Concetti Chiave
- Gli epitopi sono porzioni specifiche di antigeni che stimolano la risposta immunitaria, e la loro valenza indica il numero di epitopi presenti su un antigene.
- Le immunoglobuline, o anticorpi, sono costituite da due catene pesanti e due leggere, con regioni variabili che legano l'antigene e regioni costanti che svolgono funzioni effettrici.
- La frammentazione degli anticorpi avviene attraverso la regione cerniera, influenzando l'apertura delle braccia superiori e facilitando il legame con l'antigene.
- I recettori per Fc riconoscono il frammento cristallizzabile degli anticorpi, giocando un ruolo essenziale nell'attivazione o disattivazione della risposta immunitaria.
- Le CDR (complementary determining regions) sono strutture che riconoscono gli epitopi antigenici e sono cruciali per la variabilità e l'affinità nel legame con gli antigeni.
Indice
Epitopi e risposta immunitaria
Può essere una proteina, zucchero, macromolecola e contiene tanti epitopi. La risposta del linfocita B non è verso l’intero antigene ma verso uno specifico epitopo. L’antigene può avere diversi epitopi sulla superficie, la valenza ci dice, il numero di epitopi espressi in un antigene, possiamo avere un numero di N di stessi epitopi dell'antigene.
Epitopo lineare= sequenza di aminoacidi
Epitopo conformazionale= aminoacidi non in sequenza
TCR riconosce solo epitopi in sequenza lineare.
Nel sangue, in una parte del sangue che può essere o il plasma (deriva da prelievo di sangue in cui sono pres sostanze che evitano coagulazione) o il siero (prelievo in cui non sono presenti coagulanti, parte giallastra, colore dato dalla bilirubina, emoglobina libera e ferro).
Anticorpi chiamati anche immunoglobuline o gamma immunoglobuline.
Dettagli delle immunoglobuline
Parte N terminale , VH e VL regioni variabili dell’anticorpo, ritroviamo la regione che va a legare l’antigene . La parte sottostante è quella costante ed è la regione effettrice.
Parte rossa e verde, rossa= catena pesante verde=leggera
VH pesante, L light.
Immunoglobulina= due catene pesanti e due leggere, costituita da globuli, ha struttu globular, contiene circa centinaio di aminoacidi che formano dei meta sheet che si ripiega su se stessa formando una specie di globulo, sono due foglietti parallele di beta shift dai 3 ai 5 nastri a seconda della catena.
Andamento antiparallelo beta sheet, anse della regione variabile sono sito di legame con l’antigene.
I foglietti sono uniti da ponti disolfuro.
Catena pesante, dominio variabile e 3 costanti.
leggere 1 variabile e 1 costante.
sito di legame per l’antigene è det dalle anse ed è compreso tra anse delle regione variabile della catena pesante e di del dominio della regioni variabili di quella leggera.
La parte effettrice è a carico della catena pesante.
Frammentazione e legame degli anticorpi
Zona importante è regione cerniera, nella zona della regione cerniera le interazioni sono mediate da ponti solfuro e conferisce grado di apertura delle due braccia superiori.
In grado di frammentare immunoglobulina in tre parti. Fab= frammento antigen binding, i due fab contengono la regione che va a legare l’antigene.
Fc= definita frammento cristallizzabile perchè dopo il taglio con la papaina si frammentano e separandosi cristallizzano
Quali sono i recettori e come si legano con gli antigeni?
Recettori per Fc= recettori che riconoscono Fc.
Fare proteolisi con pepsina che taglia sotto la cerniera, abbiamo struttura fab2, contiene i due fab ma insieme e la parte costante viene tagliata in piccoli frammenti peptidici.
MCH 1= troviamo nella catena alfa dominio globulare.
CD28= lega CD80 e CD86 il legame con questi determina se la risposta immunitaria rimane attiva o viene spenta.
Gene ancestrale che entrava a far parte dei geni di tutti questi recettori con l’evoluzione della specie.
Anse che tengono stretto l’antigene (come delle dita) andando a riconoscere gli epitopi di questo antigene. Le anse sono chiamate CDR= complementary determinare region.
CDR1 CD2, CD3 ciascuna è costituita da 10 aminoacidi e la cd3 è quella che ha maggior grado di variabilità. In questi domini abbiamo anche i nastri, che servono per ruolo strutturale, alcune di queste regioni sono necessarie per legame con antigene .
Domande da interrogazione
- Qual è la differenza tra epitopi lineari e conformazionali?
- Come sono strutturate le immunoglobuline?
- Qual è il ruolo della regione cerniera negli anticorpi?
- Cosa sono i recettori per Fc e quale funzione svolgono?
- Qual è l'importanza delle anse CDR negli anticorpi?
Gli epitopi lineari sono sequenze di aminoacidi in ordine, mentre gli epitopi conformazionali sono formati da aminoacidi che non sono in sequenza. Il TCR riconosce solo gli epitopi in sequenza lineare.
Le immunoglobuline sono costituite da due catene pesanti e due leggere, con una parte N terminale che contiene le regioni variabili (VH e VL) per il legame con l'antigene, e una parte costante che funge da regione effettrice.
La regione cerniera è cruciale per la frammentazione degli anticorpi, poiché le interazioni mediate da ponti disolfuro conferiscono un grado di apertura alle braccia superiori, permettendo la formazione di frammenti Fab e Fc.
I recettori per Fc riconoscono il frammento Fc degli anticorpi e sono coinvolti nella modulazione della risposta immunitaria, determinando se essa rimane attiva o viene spenta.
Le anse CDR (complementary determining regions) sono fondamentali per il riconoscimento degli epitopi degli antigeni, poiché tengono stretto l'antigene e sono costituite da aminoacidi che contribuiscono alla variabilità e al legame con l'antigene.
Accedi a tutti gli appunti
Tutor AI: studia meglio e in meno tempo
