Appunti Completi Biologia

Lezione 1: carboidrati

Carboidrati

Idrossichetoni/aldeidi; princip. fonte di E per gli organismi.

Possono legarsi ad altri composti naturali → glicolipidi e glicoproteine.

Funzioni:

• Energetica (glicogeno per animali)
• Strutturale (cellulosa)
• Biologiche (nei siti di riconoscimento, precursore altri costituenti cellulari)

(CH O)

Monosaccaridi

MONOSACCARIDI 2 nn>3 Molecole più semplici, unità ripetitive di polisaccaridi. Scheletro di C non ramificati, a cui legati -OH; aldosi (se aldeidi -CHO) o chetosi (se chetoni)….. Triosi se 3C; tetrosi, pentosi (ribosio, nel RNA), esosi.

Glucosio prodotto in gluconeogenesi.

O → Ciclizzazione (+Add.Nu) per stabilizzarsi.

Monosaccaridi in H 2.

INTERCONVERSIONE delle sedie del D-Glucosio.

MUTAROTAZIONE Fenomeno x cui [anomeri] in SZ si equilibrano, modificando valori ll rotazione ottica misurati.

Disaccaridi

Formaz legame (condensazione) tra 2 monosaccaridi in C1 (legame glicosidico).

• (Fruttosio + a-D-Glucosio), nei cereali - Saccarosio
• (2 a-D-Glucosio, Condensaz), nella canna da zucchero - Maltosio
• (B-D-Galattosio + B-D-Glucosio) - Lattosio

Oligo e poli-saccaridi

Polimeri naturali con funzione di deposito (amido, glicogeno) e strutturale (cellulosa).

Omopolisaccaride; struttura lineare di a-D-Glucosio; costituito da 2 catene legate tra loro.

AMIDO: (Amilosio: lineare/elicoidale, e Amilopectina, catena ramificata).

Struttura >>ramificate, concentrata (per contenere >>E), nel fegato/muscoli.

GLICOGENO:

Omopolimero di B-D-Glucosio; struttura lineare; costituisce struttura piante (legami trasversali.

CELLULOSA: tra fibre molto resistenti). Non digeribile xkè legame B-glicosidico non viene idrolizzato da succhi digestivi uomo.

(Glicosammidoglicani): ripetizione di di/monosaccaride; presente nella matrice extracellulare tra cellule.

GAG1 - Appunti di Biologia Gabriele Santicchi 2017/2018

Lipidi

Insolubili, solubili, anfipatici (sfingolipidi).

FUNZIONI: Componenti principali membrane, riserva E.

Mol organiche insolubili in H2O, ma solubili in solventi apolari (cloroformio). 6 CLASSI.

FUNZIONI: Riserva di E; isolante termico.

STRUTTURALE delle membrane cellulari; rivestimento cellule nervose x trasmettere msg.

RUOLO FUNZIONALE (ormoni, vitamine).

• Lipidi semplici: Esteri di acidi grassi con alcoli (trigliceridi e cere)
• Lipidi complessi: Esteri di acidi grassi con alcoli, ma con altri gruppi (fosfolipidi, lipoproteine..)
• Lipidi neutri: Gliceridi e steroli
• Lipidi polari: Fosfolipidi, glicolipidi, sfingolipidi

Acidi grassi

Acidi carbossilici con >4C. Precursori lipidici; presenti in lipidi naturali sottoforma di esteri.

SATURI: se legami singoli; andamento rettilineo → >>compattazione/densità.

INSATURI: doppi legami in configurazione cis (polinsaturi); doppi leg: cambiam di direzione → <compattazione.

Classificaz (w...) in base a distanza C con doppio leg/C finale → AC essenziali: w6 e w3.

Trigliceridi

Principale riserva di E; costituenti tessuto adiposo (sottoforma di grassi)/depositi lipidici piante (sf di oli).

Struttura: GLICEROLO (3 estremità -OH → Esterificazione → leg con 3 mol di acido grasso).

!= per tipi di acidi grassi legati: Nei GRASSI ANIMALI (A.G. Saturi); OLI VEGETALI (A.G. Insaturi).

