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Il legame peptidico è rigido e planare

Gli atomi di Cα di amminoacidi adiacenti sono separati da tre legami covalenti:

Cα – C – N – Cα

PROPRIETA’ DEL LEGAME PEPTIDICO →

I 6 atomi del gruppo peptidico giacciono sullo stesso piano l’ossigeno legato al carbonio

 trans.

del gruppo carbonilico e l’atomo di idrogeno legato all’azoto amminico, si trovano in

L’ossigeno carbonilico ha una parziale carica negativa e l’azoto amminico ha una parziale

 →

carica positiva ciò genera un parziale dipolo elettrico.

I legami ammidici C­N hanno un parziale carattere di doppio legame per effetto della

risonanza→ non possono ruotare liberamente.

La rotazione è permessa solo attorno ai legami N­Cα e Cα­C.

 Il legame peptidico è rigido e planare

φ ψ

e sono di 180° quando il polipeptide è nella conformazione complanare estesa e tutti i gruppi peptidici sono sullo

stesso piano.

φ ψ

e possono assumere tutti i valori compresi tra ­180° e +180°, ma molti valori risultano proibiti per interferenze

steriche tra gli atomi dello scheletro del polipeptide e quelli delle catene laterali.

Il legame peptidico è rigido e planare

φ ψ

e sono pari a 0 quando i due legami peptidici

che fiancheggiano il Cα sono sullo stesso piano

CONFORMAZIONE PROIBITA

I legami peptidici rigidi limitano il numero di conformazioni che una catena

polipeptidica può assumere

Il grafico di Ramachandran L­alanina

BLU: conformazioni in cui non si hanno sovrapposizioni

→ CONFORMAZIONI CONSENTITE.

steriche

TURCHESI: conformazioni che si trovano al limite

della stabilità a causa di contatti non favorevoli tra

→ CONFORMAZIONI CONSENTITE.

atomi

CELESTI: conformazioni che sono consentite solo

se è permessa una certa flessibilità degli angoli di

→ CONFORMAZIONI CONSENTITE.

legame I peptidi sono catene di amminoacidi

RESIDUI

Le unità amminoacidiche sono definite ogni residuo è un amminoacido che ha perso un

protone dal suo gruppo amminico e un ossidrile dal suo gruppo carbossilico.

Estremità Estremità

ammino­terminale carbossi­terminale

L’idrolisi del legame peptidico, nonostante sia una reazione esoergonica, avviene molto lentamente, a

causa dell’elevata energia di attivazione.

I legami peptidici delle proteine sono abbastanza stabili (la vita media è di circa 7 anni)

I peptidi e i polipeptidi biologicamente attivi hanno

dimensioni molto variabili

 Non è possibile fare generalizzazioni sulla massa

molecolare dei peptidi e delle proteine attive in

relazione alla loro funzione.

 Molti peptidi di piccole dimensioni svolgono la loro

funzione a concentrazioni molto basse (ossitocina,

bradichidina, ecc.).

 Peptidi: ormone pancreatico, glucagone.

I peptidi e i polipeptidi biologicamente attivi hanno

dimensioni molto variabili

Alcune proteine sono costituite da una singola

catena polipeptidica, altre da 2 o più polipeptidi

associati noncovalentemente

(MULTISUBUNITA’). Se almeno 2 catene sono

uguali, si parla di PROTEINA OLIGOMERICA, e

le 2 unità identiche sono chiamate PROTOMERI.

EMOGLOBINA: DIMERO DI PROTOMERI

αβ O TETRAMERO CON 4 SUBUNITA’

POLIPEPTIDICHE.


PAGINE

25

PESO

2.20 MB

AUTORE

Atreyu

PUBBLICATO

+1 anno fa


DETTAGLI
Esame: BIOCHIMICA
Corso di laurea: Corso di laurea in scienze biologiche
SSD:
A.A.: 2011-2012

I contenuti di questa pagina costituiscono rielaborazioni personali del Publisher Atreyu di informazioni apprese con la frequenza delle lezioni di BIOCHIMICA e studio autonomo di eventuali libri di riferimento in preparazione dell'esame finale o della tesi. Non devono intendersi come materiale ufficiale dell'università Roma Tre - Uniroma3 o del prof Ascenzi Paolo.

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