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Proteine motrici: chinesine e dineine

Proteine recettori

rivelano i segnali che arrivano alle cellule e li

trasmettono agli apparati cellulari

competenti a rispondere

Esempi

rodopsina

recettore acetilcolinico

recettore adrenergico

Proteine con funzioni specifiche

Esempi

proteine anticongelamento

proteine fluorescenti

proteine di fissaggio

Proteine di difesa

partecipano alla difesa dell’organismo

esempi

anticorpi, interleuchine

Struttura degli anticorpi

GLI AMINOACIDI ESSENZIALI

SI DEFINISCONO AMINOACIDI ESSENZIALI QUELLI

CHE UN DATO ORGANISMO NON E’ IN GRADO DI

SINTETIZZARE AUTONOMAMENTE MA CHE DEVE

INTRODURRE CON LA ALIMENTAZIONE

PER L’UOMO GLI AMINOACIDI ESSENZIALI SONO:

TREONINA METIONINA LISINA

VALINA LEUCINA ISOLEUCINA

ISTIDINA FENILALANINA TRIPTOFANO

PER ALTRE SPECIE L’ELENCO POTRA’ ESSERE DIVERSO

ENZIMI

catalizzano reazioni chimiche in cui si rompono o si

formano legami covalenti.

LA MAGGIOR PARTE DEGLI

ENZIMI SONO PROTEINE

ENZIMA REAZIONE CATALIZZATA

proteasi degradano le proteine

sintasi sintetizzano molecole

chinasi aggiungono gruppi fosfato

fosfatasi rimuovono gruppi fosfato

ATPasi idrolizzano ATP

UN ENZIMA:

• NON RENDE POSSIBILE UNA REAZIONE CHE IN SUA

ASSENZA SAREBBE CHIMICAMENTE O

TERMODINAMICAMENTE IMPOSSIBILE.

• MA E’ IN GRADO DI ACCELERARLA DI MOLTE

MIGLIAIA DI VOLTE

ACQUA OSSIGENATA: H 0 H 0 + O

2 2 2

H 0 + SANGUE

H 0 2 2

2 2

REAZIONE POSSIBILE

IN ASSENZA DI UNA

SPINTA IL MASSO NON

CADE

MA……

PER AVVIARE UNA REAZIONE E’ NECESSARIO

SUPERARE UNA “SOGLIA” ENERGETICA:

L’ENERGIA DI ATTIVAZIONE

10.0 NON CATALIZZATA

TOTALE CATALIZZATA

7.5

ENERGIA 5.0

2.5

0.0 0 5 10 15 20

ANDAMENTO DELLA REAZIONE

GLI ENZIMI RIDUCONO L’ENERGIA DI ATTIVAZIONE

TRA MOLTE REAZIONI

POSSIBILI PER UNA

DATA MOLECOLA,

QUELLA

CATALIZZATA DA UN

ENZIMA SI

VERIFICHERA’ IN

MODO SIGNIFICATIVO,

MENTRE LE ALTRE

SARANNO

PRATICAMENTE

IN ASSENZA DI CATALISI LE ASSENTI

REAZIONI 1, 2, 3, 4 SARANNO

QUASI ASSENTI

SE UN ENZIMA CATALIZZA LA

REAZIONE 1, SOLTANTO QUESTA

SI VERIFICHERA’ IN MODO

APPREZZABILE ENZIMI

E + S ES E + P

Interazione enzima-substrato L’ENZIMA SI LEGA AL

SUBSTRATO FORMANDO

UN COMPLESSO ENZIMA-

SUBSTRATO.

PER QUESTO LEGAME E’

ESSENZIALE IL CORRETTO

RICONOSCIMENTO TRA

ENZIMA E SUBSTRATO

(SPECIFICITA’)

AL TERMINE DELLA

REAZIONE L’ENZIMA SI

DISSOCIA DAI PRODOTTI DI

REAZIONE.

