Concetti Chiave
- Esistono diversi isotipi di proteine, come IgM e IgG, che svolgono funzioni distinte nella risposta immunitaria, con IgM che agisce subito e IgG che subentra successivamente.
- Gli antigeni possono essere di vari tipi e il loro riconoscimento è specifico, con il TCR che interagisce solo con peptidi presentati dal complesso maggiore di istocompatibilità.
- Non tutti gli antigeni inducono immediatamente una risposta immunitaria; solo quelli immunogeni innescano l'attivazione dei linfociti.
- La disposizione spaziale degli epitopi è cruciale per la formazione di complessi immunologici e l'intensità della risposta anticorpale, influenzando l'affinità dei legami tra anticorpi e antigeni.
- Un eccesso di anticorpi può portare alla formazione di immunocomplessi di diverse dimensioni, influenzando la possibilità di infiammazione e danno tissutale.
Indice
Quali sono gli isotipi di proteine e le loro funzioni?
Esistono diversi tipi di isotipi di proteine secrete. Isotipi diversi fanno cose diverse. La loro azione è molto diversa, ad esempio differenza tra IgM e IgG, M prodotta subito, serve per tamponare l’infezione e successivamente diventa G (21-28 giorni). L’emivita è un meccanismo per salvaguardarci dall’immunità incontrollata.
FcRn= serve per trasportare le IgG dalla madre al feto, può essere utile per preservare le Ig3 e trattenerle in una certa zona.
Antigeni e loro riconoscimento
Antigene: sostanza si lega in modo specifico ad un anticorpo o al TCR
Possono essere di diverso tipo:
* zuccheri,lipidi,ormoni,carboidrati,fosfolipidi, acidi nucleici, proteine (antigeni che possono essere riconosciuti da anticorpi)
* il TCR riconosce solo dei peptidi (frammenti di proteine) presentati dal complesso maggiore di istocompatibilità
Risposta immunitaria e complessi
Il fatto di legare un anticorpo o TCR non implica che si scateni immediatamente una risposta immunitaria.
Antigene immunogeno: in seguito al legame, capace di indurre risposta immunitaria che promuove attivazione del linfocita.
Ci sono alcuni composti molto piccoli che non sono in grado di stimolare una risposta,ma lo fanno attraverso altre molecole, vanno a modificare la struttura delle proteine,creando dei complessi presso cui si crea una risposta anticorpale. Queste Proteine sono chiamate, usando proteine kager innescando una risposta immunitaria.
La porzione di anticorpo che va ad interagire con l’antigene viene chiamata dominio paratopo, che interagisce con l’epitopo.
Se l’antigene troviamo lo stesso epitopo trovato più volte si dice che l’antigene è multivalente o polivalente. Questo favorisce la legazione dei recettori attorno all’antigene e favorisce l’intensità della risposta mediata dagli anticorpi.
Disposizione spaziale degli epitopi: può favorire la creazione di complessi o meno .L’anticorpo occupa un suo spazio e può essere anche che più epitopi vicini non siano legati da epitopi diversi.
Forza di legame (legami non covalenti) tra il sito di legame dell’anticorpo e l’epitopo.
Kd= quantità di dissociazione Quantità di antigene necessaria per occupare in soluzione il 50% delle molecole di anticorpo disponibili. Una Kd bassa equivale ad una maggiore affinità (10-7-10-11 M).
Va a misurare la forza di legame tra anticorpo e antigene. Strettamente legata dai numeri di epitopi disponibili sull’antigene polivalente.
Se abbiamo un eccesso di anticorpi: immunocomplessi piccoli (anche di antigeni).
Per quelli grandi dobbiamo avere grandi quantità di anticorpi e di antigeni.
L'immunocomplesso può determinare delle patologie, per dissociarli si aumenta o la quantità di antigene o quella di anticorpo.
Possono scatenerare reazioni infiammatorie.
Al variare della quantità di antigene e anticorpo possono verificarsi tre situazioni:
1. anticorpo recettore Fc e non causano infiammazione o danno tissutale;
2. anticorpo > antigene: se l’anticorpo è moderatamente in eccesso si formano complesis di dimensioni intermedie, che legano meno efficientemente i globuli rossi e sono più frequentemente causa di infiammazione e danno tissutale;
3. anticorpo>> antigene: se l’anticorpo è in eccesso si formano complessi di grandi dimensioni, che legano più efficacemente i globuli rossi (recettore CR1) quando gli immunocomplessi si rivestono di C3b e vengono in genere eliminati rapidamente dal sistema dei fagociti mononucleati.
Domande da interrogazione
- Qual è la differenza principale tra gli isotipi di anticorpi IgM e IgG?
- Cosa sono gli antigeni e come vengono riconosciuti?
- Qual è il ruolo degli antigeni immunogeni nella risposta immunitaria?
- Cosa determina la forza di legame tra anticorpo ed epitopo?
- Quali sono le conseguenze di un eccesso di anticorpi negli immunocomplessi?
IgM viene prodotta inizialmente per tamponare l'infezione, mentre IgG si sviluppa successivamente (21-28 giorni) e ha un'emivita che aiuta a prevenire un'immunità incontrollata.
Gli antigeni sono sostanze che si legano specificamente a un anticorpo o al TCR; possono essere zuccheri, lipidi, proteine e altri composti, ma il TCR riconosce solo peptidi presentati dal complesso maggiore di istocompatibilità.
Gli antigeni immunogeni, una volta legati, possono indurre una risposta immunitaria che attiva i linfociti, mentre alcuni composti piccoli necessitano di altre molecole per stimolare la risposta.
La forza di legame è misurata dalla costante di dissociazione (Kd), dove una Kd bassa indica una maggiore affinità; è influenzata dal numero di epitopi disponibili sull'antigene polivalente.
Un eccesso di anticorpi può portare alla formazione di immunocomplessi di diverse dimensioni, che possono causare infiammazione e danno tissutale, a seconda della quantità relativa di anticorpi e antigeni.
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