Il ruolo degli enzimi e dei catalizzatori nelle reazioni chimiche

Reazioni esoergoniche e energia di attivazione

Le reazioni esoergoniche, in cui si libera energia, avvengono molto lentamente in quanto tra le molecole dei reagenti e dei prodotti esiste una barriera energetica che ostacola l’avvio della reazione. Quando il reagente entra nello stato di transizione la barriera viene superata, grazie all’energia di attivazione (Ea) che serve a trasformare le specie chimiche coinvolte nella reazione in forme molecolari instabili e più reattive dette Intermedi dello stato di transizione; essi possiedono una quantità di energia libera superiore sia ai reagenti che ai prodotti (se i legami sono più instabili è più probabile che si rompano).

Fonti di energia di attivazione

L’energia di attivazione per abbassare la barriera energetica può provenire da tre fonti: l’energia cinetica delle molecole in movimento, che però poche molecole possiedono; il riscaldamento del sistema che mette in moto tutte le molecole di un reagente, pericoloso poiché può accelerare reazioni rischiose come la denaturazione delle proteine; e quello più importante, i catalizzatori.

Ruolo dei catalizzatori

I catalizzatori sono sostanze che aumentano la velocità delle reazioni senza subire modificazioni, ma non inducono reazioni che non possono avvenire. Questi catalizzatori possono essere proteine chiamate enzimi o molecole di RNA chiamate ribozimi.
Gli enzimi sono macromolecole che legano i reagenti e prendono parte alla reazione senza essere modificati permanentemente e che alla fine ritornano nelle stesse condizioni chimiche. Sono classificati in 6 classi suddivise in più sottoclassi (ogni nome fa riferimento alla sua funzione e termina con -asi). I reagenti delle reazioni chimiche, ovvero le molecole di partenza, sono chiamati substrati, e possono essere piccole molecole o piccole parti di molecole più grandi.

Specificità dei catalizzatori

I catalizzatori possono essere non biologici, aspecifici che catalizzano tutte le reazioni, o biologici, specifici che riconoscono un solo substrato e catalizzano un’unica reazione. In essi, le molecole si legano a un sito dell’enzima, il sito attivo (la specificità dell’enzima deriva dalla configurazione spaziale e dalla struttura del sito attivo), specifico per un certo substrato. Il legame del substrato (S) e del sito attivo dell’enzima (E) dà luogo al complesso enzima-substrato (ES), tenuto insieme da legami a idrogeno, attrazioni elettriche o legami covalenti temporanei.

Interazioni chimiche negli enzimi

Durante la formazione dell’ES possono avvenire due tipi di interazioni chimiche:

Gli enzimi orientano i substrati: se i substrati sono liberi il movimento è casuale e non è detto che dopo un urto si trovino nella giusta posizione

Gli enzimi mettono in tensione le molecole di substrato: quando il substrato si lega al sito attivo, l’enzima può mettere in tensione i legami formando un intermedio di transizione instabile.

Sono molto più grandi dei substrati, sono proteine con una catena polipeptidica o più subunità ripiegate, e cambiano forma quando si legano al substrato.

Cofattori e regolazione enzimatica

Gli enzimi richiedono cofattori per funzionare, ovvero molecole non proteiche coinvolte nelle reazioni. Questi cofattori possono essere inorganici, ioni metallici che si legano alla molecola dell’enzima per farle assumere una forma adatta a legare il substrato, o organici (coenzimi), molecole complesse che trasportano i gruppi funzionali.

La regolazione dell’attività enzimatica contribuisce all’omeostasi, in quanto l’attività enzimatica è regolata dalle cellule che possono attivare o disattivare gli enzimi garantendo l’omeostasi, l’equilibrio chimico-fisico dell’organismo.

Inibitori e regolazione enzimatica

Gli enzimi sono regolati tramite inibitori, molecole che possono legarsi agli enzimi e ridurre la velocità delle reazioni, che possono essere naturali (regolano il metabolismo) o artificiali (curano malattie, uccidono parassiti e svolgono attività di ricerca). Questi inibitori, inoltre, possono essere irreversibili (inibitore stabilisce un legame covalente col sito attivo impedendo l’accesso al substrato, disattiva l’enzima poiché ne modifica la struttura permanentemente) o reversibili (molecola simile al substrato che forma un legame covalente col sito attivo ma che impedisce all’enzima di catalizzare la reazione), che a loro volta possono essere competitivi (compete per il sito attivo col substrato) o non competitivi (si lega all’enzima in un sito diverso da quello attivo).

Influenza dell'ambiente sugli enzimi

Gli enzimi sono influenzati dall’ambiente, sia dal Ph (l’enzima raggiunge il massimo dell’attività a un Ph ben definito, quando la soluzione è più acida o più basica l’attività diminuisce) che dalla temperatura (se le temperature diventano troppo alte gli enzimi si denaturano).

Fonte bibliografica: Chimica organica, biochimica e biotecnologie, Zanichelli