Biologia - Tutto quello da sapere per il test

Biologia 2022

Composizione chimica degli organismi viventi

• L’acqua 3
• Peptidi e proteine 5
• Carboidrati 9
• Nucleotidi e acidi nucleici 10
• Lipidi 12

La cellula

• Generalità 14
• Membrana cellulare 15
• Citoplasma e organuli cellulari 17
• Esocitosi ed endocitosi 20
• La riproduzione cellulare 21
• La cellula vegetale 24

Codice genetico, riproduzione ed ereditarietà

• Generalità e genetica mendeliana 26
• Trascrizione e sintesi proteica 29
• Replicazione del DNA 32
• La riproduzione degli organismi: gli animali 33
• La riproduzione degli organismi: le piante 35

Classificazione, filogenesi degli organismi viventi e basi dell’evoluzione

• Storia e principi del concetto di evoluzione: da Lamarck al neodarwinismo 38
• Classificazione degli organismi 40
• 1 Brevi cenni sui principali taxa animali e vegetali 42
• Breve storia della nascita e del dominio della vita sulla Terra 48
• L’evoluzione dell’uomo 51

Basi di anatomia e fisiologia animale e vegetale

• Anatomia, generalità 54
• Anatomia generale delle piante vascolari 55
• Anatomia umana: il sistema circolatorio 58
• Anatomia umana: l’apparato respiratorio 60
• Anatomia umana: l’apparato digerente 61
• Anatomia umana: il sistema nervoso 64
• Anatomia umana: apparati muscolare e scheletrico 66

Ambiente Terra: elementi di ecologia e tutela dell’ambiente

• L’ecologia 70
• Flusso energetico, clima e biosfera 71
• Ciclo dell’acqua e cicli biogeochimici 73
• Gli organismi, le risorse e la competizione: rete trofica e nicchia ecologica 76
• Comunità e popolazioni nel tempo 78
• Cenni sulla tutela dell’ambiente 81

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Biologia

Composizione chimica degli organismi viventi

L’acqua

L’acqua è l’elemento nel quale si sono sviluppati i primari processi chimici organici e dove, oltre tre miliardi di anni fa, è nata la vita. Nonostante si possa pensare che gli organismi terrestri siano ormai svincolati da questo elemento, la stragrande maggioranza di loro (o di noi) è tuttora legata a doppio filo. Questo antico legame tra vita, processi biochimici e ambiente acquatico è testimoniato dall’elevata (talvolta elevatissima) percentuale di acqua all’interno della maggior parte dei tessuti biologici.

Figura 1 – Struttura molecolare dell’acqua.

La struttura molecolare dell’acqua, data da due atomi di idrogeno e da uno di ossigeno, è riassunta dalla nota formula H₂O (Fig. 1). La struttura spaziale della molecola e le sue proprietà polari (ovvero con differenza di carica tra atomi di ossigeno, negativi, e di idrogeno, positivi) sono alla base anche delle sue proprietà fisiche; sia il congelamento (passaggio allo stato solido che avviene a 0°C per l’elemento puro in condizioni di pressione di 1 atmosfera) che l’ebollizione (passaggio allo stato gassoso, a 100°C e 1 atmosfera), sono infatti dovuti alla formazione di legami (o ponti) a idrogeno, basati su differenze di carica elettrostatica che si possono formare tra gli atomi di idrogeno, carichi positivamente, e gli atomi di ossigeno, fortemente elettronegativi.

In fase solida (ghiaccio), l’energia termica dalla quale dipende il moto delle particelle è scarsa, per cui le molecole d’acqua tendono ad avvicinarsi e a disporsi ordinatamente l’una a fianco dell’altra; questo facilita la formazione di un gran numero di legami a idrogeno, che riducono ulteriormente il movimento delle molecole e immobilizzano la struttura. All’aumentare dell’energia termica, si intensifica il moto delle molecole, i legami a idrogeno si rompono (fase liquida, acqua), fino a raggiungere una condizione di quasi completa dispersione e all’assenza pressoché totale dei legami (fase gassosa, vapore, Fig. 2).

Dal punto di vista delle proprietà chimiche, l’acqua è definita solvente polare, ovvero, per lo stesso motivo di differenza di carica elettrica tra gli atomi della molecola, riesce a sciogliere sostanze, dette ‘idrofile’, in genere esse stesse polari o che presentano almeno un gruppo ossidrilico (OH) o un gruppo NH come zuccheri, alcoli, aldeidi e chetoni. Altre molecole, dette invece ‘idrofobe’, come i lipidi, sono sostanze non solubili in acqua perché sostanzialmente prive di gruppi polari.

