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Mioglobina

Il programma del corso di Biochimica è il seguente:
- L'acqua: Proprietà, struttura, interazioni dell'acqua con molecole idrofiliche ed idrofobiche. Interazione dell'acqua con le macromolecole.
- Amminoacidi: Struttura e nomenclatura (compresa quella ad una lettera) dei 20 amminaocidi proteici, proprietà, classificazione, curve di titolazione, punto isolelettrico.
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Esame di BIOCHIMICA docente Prof. G. Pitari

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Le proteine III

Corso di Biochimica 1

Prof. Giuseppina Pitari

Ossi-mioglobina legame idrogeno

lato distale

La mioglobina

• L’eme quindi consiste di una struttura organica alla quale

è legato un atomo di Ferro nel suo stato ferroso. Gli

atomi di azoto che coordinano il ferro ne prevengono

l’ossidazione a ferro-ferrico: infatti il ferro +2 lega

reversibilmente l’ossigeno ma il Ferro +3 no.

• L’eme al di fuori della proteina viene velocemente

ossidato a ferro +3 (le due posizioni di coordinazione

sono ambedue libere), l’inserimento nella tasca della

proteina rende le posizioni di coordinazione meno

accessibili e ne previene l’ossidazione. Infatti uno dei

due legami di coordinazione è occupato dall’istidina

prossimale e l’altro sarà occupato dall’ossigeno.

La mioglobina

• Quando l’ossigeno si lega al Ferro cambiano le

le proprietà elettroniche del ferro nell’eme che,

infatti, assume una colorazione diversa. Questo

succede anche nell’emoglobina e, infatti, il

sangue venoso è più scuro di quello arterioso.

• Alcune molecole possono legarsi all’eme

coordinandosi con maggiore affinità

dell’ossigeno, per esempio il CO. Sequestrando

l’eme all’interno della proteina l’affinità del CO

viene diminuita. (vedere dopo)

La mioglobina

• Il legame tra ossigeno e mioglobina può

essere studiato quantitativamente così

come qualsiasi interazione proteina

ligando.

• Da notare che la funzione della mioglobina

non è solo quella di legare l’ossigeno, ma

anche di cederlo quando necessario.

La funzione di saturazione Y

pO

= 2

Y +

O p pO

2 50 2

• In generale possiamo descrivere una

equazione se pensiamo ad una qualsiasi

proteina “P” che si leghi al suo ligando “L”.

• P + L PL

• Ka= [PL]/ [P] [L]

• Dove Ka è la costante di associazione. Se

riarrangiamo l’equazione:

• Ka[L]= [PL]/[P] possiamo dire che il rapporto tra la forma

legata e libera della proteina è direttamente

proporzionale alla concentrazione di ligando,quindi nel

caso della mioglobina alla concentrazione di Ossigeno.

• Quando la concentrazione del ligando è molto più

grande della concentrazione dei siti di legame, il legame

del ligando a siti di legame della proteina non cambia

apprezzabilmente la concentrazione del ligando libero

che, quindi, rimane costante.

• Possiamo ora scrivere il rapporto tra i siti di legame per il

ligando sulla proteina occupati e quelli totali e lo

θ

indichiamo con

θ = [PL]/[P] +[PL] . .

• Sostituendo [PL] con Ka [L] [P] otteniamo

• Il termine Ka può

Ka [L] [P]

______________

θ = essere determinato

Ka [L] [P] + [P] θ

da un grafico di vs

la concentrazione di

Ka [L]

______________

θ = L.