Durante la digestione: IDROLISI -> Produz 3 AC + Glicerolo.

Fosfogliceridi

Fosfolipidi con funz strutturale; costituiti da glicerolo, legato a 2 A.G. (coda idrofobica) + gruppo P (testa idrofila) → Tendenza a formare doppio strato se a contatto con H2O (mol anfifiliche) → Costituiscono memb cellulari.

Sfingolipidi

Lipidi complessi, abbondanti nel tess nervoso (guaina mielinica); sfingosina al posto di glicerolo.

Glicosfingolipidi: responsabili di specificità del gruppo sanguigno AB0 (in azzurro) /organi/tessuti.

Steroidi

Lipidi con struttura base dell’idrocarburo policiclico saturo Ciclopentanoperidrofenantrene.

Colesterolo (mol anfipatica): nei tess animali, assunto con alimenti/prodotto da fegato. Nella memb cell (fluidità/compattezza); precursore vitamina D, ormoni steroidei, acidi biliari (fegato, per degradare lipidi alimentari).

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Vitamine

Sost organiche (essenziali) necessarie x l’organismo in piccole qntà, non sintetizzabili da l’organismo e V. idrosolubili natura lipofila; eccessi di V. liposolubili → dannosi x il fegato):

V. LIPOSOLUBILI:

(D deriva da B-Carotene (pigmento, convertito in V. nel fegato) A prod da colesterolo (deposito: fegato) D (antiossidante) E e (partecipa a coagulaz del sangue) K.

Ormoni

Mol organiche proteiche lipofile prod da ghiandole endocrine (dal colesterolo), riversata nl sangue; si legano a recettori di cell bersaglio x provocare risposta (funzione di regolaz dell’ambiente int).

Digestione carboidrati

Assorbim nell’intestino tenue (solo monosaccaridi) → Trasporto nel fegato.

Amido → Amilasi salivare/pancreatica + Maltasi + Destrinasi → Rottura leg → Glucosio.

Lattosio/Saccarodio → Lattasi/Saccarasi → Monosaccaridi costitutivi.

Digestione lipidi

Trigliceridi (aggregaz nl canale digerente, voluminosi) → Acidi biliari (nel duodeno) → frammentaz in micelle → Lipasi pancreatica → Assorbimento.

Digestione proteine

Avviene nl stomaco: pepsinogeno (inattivo) → Nello stomaco: <<pH → Attivaz (pepsina): idrolizza leg peptidici.

Duodeno + enzimi → frammenta catene in AA → Assorbim da cell mucosa intestinale.

3 - Appunti di Biologia Gabriele Santicchi 2017/2018

Proteine

Biomolecole presenti in tutte le cellule; >>funzioni; costituite da unità strutturali di base (amminoacidi, che formano catene polipeptidiche); si oppongono a variaz pH -> Tamponi biologici.

FUNZIONI: Contrattile (muscoli), catalitica (enzimi), strutturale (collagene nl matrice extracell), trasporto (emoglobina), difesa/attacco (anticorpi/veleni), ormoni (segnalatori chimici).

Amminoacidi

20 tipi di unità strutturali; almeno 1 -COOH e 1 NH, legati a C (centro stereogenico) differiscono x gruppo R2 a.

Amminoacido: Ione dipolare (x trasferim carica); neutralità specifica per ogni AA (punto isoelettrico).

CLASSIFICAZIONE in base a polarità di R (idrofoba/fila).

8 AA ESSENZIALI (da assumere, non sintetizzabili).

Legame peptidico

Catene polipeptidiche: formaz x legame -COO e gruppo a-ammino.

Formaz dipeptide, con nome AA1-AA2 o AA2-AA1.

H3N+ e COO- → formaz nv legami (N-Terminale e C-Terminale).

Struttura proteine

Criterio gerarchico:

S. PRIMARIA: Ordine AA nella catena, codificata da gene → Seq corrisponde a specif AA.

Analisi Seq → costruz albero genetico con antenato comune.

S. SECONDARIA: Lv più semplice di ripiegam dl catena; strutt. regolari, stabilizzato da leg a H tra C=O e N-H: a-elica (prot a) e foglietto-B (prot B).