Anche molti sali, come il comune sale da cucina (cloruro di sodio, NaCl), sono solubili in acqua. Questi sono infatti formati da elementi (ioni) legati tra loro tramite il cosiddetto legame ionico, un legame chimico completamente basato sulla differenza di carica elettrica (+ e -) tra gli atomi e che non prevede la condivisione di elettroni, come avviene invece per il legame covalente. In acqua, il legame ionico dei sali solubili si rompe e gli ioni si separano grazie all’azione attrattiva delle molecole polari dell’acqua.

Figura 2 – Disposizione schematica delle molecole di acqua nelle tre fasi.

La miscela ottenuta sciogliendo sali o altre sostanze solubili in acqua (o in altro solvente) viene detta soluzione, ed assume una serie di proprietà chimico-fisiche dette proprietà colligative, ovvero che dipendono unicamente dalla quantità delle particelle di solvente e soluto cui è composta e non dalla loro natura.

Rientra in questa categoria l’osmosi, ovvero la proprietà per cui, se si hanno due soluzioni a diversa concentrazione (diversa quantità di particelle di soluto disciolte) separati da una membrana semipermeabile (ovvero permeabile al solvente ma non al soluto), il solvente tende a diffondere dalla soluzione a più bassa concentrazione (ipotonica) verso la soluzione a più alta concentrazione (ipertonica) fino a raggiungere la stessa concentrazione in entrambe le soluzioni (soluzioni isotoniche).

Questa proprietà di trasporto passivo è fondamentale e si riscontra in molti processi biologici naturali. Un esempio molto comune è rappresentato dal turgore delle foglie e dei fusti delle piante. In questo caso una struttura presente nelle cellule vegetali (il vacuolo) si gonfia richiamando acqua al suo interno per osmosi, aiutando a mantenere tutte le parti della pianta erette e distese.

Figura 3 – Schema del processo di osmosi.

L’acqua di fatto è il mezzo in cui tutte le reazioni fisiologiche, biologiche e metaboliche avvengono, ed è uno degli elementi chiave per la presenza della vita sulla Terra.

Peptidi e proteine

Le proteine sono le molecole più abbondanti all’interno della cellula e le loro dimensioni e funzionalità sono talmente diverse e vaste da essere difficilmente riassumibili. Di natura proteica sono moltissimi prodotti biologici come gli enzimi, gli ormoni, i muscoli, i peli fino ai veleni naturali e gli antibiotici. Proteine sono anche i prodotti attraverso cui si esprimono le informazioni genetiche, tramite il cosiddetto processo di sintesi proteica.

Le proteine sono dei polimeri, ovvero macromolecole formate da gruppi elementari (detti monomeri) concatenati tra loro e uniti da particolari legami covalenti. I monomeri delle proteine sono gli amminoacidi (o aminoacidi), molecole formate da un atomo di carbonio centrale legato a quattro diversi gruppi, detti gruppi funzionali: un gruppo amminico (-NH₂), un gruppo carbossile (-COOH), un idrogeno e un gruppo variabile detto gruppo ‘R’ (Fig. 1).

Tutte le proteine presenti in natura sono formate dalla combinazione di soltanto 20 amminoacidi diversi (tutti del tipo α-amminoacidi, cioè con il gruppo carbossile e il gruppo R legati come detto al carbonio centrale, chiamato appunto carbonio α), che si differenziano grazie alla variazione del gruppo R (Tabella 1). La grande variabilità strutturale della chimica di questo gruppo conferisce ai vari amminoacidi proprietà diverse, come la possibilità di essere molecole sia polari (con gruppi R detti ‘aromatici’ come la Fenilalanina o il Triptofano) che apolari (con gruppi R detti ‘alifatici’ come l’Alanina o la Glicina) in base alla polarizzazione elettrica della molecola (stesso concetto espresso per l’acqua, che è una molecola polare).

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Tabella 1 – I 20 amminoacidi naturali con la loro sigla e formula bruta.

Il termine ‘proteine’ è soltanto il nome più conosciuto delle catene polimeriche di amminoacidi, ma in realtà ne identifica (formalmente) solo una parte. Infatti, in linea generale le catene di amminoacidi variano il loro nome in base alla loro lunghezza (o massa molecolare). Il termine principale col quale si identifica una generica catena di amminoacidi è peptide, se i monomeri (amminoacidi) sono soltanto due si parla di dipeptide, se sono tre tripeptide e così via.

