Biochimica completo

ATP prodotto dalla degradazione completa di 1 mol di glucosio

ATP prodotto dalla degradazione completa di 1 mol di glucosio a CO₂ e H₂O (glicolisi + ciclo di Krebs + fosforilazione ossidativa).

• Glucosio → 2 Piruvato
• 2 NADH → 5-6 ATP
• 2 ATP → 2 ATP
• 2 Piruvato → CO₂ + H₂O
• 8 NADH → 20 ATP
• 2 FADH₂ → 3 ATP
• 2 GTP → 2 ATP
• Trasformazione di 1 amminoacido in un altro → 30-32 ATP

Le transaminasi

Le transaminasi:

Gli aminoacidi entrano perché deprotalati dall'α-deschetglutarato. Le transaminasi, portano l'NH₂ dell'aa. nella → ut'α −KG che verrà poi eliminato.

Lo scheletro carbonioso restante verrà usato nel ciclo di Krebs.

Ponte anche alle fibre restante per andanos specificare.

È una via anfibolica, può essere usato in via oraria e antioraria produzione interinteravia via rotondi produzione anaerobici distrugge che cataboliche.

ATP prodotto dalla degradazione completa di 1 mol di glucosio a CO₂ e H₂O

ATP prodotto dalla degradazione completa di 1 mol di glucosio a CO₂ e H₂O (glicolisi + ciclo di Krebs + fosforilazione ossidativa)

• Glucosio → 2 Piruvato
• Glicolisi
• 2 NADH → 5 o 3 ATP
• 2 ATP → 2 ATP
• 2 Piruvato → CO₂ + H₂O
• 8 NADH → 20 ATP
• 2 FADH₂ → 3 ATP
• 2 GTP → 2 ATP
• Trasformazione di 1 amminoacido in un altro → 30-32 ATP

Le transaminasi

Le Transaminasi

Gli amminoacidi entrano perché deprotati dall'α-chetoglutarato. Le transaminasi spostano l'NH₂ dell'aa. sull'α-k-G che verrà poi eliminato.

Lo scheletro carbonioso restante sarà usato nel ciclo di Krebs.

Formate anche gli scheletri per andare a glicolisi.

È una via anfibolica / può essere usato in via oraria e antioraria.

(sia via anabolica / catabolica)

Percorso anabolica distruggere che catabolica.

Regolazione

La regolazione del ciclo di Krebs dipende dalla disponibilità dei substrati e dall'inibizione di enzimi chiave.

Enzimi che regolano PDH

Enzimi che regolano PDH:

Il PDH viene inibito quando ATP aumentato o acetil-CoA aumenta, inibito da NADH e da NAD+ e da acetil-CoA già presente.

• In base ai livelli di ADP
• Calcio

Riassunto

Riassunto:

• Meccanismo fisiologico
• Adrenalina
• Attiva la lipolisi
• Viene prodotto l'acetil-CoA
• Blocca la glicolisi (PK)
• Il glucosio è risparmiato per i neuroni

Altri enzimi regolati

Altri 3 enzimi regolati:

• CS (citrato sintasi)
• IDH (isocitrato deidrogenasi)
• KGDH (α-chetoglutarato deidrogenasi)

E altri, regolati dal Ca²⁺

Biochimica

Mioglobina e emoglobina ➢ Proteine

• Conserva ossigeno nel muscolo
• Trasporta ossigeno da polmoni al muscolo

Mioglobina

Mioglobina:

In tutti i muscoli del corpo, rilascia l'O₂ quando il muscolo si contrae. Costituita da una catena di 153 amminoacidi e da un gruppo Eme. Formata da 8 segmenti ad elica destrorsa (150 amminoacidi).

Gli amminoacidi idrofobici stanno all'interno gli idrofilici all'esterno.

Il gruppo Eme è nella mioglobina, emoglobina e citocromi, è una protoporfirina formato da un anello tetrapirrolico con al centro il Fe²⁺.

Atomi di azoto legano Fe²⁺ in equilibrio.

Il 5° legame di Fe con N è nella mioglobina:

Il 6° legame è legato all'ossigeno O₂ Fe³⁺ è contatto con l'acqua intracellulare.

Il legame di Fe²⁺ con O₂ forma un legame angolato e quindi instabile.

NB!

Se c'è monossido di carbonio (CO) si lega a Fe²⁺ al posto di O₂ e rende la molecola stabile ma inutilizzabile.

La seconda istidina lo stabilizza con un legame ad idrogeno (debole).

In condizione di riposo nel muscolo è presente una pressione di ossigeno P O₂ di 4 kPa.

NB!

Saturazione di ossigeno è la % di emoglobina saturata di ossigeno rispetto alla totale.

La curva di legame dell'O₂ alla mioglobina è un iperbole rettangolare e ci fa capire come al variare della pressione nell'ambiente di ossigeno la mioglobina è in grado di essere legata o legata dall'O₂.

0,26

Emoglobina (Hb)

Emoglobina (Hb)

Trasporta ossigeno da polmoni a muscoli durante periodi di riposo.

È una proteina al cicisotico ed è satura in O₂ al 98% nel sangue arterioso al 60% nel sangue venoso.

Corrisponde al 3% di tutte le proteine.

Struttura quaternaria in cui 4 monomeri costituiti da 100 catene peptidiche e da un gruppo Ete.

Mioglobina e Hb hanno struttura simile ma # differente per l'O₂.

Stato T scambi.