Le proteine: funzioni, strutture e legami degli aminoacidi

Quali sono le funzioni principali delle proteine?

Sono una classe di composti con moltissime funzioni, di seguito vengono elencate le più importanti:

 Enzimi, specifici per determinate reazioni chimiche;

 Strutturali, che rafforzano e proteggono le cellule e i tessuti (es. collagene nelle cellule animali);

 Di riserva, che accumulate in polimeri possono poi essere idrolizzate in monomeri per fare altro. Il seme quando deve idrolizzare l’amido non possiede enzimi per farlo, tuttavia contiene dei polimeri di proteine che vengono scissi in monomeri e attivati in amilasi;

 Di trasporto, per sostanze specifiche tra le cellule oppure per altre sostanze attraverso la membrana cellulare;

 Di regolazione, costituite da ormoni e recettori che percepiscono l’ormone e trasferiscono lo stimolo alla cellula. Alcune controllano l’espressione di geni specifici;

 Di movimento, fondamentali per muovere parti riproduttive di piante inferiori con flagelli e ciglia;

 Di difesa, che idrolizzano le sostanze tossiche (es, anticorpi) oppure riconoscono delle sostanze tossiche e attivano i processi di detossificazione.

Struttura e legami degli aminoacidi

Le proteine sono dei polimeri il cui monomero è l’aminoacido, cioè un carbonio a cui sono legati un gruppo carbossilico, un gruppo amminico, una catena di C e un idrogeno. Gli aminoacidi (AA) in natura sono 20, e possono essere di tre tipologie:

 Polari;

 Elettricamente carichi, che a loro volta si dividono in:

 Acidi;

 Basici;

 Apolari.

Gli AA si legano tra loro attraverso il legame peptidico, con formazione di una molecola di acqua e del dipeptide. Il legame si forma tra il gruppo carbossilico di un aminoacido e il gruppo amminico dell’altro aminoacido (reazione di condensazione).

Strutture delle proteine

Una volta formata la catena non rimane tale quale, ma può assumere 4 diverse strutture:

 Primaria, lineare, cioè una catena tale quale, solamente con il legame peptidico;

 Secondaria, data da interazioni tra gli AA preseti nella catena, e può essere ad alfa elica oppure a beta foglietto. Queste strutture presentano diversa reattività in relazione al substrato. Ci sono ancora dei gruppi funzionali liberi;

 Terziaria, data dal filamento della proteina che si riavvolge su se stesso, co formazione di punti in cui può avvenire il riconoscimento con altre sostanze;

 Quaternaria, data da più proteine che si legano formando un complesso proteico. Alcune proteine di membrana hanno struttura quaternaria, altro

esempio è dato dall’emoglobina.