Più in generale, se gli amminoacidi (quando inseriti nella catena vengono chiamati anche residui amminoacidici) sono ‘pochi’, si parla di oligopeptidi, se sono ‘molti’ si parla di polipeptidi, se invece i residui sono ‘moltissimi’ (in genere a formare una catena dalla massa molecolare superiore a 10.000) si parla finalmente di proteine. Anche il legame ammidico di tipo covalente che lega gli amminoacidi tra loro in una catena polipeptidica, per alcune sue caratteristiche, varia il proprio nome e acquisisce quello di legame peptidico.

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Figura 1 – Schema generico di una molecola di aminoacido.

Gli amminoacidi costituenti una catena polipeptidica, dal punto di vista sterico potrebbero ruotare l’uno nei confronti dell’altro in maniera del tutto libera, data la natura covalente singola del legame peptidico. Questo, di fatto, comporterebbe un’infinita varietà strutturale delle catene. Ogni proteina, però, per svolgere efficacemente il proprio compito deve avere una precisa struttura, anche dal punto di vista del suo ‘ingombro’ spaziale. Perché sia attiva e funzionale quindi è necessario che la proteina sia in qualche modo stabilizzata in una determinata forma. La struttura tridimensionale di una proteina viene detta conformazione e le principali forze che la rendono stabile sono prevalentemente due, la stessa natura del legame peptico e le cosiddette interazioni deboli, una su tutte il già citato legame a idrogeno.

La struttura delle proteina ha un ordine gerarchico standard per definizione: si parla di strutture primaria, secondaria, terziaria e quaternaria (Fig. 2). La struttura primaria si riferisce soltanto alla sequenza ordinata di amminoacidi nella catena, mentre le altre presuppongono una strutturazione più complessa della molecola.

La struttura secondaria, per la descrizione della quale sono stati determinanti gli studi effettuati negli anni ’30 dai biochimici Linus Pauling e Robert Corey, riguarda le conformazioni locali delle molecole peptidiche. Le più rilevanti e note sono le cosiddette α-elica e β-foglietto, ovvero due conformazioni basilari dovute sia alla natura del legame peptidico, il quale a differenza del normale legame covalente ha una struttura rigida e planare che impedisce la rotazione tra i gruppi, che a legami a idrogeno, che si formano tra gruppi diversi presenti nella molecola.

Nel primo caso, i legami a idrogeno si formano tra segmenti non adiacenti della catena polipeptidica (tre-quattro residui di distanza) e tendono a ‘torcere’ la molecola fino a fargli assumere una forma elicoidale intorno ad un immaginario asse centrale. Nel secondo caso, invece, i ponti a idrogeno si formano tra segmenti adiacenti della catena polipeptidica e la catena stessa assume una forma a ‘zig-zag’, oltre che una conformazione planare (da qui il nome ‘foglietto’). Queste due strutture secondarie sono comuni e ritornano frequentemente nelle strutture complessive delle proteine.

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Si parla invece di struttura terziaria delle proteine quando si ha una vera e propria forma tridimensionale, dovuta ad interazioni ‘a lungo raggio’, ovvero tra residui posizionati ad una certa distanza tra loro lungo la catena. Questo conferisce alla molecola una particolare conformazione spaziale alla quale spesso deve anche la sua capacità funzionale. Alla stabilità delle strutture terziarie concorrono anche altri importanti tipi di legame tra gruppi non adiacenti, detti ponti disolfuro, legami covalenti che si formano per ossidazione di due gruppi contenenti zolfo (o gruppi tiolici).

In certi casi una proteina può essere formata da più catene polipeptidiche (o subunità) non legate tra loro, in maniera covalente. Si parla in questo caso di struttura quaternaria facendo riferimento alla struttura tridimensionale della proteina e all’organizzazione esistente tra le subunità che la costituiscono.

Figura 2 – Rappresentazione schematica delle 4 conformazioni delle proteine.

Alla luce di queste regole basilari, le proteine vengono classificate in fibrose e globulari. In linea generale, le prime presentano un solo tipo di struttura secondaria e sono generalmente deputate a funzioni di resistenza meccanica e alla protezione, come ad esempio le proteine presenti nelle cellule epiteliali dei vertebrati. Le seconde, al contrario, presentano più tipi di struttura secondaria ed hanno in genere funzioni di regolazione, come le immunoglobuline o gli enzimi.