Ka [L] + 1 • L’equazione descrive

un iperbole:

θ= [L] / [L] + 1/ka • x= y /(y+z)

Quando x=0,5 z ossia

= y

1/ka, cioè k

d La funzione di saturazione Y

pO

= 2

Y +

O p pO

2 50 2

La funzione di saturazione Y: rapporto fra la concentrazione dei

siti occupati dal legante e la concentrazione dei siti totali

(occupati + liberi). Varia fra 0 ed 1.

k  

ON k

=

 

OFF

K

+

Mb O MbO  

D

2 2 k

 

k ON

OFF

[

siti occupati ] [

siti occupati ] [ MbO ]

= = = 2

Y + +

O [

siti totali ] [

siti occupati ] [

siti liberi

] [ MbO ] [ Mb ]

2 2

[ Mb ] [ O ] K

= → = ⋅

2 D

K [ Mb ] [ MbO ]

[ ] 2

D MbO [ O ]

2

2

[ MbO ] 1 [ O ]

= = =

2 2

Y +

O K K K [ O ]

2 + ⋅ +

D D

[ MbO ] [ MbO ] 1 D 2

2 2

[ O ] [ O ]

2 2

La funzione di saturazione (in 2 forme)

[ ]

O pO

= =

2 2

Y [ ] (dalla legge di Henry: [O ] = k · pO )

+ +

O 2 2

K O p pO

2 D 2 50 2 = → =

Y 0 . 5 pO p

p O 2 50

2

50 La p è una misura

50

dell’affinità che la

Mb ha per l’O

2

Il Torr è una unità non-SI di misura della

pressione, equivalente ad un millimetro di

mercurio (mmHg). È

La funzione di saturazione (in 2 forme)

[ ]

O pO

= =

2 2

Y [ ] (dalla legge di Henry: [O ] = k · pO )