S. TERZIARIA: Specifica conformaz della catena; comprende tutti elem della S.2°, che formano leg deboli tra loro (→ stabilizzaz conformazione 3D); ripiegam espone R idrofili a contatto con SV.

Conformaz NATIVA: Strutt 3° specifica della prot, modellata da cell.

S. QUATERNARIA: Prot (multimeri) formate da associaz di >>catene polip, legate da interaz non covalenti (idrofobe) o covalenti (anticorpi: cat leggere/pesanti).

• Conformaz nativa: Determina funz prot (mutaz genetica → sostituz 1 AA → malattia, ex. fibrosi cistica)
• Calore/agenti fisici/variaz pH → DENATURAZIONE PROT: Perdita strutt 2°/3°/4° → Perdita attività biologica
• Flessibilità: Struttura necessaria x adattam a condizioni INT dell’organismo/svolgere funz (miosina/enzimi); modifica strutt grazie a processo di FOLDING (impedisce formaz mol tossiche)

4 - Appunti di Biologia Gabriele Santicchi 2017/2018

• PROTEINE: Capacità di legarsi (con >>specificità) ad altra molecola (ligando). Leg FORTE/duraturo se formaz >>leg tra ligando-prot (nel sito di legame, dove prot si ripiega)
• PROTEINA limita accesso a SITO all’H2O, che può impedire leg con ligando; durante formazione legame, gruppi R di AA non solitamente reattivi possono diventarlo (a seguito di rottura leg)
• Grazie alle seq del genoma >>domini proteici sono raggruppati in famiglie (derivanti da antenato comune perché hanno strutture simile ma =! funzioni)

Dominio SH2: usato per spostare una proteina che lo contiene in siti intracellulari.

Legame proteina – proteina

LEGAME PROTEINA – PROTEINA: Diversi tipi di legame.

LEG superficie-stringa: LEG Elica-Elica LEG superficie-Superficie (>>frequente, perché la parte della proteina si lega (frequente tra proteine formazione di >>leg tra superfici dona >>stabilità ad ansa della prot II regolatrici di geni al complesso (ma >>specificità).

ANTICORPI: >>Diversità di siti di legame con antigene generata trmt variazione lunghezza sequenza della catena ‘leggera’ (NO cambiam struttura di base ‘catena pesante).

Proteine-ligandi raggiungono equilibrio al quale v associazione = v dissociazione (causata da movimento termico).

LISOZIMA: trmt IDROLISI -> scinde polisaccaride in 2 parti.

Legame da rompere è mantenuto vicino a due AA con R acida, che partecipano a reazione generando cariche.

ENZIMI abbassando E attivazione parziali/alterando forma ligando.

Proteine che legano ossigeno

O2: Accettore di e- (consente produz ATP/sopravviv cell); contengono catena polip + 4 gruppi eme, contenenti 1 Fe2+ al centro → 1 leg con O2).

Mioglobina: Prot monomerica, 153 AA, 8 a-eliche.

Emoglobina (Hb): 4 subunità (2a/2B), leg cn 4 Eme; != seq AA da mioglob.

Nei globuli rossi; trasporta O2 nei tessuti (grazie a ALLOSTERISMO: >affinità delle subunità proporzionale a ossigenaz molecola → adattabile a amb in cui si trova).

5 - Appunti di Biologia Gabriele Santicchi 2017/2018

Velocità reazioni enzimatiche

VELOCITÀ REAZIONI ENZIMATICE limitate da diffusione -> Enzimi formano COMPLESSO MULTIENZIMATICI per aumentare frequenza legami proteina-enzima;

REGOLAZIONE avviene anche tramite legame enzima-molecola repressore per limitare eccessivi legami con ligandi (= INIBIZIONE/ATTIVAZIONE ENZIMA).

Esempio di attivazione enzima tramite utilizzo P da ATP (DE/FOSFORILAZIONE).

CHINASI: Regolazione attività trmt 3 step di controllo (normalmente è inattiva).

UBIQUITINA: Si lega a >>molecole diverse, le quali vanno incontro a >>reazioni !=.

Per spostare molecola in una direzione UNICA, &e