Quest’ultima categoria di proteine, gli enzimi appunto, è tra le più importanti ed è presente pressoché in ogni organismo vivente. Il compito principale degli enzimi è quello di agire come catalizzatori di molte reazioni biologiche, rendendo più veloci dei processi spontanei fondamentali per la vita, dalla lisi degli zuccheri alla formazione delle catene di acidi nucleici. Normalmente un enzima non agisce in maniera diretta sulla reazione chimica, ma tramite un supporto di tipo cinetico; l’enzima si lega alle molecole del substrato oggetto di reazione tramite un sito (sito attivo) e crea un complesso strutturale che facilita l’interazione tra le molecole. Una volta avvenuta la reazione (spontanea) tra le molecole, il complesso si separa e l’enzima può funzionare nuovamente.

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Gli enzimi vengono comunemente nominati utilizzando il suffisso –asi (trascrittasi, ligasi, lactasi, ecc.).

Carboidrati

Se le proteine sono le molecole più abbondanti all’interno delle cellule, i carboidrati sono le molecole più abbondanti sull’intero pianeta. Questo grazie soprattutto alla trasformazione da parte delle piante del carbonio atmosferico (presente sotto forma di anidride carbonica, CO₂) in glucosio, uno zucchero fondamentale, attraverso il processo della fotosintesi. Questo processo di organicazione del carbonio è il primo fondamentale passo per ottenere, grazie ai numerosi processi metabolici di sintesi, tutti i molteplici tipi di molecole biologiche essenziali per la vita (proteine, lipidi, ecc.).

Dal punto di vista chimico i carboidrati sono aldeidi e chetoni poliossidrilici, la cui formula generica è, nella maggior parte dei casi, (CH₂O)_n. Le molecole dei carboidrati sono genericamente organizzate in unità di questo tipo e, come per le proteine, possono formare dei polimeri, cioè macromolecole formate da gruppi elementari (detti monomeri) concatenati tra loro e uniti da particolari legami. Se nelle proteine il monomero fondamentale è l’amminoacido, nei carboidrati un gruppo singolo poliossidrilico aldeidico o chetonico è detto monosaccaride, o più comunemente zucchero semplice, che si trova normalmente stabile anche nella forma monomerica (ne sono esempi il già citato glucosio e il fruttosio, Fig. 1).

Se queste unità di monosaccaridi si uniscono a formare un polimero, allora si distinguono gli oligosaccaridi, costituiti da catene ‘corte’ di monosaccaridi, in genere inferiori alle 20 unità (se le unità sono due si può parlare di disaccaridi, se sono tre trisaccaridi, e così via) e i polisaccaridi (detti anche glicani), formati da catene più lunghe di 20 unità. Tra gli oligosaccaridi, e in particolare i disaccaridi, troviamo il comunissimo saccarosio, lo zucchero che usiamo ogni giorno in cucina. I polisaccaridi, invece, sono i carboidrati detti anche complessi, come la cellulosa delle piante, l’amido o il glicogeno.

Figura 1 – Molecola di glucosio (in configurazione alfa).

La funzione principale dei carboidrati in natura è quella di fornire energia agli organismi. I polisaccaridi più complessi, come ad esempio l’amido, vengono utilizzati come riserva energetica e vengono scomposti in monosaccaridi più semplici per essere utilizzati al momento del bisogno. I polisaccaridi complessi possono inoltre avere una notevole importanza come materiale strutturale biologico, basti pensare alla cellulosa delle piante, che garantisce la forma stabile dei fusti ma non è assimilabile dal punto di vista metabolico tranne che dagli erbivori, organismi specializzati per la sua scomposizione e digestione.

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Un altro importante esempio di carboidrato complesso presente in natura è la chitina, che costituisce la componente principale dell’esoscheletro degli artropodi come insetti e crostacei.

Esistono anche una serie di funzionalità diverse dei carboidrati all’interno di un organismo, talvolta complesse ma fondamentali in molte reazioni fisiologiche e biochimiche, come le interazioni tra cellule o la coagulazione del sangue. Spesso questo tipo di funzionalità vengono svolte da carboidrati (in questi casi detti anche carboidrati informazionali) legati a proteine o lipidi a formare dei complessi detti glicoconiugati (proteoglicani, glicoproteine e glicolipidi).

Nucleotidi e acidi nucleici

I nucleotidi sono molecole che hanno un’importanza basilare nel funzionamento dei sistemi biologici. Oltre alla ben nota caratteristica di essere i costituenti base degli acidi nucleici, ovvero il DNA (acido deossiribonucleico) e l’RNA (acido ribonucleico), possono svolgere numerose funzioni all’interno della