+ +

O 2 2

K O p pO

2 D 2 50 2 = → =

Y 0 . 5 pO p

p O 2 50

2

50 La p è una misura

50

dell’affinità che la

Mb ha per l’O

2

Determinazione sperimentale della funzione di saturazione

Gli spettri di assorbimento della ossiMb e deossiMb sono diversi

MbO

2 Mb


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37

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1.05 MB

AUTORE

Atreyu

PUBBLICATO

+1 anno fa


DESCRIZIONE DISPENSA

Il programma del corso di Biochimica è il seguente:
- L'acqua: Proprietà, struttura, interazioni dell'acqua con molecole idrofiliche ed idrofobiche. Interazione dell'acqua con le macromolecole.
- Amminoacidi: Struttura e nomenclatura (compresa quella ad una lettera) dei 20 amminaocidi proteici, proprietà, classificazione, curve di titolazione, punto isolelettrico.
- Proteine: Struttura primaria. Legame peptidico. Importanza degli angoli fra i piani del legame peptidico. Struttura secondaria. Alfa-elica: caratteristiche principali. Foglietto-beta: caratteristiche principali. "Random coil". Struttura terziaria. Caratteristiche. Interazioni non covalenti che stabilizzano la struttura terziaria. Interazioni covalenti: ponti disolfuro. Relazioni tra idrofobicità e solubilità delle proteine. Struttura quaternaria. Caratteristiche.
- L’ossigeno: Emoglobina e mioglobina. Struttura e funzione della emoglobina e mioglobina. Il gruppo eme. Curve di ossigenazione. Cooperatività del legame dell'ossigeno: grafico di Hill. Cambiamenti conformazionali. Proteine allosteriche. Conformazioni T e R. Regolazione da bisfosfoglicerato, pH. Trasporto dell'ossigeno nei tessuti.
- Enzimi. Catalisi enzimatica. Energia di attivazione. Dipendenza della concentrazione di substrati e prodotti dal tempo, in una reazione enzimatica. Velocità iniziale. Cenni sui principali meccanismi di catalisi. Cinetica enzimatica. Dipendenza della velocità iniziale dalla concentrazione di substrato. Equazione e rappresentazione grafica della cinetica enzimatica secondo Michaelis-Menten. Equazione e rappresentazione grafica della cinetica enzimatica secondo Lineweaver-Burk. Inibizione enzimatica. Inibitori competitivi, non competitivi, misti.
- Gli zuccheri e i lipidi. I nucleotidi. Le vitamine. Strutture e proprietà. Le membrane biologiche.
Bioenegetica e metabolismo. Variazioni di energia libera in una reazione. Significato di ∆G e ∆G°'. Considerazioni generali sul metabolismo. Anabolismo e catabolismo. Controllo del metabolismo: livelli ed attività degli enzimi; compartimentazione; regolazione allosterica ed ormonale.
- Le vitamine. Struttura e funzione delle vitamine: Vitamina A, Vitamine del gruppo B. Le vitamine come coenzimi.
- La glicolisi. Visione d'insieme della via metabolica. Le reazioni della glicolisi: fase di investimento, fase di produzione di energia. Glicolisi anaerobica ed aerobica. Destino metabolico del piruvato. Lattato e lattato deidrogenasi. Etanolo (cenni). Controllo della glicolisi. Regolazione della fosfofruttochinasi da segnali intracellulari ed extracellulari. Regolazione dell'esochinasi. Effetto della regolazione sulle concentrazioni degli intermedi.
- La degradazione e la sintesi del glicogeno e la via dei pentosi: Struttura e funzione del glicogeno. vie di sintesi e di mobilizzazione: fosfoglucomutasi, glucochinasi, glicogeno fosforilasi e glicogeno sintetasi. Regolazione della degradazione e della sintesi. Via dei pentosi-fosfato: la fase ossidativa, la fase ricombinativa: le transchetolasi.
- Il ciclo dell'acido citrico. Ingresso del piruvato nei mitocondri. Ossidazione del piruvato:
complesso enzimatico della piruvato deidrogenasi. Enzimi e coenzimi della piruvato deidrogenasi;
meccanismo di reazione, formazone di acetilCoA. Ingresso dell'acetilCoA nel ciclo dell'acido
citrico. Enzimi e reazioni del ciclo. Controllo del ciclo dell'acido citrico: regolazione della piruvato deidrogenasi e degli altri enzimi del ciclo; ruolo del calcio. Resa energetica della glicolisi aerobica in termini di equivalenti riducenti ed ATP.
- Metabolismo dei lipidi: lipogenesi-lipolisi; chetogenesi Fonti di acidi grassi. La sintesi degli acidi grassi e regolazione. Biosintesi dei triacilgliceroli. Le lipasi e la regolazione del metabolismo dei triacilgliceroli. Utilizzo degli acidi grassi: attivazione, meccanismo di trasporto, β-ossidazione, ossidazione degli acidi grassi a catena dispari e degli acidi
grassi insaturi. I corpi chetonici.
- La fosforilazione ossidativa: Visione d'insieme dei complessi respiratori. Potenziali di ossido-riduzione. Flusso degli elettroni sui complessi della catena respiratoria. Strutture e funzioni dei cofattori implicati nel trasporto degli elettroni (FMN, FAD, NAD, Ubichinone). Formazione del gradiente protonico. Accoppiamento chemiosmotico. Struttura e funzione dei complessi della catena respiratoria: NADH deidrogenasi (complesso I), Succinato deidrogenasi (complesso II), Citocromo reduttasi (complesso III), Citocromo ossidasi (complesso IV). Studio del consumo di ossigeno.
- Inibitori della catena respiratoria. ATP-sintetasi. Struttura e funzione. Accoppiamento della sintesi di ATP alla formazione del gradiente protonico ed al consumo di ossigeno. Meccanismo rotatorio dell'ATP sintetasi. Disaccoppianti. UCP (Proteina disaccoppiante).
Il corso è tenuto dalla prof. Giusi Pitari


DETTAGLI
Esame: BIOCHIMICA
Corso di laurea: Corso di laurea in biotecnologie
SSD:
Università: L'Aquila - Univaq
A.A.: 2011-2012

I contenuti di questa pagina costituiscono rielaborazioni personali del Publisher Atreyu di informazioni apprese con la frequenza delle lezioni di BIOCHIMICA e studio autonomo di eventuali libri di riferimento in preparazione dell'esame finale o della tesi. Non devono intendersi come materiale ufficiale dell'università L'Aquila - Univaq o del prof Pitari Giusi.

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