Concetti Chiave
- L'elica α è stabilizzata da legami idrogeno intramolecolari tra i gruppi N-H e C-O dei legami peptidici, con ogni C-O che interagisce con un N-H distante 3 residui.
- L'elica può essere destrorsa o sinistrorsa, ma la disposizione dei legami rimane costante, influenzata dalla natura delle catene laterali degli aminoacidi.
- Nei foglietti β, i legami ad H possono essere intra o intermolecolari, stabilizzando strutture antiparallele o parallele delle catene aminoacidiche.
- Le catene laterali nei foglietti β sono posizionate sopra o sotto il piano del foglietto, senza partecipare direttamente alla sua struttura ma contribuendo alla stabilità complessiva.
- I foglietti β antiparalleli presentano irregolarità non ripetitive e curvatura, stabilizzate da legami ad H, che permettono alla catena di cambiare direzione.
Qual è la struttura e i legami dell'elica?
Tutti gli N-H e i C-O dei legami peptidici sono legati con legami H: ogni C-O interagisce con l'N-H che è
distante 3 residui. L'elica può essere destrorsa o sinistrorsa (destrogiro o levogiro), ma le caratteristiche di distanza dei legami sono identiche.
I legami a H si instaurano tra aminoacidi vicini, sono legami intramolecolari (all'interno della stessa catena polipeptidica) e paralleli all'ipotetico asse dell'elica; le catene laterali sporgono verso l'esterno a contatto col solvente: per questo non tutti gli aminoacidi hanno la stessa tendenza a trovarsi in un α elica, cosa che dipende dal tipo di catena laterale e in particolare dalla loro idrofilicità (è più probabile trovare catene polari che non polari, specialmente se di grandi dimensioni come quella del triptofano.
Caratteristiche dei foglietti β
Associazione della stessa catena che ha piegato e torna indietro lungo la stessa direzione (antiparalleli) o di
due catene di verso uguale (paralleli); è stabilizzato da legami ad H tra tutti gli aminoacidi tra la stessa catena (antiparalleli) o tra catene differenti (paralleli): i legami ad H del foglietto β sono dunque intra o intermolecolari. Le catene laterali stanno o sopra o sotto il piano del foglietto, alla cui struttura non prendono parte.
Nei foglietti antiparalleli, si ritrovano delle irregolarità non ripetitive, come se la catena formasse un ansa e poi tornasse indietro: ci sono dei residui che possono fare il cappio in questa specie di ansa e costituire questa regione di curva della catena (β-turn). Anche l'ansa è stabilizzata da legami ad H; grazie a questo la catena cambia direzione (caratteristica che fa da premessa per la catena terziaria).
Domande da interrogazione
- Quali sono i legami che stabilizzano la struttura dell'elica?
- Come si differenziano i foglietti β in base alla loro struttura?
- Qual è la funzione dei β-turn nei foglietti antiparalleli?
L'elica è stabilizzata da legami idrogeno tra i gruppi N-H e C-O dei legami peptidici, con ogni C-O che interagisce con l'N-H distante 3 residui. Questi legami sono intramolecolari e paralleli all'asse dell'elica.
I foglietti β possono essere antiparalleli, dove la stessa catena si piega e torna indietro, o paralleli, formati da due catene di verso uguale. Entrambi i tipi sono stabilizzati da legami ad H, sia intra che intermolecolari.
I β-turn sono irregolarità non ripetitive che permettono alla catena di cambiare direzione, stabilizzati da legami ad H, e rappresentano una caratteristica fondamentale per la formazione della struttura terziaria della proteina.
Accedi a tutti gli appunti
Tutor AI: studia meglio e in meno tempo
