Concetti Chiave
- Un enzima è un catalizzatore biologico che accelera le reazioni chimiche senza essere consumato, riducendo l'energia di attivazione necessaria.
- Agisce con alta specificità e in piccole quantità, senza alterare i prodotti finali della reazione chimica.
- Per funzionare, un enzima forma un complesso temporaneo con il substrato, utilizzando meccanismi come chiave-serratura e incastro indotto.
- Le classi di enzimi includono ossidoriduttasi, transferasi, idrolasi, isomerasi, ligasi e liasi, ognuna con funzioni specifiche nelle reazioni chimiche.
- La regolazione enzimatica avviene tramite inibizione, che può essere irreversibile o reversibile, influenzando l'attività enzimatica in base a sostanze esterne.
Definizione e caratteristiche degli enzimi
Un enzima è un catalizzatore biologico che influenza la velocità di una reazione senza essere consumato nella reazione stessa. Quasi tutti gli enzimi hanno natura proteica.
Caratteristiche essenziali:
- l’enzima non sposta l’equilibrio dalla reazione a favore dei prodotti, ma riduce solo il tempo necessario per giungere all’equlibrio;
- non modifica i prodotti della reazione;
- agisce in piccolissime quantità;
- dopo la reazione resta inalterato;
- è altamente specifico;
- non favorisce in nessun caso reazioni termo dinamicamente sfavorevoli.
Energia di attivazione e complesso enzima-substrato
La caratteristica di qualsiasi reazione è l’esistenza di una barriera energetica, conosciuta col nome di energia di attivazione, ovvero la quantità di energia necessaria per rompere i legami chimici esistenti.
L’enzima agisce sull’energia di attivazione, abbassando notevolmente questa barriera energetica.
Cio nonostante una volta avvenuta la reazione la variazione di energia libera (delta G) resta invariata.
Meccanismi di legame e specificità
Un enzima per funzionare deve formare un complesso temporaneo con la molecola che catalizza, il substrato (complesso enzima-subrato E.S).
Quando il complesso enzima substrato si rompe, il prodotto viene rilasciato, e la molecola enzimatica originaria è libera di formare nuovi complessi. La modalità con cui il substrato si lega all’enzima puo essere di due tipi:
- meccanismo chiave-serratura: necessita di una complementarietà di struttura tra substrato e enzima, ha un altissima specificità;
- incastro indotto (induced fit): il substrato, interangendo con l’enzima, modifica leggermente la sua struttuta, così da rendere possibile la creazione del complesso E.S.
Ogni enzima contiene uno o piu siti attivi, porzioni di molecola che possono creare legami con il substrato, in cui avviene la catalisi. Spesso il sito attivo è una cavità sulla superficie dell’enzima. Proprio per questo motivo la maggior parte degli enzimi è molto specifica, molti di essi sono in grado di catalizzare un solo tipo di reazione o un numero ristretto di reazioni simili tra loro.
Classi di enzimi e loro funzioni
Esistono classi di enzimi:
- ossidoriduttasi: catalizzano reazioni di ossidoriduzione (redox);
- transferasi: catalizzano il trasferimento di gruppi funzionali da una molecola donatrice ad una accettrice;
- idrolasi: catalizzano reazioni di idrolisi;
- isomerasi: catalizzano reazioni che trasformano molecole organiche nei rispettivi isomeri;
- ligasi: catalizzano reazioni in cui due molecole vengono unite tra loro;
- liasi: catalizzano per reazioni in cui si devono rompere o costruire doppi legami;
Struttura degli enzimi e cofattori
Come detto prima, molti enzimi sono costituiti da una proteina. Altri invece sono costituiti da due parti distinte, una proteina detta apoenzima, e una componente chimica aggiuntiva chiamata cofattore.
Né l’apoenzima, né il cofattore sono capaci di avere attività catalitica, funzionano solo combinati tra loro.
L’unione di apoenzima e cofattore viene denominata semplicemente co-enzima.
Regolazione e inibizione enzimatica
Le cellule tuttavia controllano l’azione degli enzimi.
La regolazione del metabolismo cellulare è chiamata inibizione enzimatica. Uno dei meccanismi è basato soprattutto sulla quantità di enzima prodotto, altrimenti esistono altri fattori che bloccano il funzionamento degli enzimi stessi. In questi casi l’inibizione enzimatica può avvenire mediate in legame di alcune sostanze (chiamati effettori negativi) che bloccano l’enzima.
Ce ne sono di due tipi:
- inibizione irreversibile: l’effettore negativo si lega permanentemente al sito attivo dell’enzima, bloccando il metabolismo. In questo l’effettore è un veleno o una sostanza tossica;
- inibizione reversibile: essa a sua volta puo essere L’inibizione reversibile competitiva permette ad una sostanza di attaccarsi piu o meno debolmente al sito attivo dell’enzima, impedendo fisicamente che il substrato si leghi.
L’inibizione reversibile non competitiva si lega in un altro punto dell’enzima, e modifica la forma dell’enzima, non rendendolo affine con substrato.
Domande da interrogazione
- Qual è la funzione principale degli enzimi nelle reazioni chimiche?
- Come agiscono gli enzimi sull'energia di attivazione?
- Quali sono i meccanismi di legame tra enzimi e substrati?
- Quali sono le principali classi di enzimi e le loro funzioni?
- Come avviene la regolazione dell'attività enzimatica?
Gli enzimi sono catalizzatori biologici che influenzano la velocità delle reazioni senza essere consumati, riducendo il tempo necessario per raggiungere l'equilibrio, senza modificare i prodotti della reazione (definizione e caratteristiche).
Gli enzimi abbassano la barriera energetica necessaria per rompere i legami chimici, facilitando così le reazioni, ma non alterano la variazione di energia libera (delta G) dopo la reazione (energia di attivazione e complesso enzima-substrato).
Gli enzimi possono legarsi ai substrati tramite il meccanismo chiave-serratura, che richiede complementarietà di struttura, o tramite incastro indotto, dove il substrato modifica leggermente la struttura dell'enzima (meccanismi di legame e specificità).
Le classi di enzimi includono ossidoriduttasi, transferasi, idrolasi, isomerasi, ligasi e liasi, ognuna con funzioni specifiche come catalizzare reazioni di ossidoriduzione o il trasferimento di gruppi funzionali (classi di enzimi e loro funzioni).
La regolazione dell'attività enzimatica, nota come inibizione enzimatica, può avvenire tramite inibitori irreversibili o reversibili, che bloccano l'enzima impedendo il legame con il substrato o modificando la sua forma (regolazione e inibizione enzimatica).
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