Concetti Chiave
- La serina è un aminoacido caratterizzato da un gruppo ossidrilico, mentre la treonina è una serina metilata, entrambi suscettibili a fosforilazione.
- La cisteina possiede un gruppo sulfridrile che le consente di formare ponti disolfuro e legami covalenti attraverso ossidazione e riduzione.
- La prolina è l'unico aminoacido ciclico e contribuisce alla stabilità delle strutture peptidiche insieme alla glicina.
- Gli aminoacidi polari carichi negativamente, come aspartato e glutammato, partecipano alla formazione di cariche elettrostatiche e alla catalisi.
- Entrambi aspartato e glutammato condividono una struttura simile, differendo solo nel gruppo funzionale, con il glutammato che presenta un CH2 in più rispetto all'aspartato.
• serina*: un alanina con al posto di H un gruppo ossidrilico; ha pKa di 10, a pH fisiologico lo scrivo protonato, (a pH 12 per esempio sarebbe deprotonato) (gruppo ossidrile)
• treonina: un alanina con al posto di H un metile, è una serina metilata (questa con gli altri aminoacidi che hanno gruppo ossidrile vanno incontro alla fosforilazione in fase post trascrizionale) (gruppo ossidrile)
• cisteina*: una serina con un sulfridrile al posto dell'ossidrile; ha la capacità di ossidarsi e ridursi reversibilmente; forma ponti disolfuro, legami covalenti tra due cisteine instaurati tramite ossidazione (zolfo)
• prolina: ha catena idrofobica che si ripiega andando a legarsi col gruppo alfamminico; è l'unico amminoacido ciclico, imminoacido; insieme a glicina sono gli amminoacidi conformazionali, conferiscono determinate strutture a determinate sequenze peptidiche
• asparagina: un acido aspartico con un gruppo amminico al posto dell’OH finale
• glutammina: un acido glutammico con un gruppo amminico al posto dell’OH finale
Polari carichi negativamente (acidi, deprotonati a pH fisiologico)
• aspartato/acido aspartico*: una alanina con al posto di H un gruppo COOH
• glutamato/acido glutammico*: un aspartato con un CH2 in più
Hanno pKa attorno a 4, partecipano alla formazione delle cariche elettrostatiche; spesso partecipano alla catalisi
Domande da interrogazione
- Qual è la differenza principale tra serina e treonina?
- Qual è la funzione unica della cisteina rispetto agli altri aminoacidi?
- Come si differenziano aspartato e glutamato nella loro struttura?
La serina è un alanina con un gruppo ossidrilico al posto di un atomo di idrogeno, mentre la treonina è una serina metilata, ovvero un alanina con un metile al posto di H. Entrambi gli aminoacidi contengono un gruppo ossidrilico e possono subire fosforilazione in fase post trascrizionale.
La cisteina si distingue per la presenza di un gruppo sulfridrile al posto dell'ossidrile, che le consente di ossidarsi e ridursi reversibilmente, formando ponti disolfuro tra due cisteine tramite ossidazione, creando legami covalenti.
L'aspartato, o acido aspartico, è un alanina con un gruppo COOH al posto di H, mentre il glutamato, o acido glutammico, è un aspartato con un CH2 in più. Entrambi hanno un pKa attorno a 4 e partecipano alla formazione di cariche elettrostatiche e alla catalisi.
Accedi a tutti gli appunti
Tutor AI: studia meglio e in meno tempo
