptidico cioè dipende da cosa fanno i gruppi carbossilici e amminici. La proteina si può ripiegare grazie ai legami a idrogeno tra i gruppi per andare a formare la elica e il foglietto. Può essere:

• α elica: elica destrorsa dipendente da legami H tra gruppi NH e C== di aa. diversi della stessa catena.
• β foglietto: due o più polipeptidi allineati uniti da legami H tra le catene.

Struttura terziaria

Ripiegamenti e avvolgimenti che determinano una specifica forma tridimensionale. I legami della struttura terziaria non sono forti e possono venire slegati. Accade che la proteina può essere denaturata in maniera irreversibile perdendo la sua forma o reversibile togliendo l’agente denaturante cosicché da farle riacquisire la sua forma. La struttura terziaria dipende dalle interazioni tra gruppi R:

• Ponti di disolfuro.
• Legami a idrogeno.
• Aggregazioni tra catene laterali idrofobiche.
• Attrazioni ioniche (ponte salino).

Struttura quaternaria

È tipica di alcune proteine che non sono dei singoli polipeptidi ma ne sono un’unione. Non tutte le proteine la hanno ma solo quelle formate da più subunità, tenute insieme da legami non covalenti quindi di natura idrofobica. Ogni subunità è un polipeptide con la struttura terziaria.

Domini funzionali

I domini funzionali sono le unità strutturali (globulari o fibrose) e funzionali di una proteina, le quali costituiscono divisioni della struttura terziaria. Essi sono indipendenti e ricombinabili tramite ingegneria genetica.

• Si lega al DNA.
• Attiva la trascrizione di un gene.

Modificazione della struttura

Condizioni che influenzano la struttura II e III:

• Alta temperatura.
• Cambiamenti di pH.
• Alta concentrazione di molecole polari.
• Sostanze non polari.

Denaturazione e rinaturazione

Denaturazione: perdita della struttura II e III mediante agenti chimico-fisici (es. riscaldamento). Rinaturazione: ritorno alla normale struttura III (es. per raffreddamento), questo processo non è sempre reversibile.

NB - la forma dipende dalla struttura primaria (che non cambia durante la denaturazione) - l’emoglobina è una proteina in grado di trasportare l’ossigeno grazie ai gruppi M, ed è formata da 4 subunità.

Forma delle proteine

• Proteine globulari.
• Proteine fibrose.

Chaperones

Sono proteine che aiutano il ripiegamento o la rinaturazione delle proteine, impedendo legami con molecole non corrette. Mediante un avvolgimento delle proteine di neo-sintesi o rinaturate. In sintesi: proteine che aiutano altre proteine ad assumere la forma corretta.

Interazioni delle proteine

Le proteine si legano con altre molecole in modo specifico mediante interazioni non covalenti basate su:

• Forma: tra molecole 3D.
• Chimica: I gruppi R sulla superficie interagiscono mediante interazioni idrofobiche, ioniche, e legami H.

Gli acidi nucleici

Il DNA è un acido nucleico polimero di nucleotidi. Gli acidi nucleici sono polimeri specializzati nella conservazione, trasmissione e utilizzo dell'informazione genetica.