ENZIMI: reazione enzimatica

Piruvato chinasi

ALCUNI POSSIBILI MECCANISMI DELLA

CATALISI ENZIMATICA

I GRUPPI DEL SUBSTRATO (O DEI SUBSTRATI)

DESTINATI A REAGIRE VENGONO PORTATI SUL SITO

ATTIVO DELL’ENZIMA

IL LEGAME CON L’ENZIMA PUO’ DETERMINARE UNA

DISTORSIONE DEI LEGAMI O UN AVVICINAMENTO IN

POSIZIONE CORRETTA DEI GRUPPI DESTINATI A

REAGIRE

AMINOACIDI DEL SITO ATTIVO DELL’ENZIMA POSSONO

REVERSIBILMENTE ACCETTARE O DONARE PROTONI O

ELETTRONI O POSSONO ATTRARRE O RESPINGERE

ELETTRONI DEL SUBSTRATO.

I LEGAMI CHIMICI DEL SUBSTRATO (DEI SUBSTRATI)

VENGONO DI CONSEGUENZA INFLUENZATI

ENZIMI: meccanismi della catalisi enzimatica

induced_fit.GIF

INIBITORI

COMPETITIVI I A B

L’inibitore ( I ) si lega

reversibilmente

all’enzima (E) in E A B

alternativa al vero

substrato (A B). I

L’entità dell’inibizione

dipende delle

concentrazioni di

inibitore e di substrato I

e dalle relative affinità

nei confronti

dell’enzima INIBIZIONE ALLOSTERICA

I I S

S E

E

L’INIBITORE ALLOSTERICO, LEGANDOSI NON COVALENTEMENTE

AD UN SITO SPECIFICO DELL’ENZIMA, DIVERSO DAL SITO ATTIVO,

INDUCE UN CAMBIAMENTO CONFORMAZIONALE REVERSIBILE CHE

RENDE IL SITO ATTIVO NON PIU’ ADATTO AL SUBSTRATO

ATTIVAZIONE ALLOSTERICA

I I S

S E

E

L’ATTIVATORE ALLOSTERICO, LEGANDOSI NON

COVALENTEMENTE AD UN SITO SPECIFICO DELL’ENZIMA, DIVERSO

DAL SITO ATTIVO, INDUCE UN CAMBIAMENTO CONFORMAZIONALE

REVERSIBILE CHE RENDE IL SITO ATTIVO ADATTO AL SUBSTRATO

LA FUNZIONE DI MOLTI ENZIMI E DI ALTRE PROTEINE

PUO’ ESSERE REGOLATA MEDIANTE MODIFICAZIONI

COVALENTI REVERSIBILI (Es. FOSFORILAZIONE O

NITROSILAZIONE)

Serina

Treonina OH

o Tirosina O

OH P

O

ATP ADP OH

CHINASI

FOSFATASI

Pi COENZIMI

MOLECOLE CHE INTERVENGONO IN UNA REAZIONE

ENZIMATICA AGENDO COME DONATORI O COME

ACCETTORI DI GRUPPI CHIMICI

ESEMPI DI COENZIMI

ATP FOSFATI

NADH ELETTRONI

Coenzima A ACETILE

BIOTINA CARBOSSILE

MOLTI COENZIMI DERIVANO DA VITAMINE


PAGINE

49

PESO

2.94 MB

AUTORE

Atreyu

PUBBLICATO

+1 anno fa


DESCRIZIONE DISPENSA

Slides per il corso di Citologia del prof. Venturini, all'interno delle quali sono affrontati i seguenti argomenti:
Le proteine e le loro funzioni all'interno dell'organismo
Le proteine di trasporto: l'esempio dell'emoglobina
Le proteine strutturali, l'esempio del collagene
Le proteine di trasporto
Le proteine recettori
Le proteine di difesa e la struttura degli anticorpi
Gli amminoacidi essenziali
Analisi delle reazioni enzimatiche


DETTAGLI
Corso di laurea: Corso di laurea in scienze biologiche
SSD:
A.A.: 2011-2012

I contenuti di questa pagina costituiscono rielaborazioni personali del Publisher Atreyu di informazioni apprese con la frequenza delle lezioni di FONDAMENTI DI CITOLOGIA e studio autonomo di eventuali libri di riferimento in preparazione dell'esame finale o della tesi. Non devono intendersi come materiale ufficiale dell'università Roma Tre - Uniroma3 o del prof Venturini Giuseppe.

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