Che materia stai cercando?

Anteprima

ESTRATTO DOCUMENTO

in grado di scinderla in glucosio (come fanno invece i ruminanti, grazie ai batteri

intestinali!).

3. AMMINOACIDI

Contengono un gruppo amminico ed un gruppo carbossilico. Se il gruppo amminico è

α α-amminoacidi

in posizione rispetto al carbossile si chiamano e sono i costituenti

delle proteine.

I 20 amminoacidi “fondamentali” (cioè quelli per cui c’è una tripletta codificante nel

codice genetico) sono caratterizzati da un carbonio centrale (asimmetrico) cui sono

legati: 1 gruppo amminico, 1 gruppo carbossilico, 1 idrogeno e la parte variabile nei

20 diversi amminoacidi fondamentali (indicata con R). Gli aa. nel nostro organismo

sono solo isomeri L (come quello indicato in figura; l’isomero D avrebbe il gruppo

amminico a destra). A seconda delle caratteristiche chimiche di R, gli aa. si

classificano in 5 classi: polari, apolari, carichi, aromatici, solforati.

La grande varietà di gruppi R degli aa. conferisce alle proteine una grande versatilità

chimica (capacità di interazione con gruppi funzionali diversi), e rende ragione del

fatto che esse rappresentano le molecole “utensili” nelle cellule (con funzioni di

catalizzatori, strutturali, di riconoscimento e difesa).

Le proteine sono polimeri di aa. uniti dal legame peptidico (un tipo di legame

ammidico): tra gruppi peptidici di una stessa proteina che si vengono a trovare di

fronte quando la proteina si ripiega si formano ponti idrogeno, che stabilizzano la

β-struttura).

struttura secondaria della proteina (α-elica o

Le proteine sono polimeri lineari di aa. Si identificano 4 livelli strutturali, di

complessità crescente.

La struttura primaria è la sequenza degli aa. uniti dai legami peptidici (covalenti), che

si instaurano tra gruppo carbossilico e gruppo amminico di due aa. contigui.

α-elica

La struttura secondaria può essere ad (elica destrogira con circa 4 aa per giro)

β-struttura

o a (anse che giacciono su un piano) ed è stabilizzata da ponti H tra gruppi

peptidici lontani nella struttura primaria, ma che si vengono a trovare di fronte

quando tratti discreti della proteina acquistano una struttura tridimensionale (cosa

che succede già durante la sintesi proteica sui ribosomi). α-elica β-

La struttura terziaria è l’ulteriore ripiegamento dei tratti in e dei tratti in

struttura della proteina a formare una struttura tridimensionale più complessa. Questa

struttura è stabilizzata da legami deboli che si formano tra gruppi R di aa. che si

vengono a trovare di fronte quando la proteina ha assunto la sua conformazione

finale. Si tratta di legami ionici (tra gruppi R di aa. carichi positivamente e

negativamente), ponti H ed interazioni idrofobiche (queste ultime sono in effetti il

“motore” che guida il ripiegamento della proteina). L’unico legame covalente della

struttura terziaria è il ponte disolfuro (tra due cisteine), presente non in tutte le

proteine.

La struttura quaternaria è presente solo nelle proteine formate da più di una subunità:

consiste nella posizione che assumono l’una rispetto all’altra le diverse subunità ed è

stabilizzata dagli stessi tipi di legame descritti per la struttura terziaria (esclusi i ponti

disolfuro) che si instaurano tra guppi R di aa. su catene proteiche diverse.

4. LIPIDI

I lipidi più importanti in biochimica umana sono:

ACIDI GRASSI

TRIGLICERIDI

FOSFOGLICERIDI

COLESTEROLO

ACIDI GRASSI = acidi carbossilici a lunga catena (C16-C18) saturi o insaturi (senza

o con doppi legami tra i carboni)

Gli acidi grassi sono la fonte primaria (in termini quantitativi) di energia per il nostro

organismo e sono presenti soprattutto sotto forma di trigliceridi (vedi sotto), cioè

esterificati (legati con legame estere) al glicerolo (un polialcol).

Noi umani non siamo in grado di sintetizzare acidi grassi con doppi legami vicini al

ω

metile terminale ( 3): questi acidi grassi insaturi sono detti “essenziali” e vanno

assunti con la dieta. +

I saponi sono acidi grassi a lunga catena salificati con Na . I saponi in acqua formano

strutture sopramolecolari dette “micelle” (delle microscopiche gocce): le code apolari

degli acidi grassi, che fuggono l’acqua, sono rivolte verso il centro della micella

-

mentre la testa polare (il gruppo carbossilico dissociato –COO ) è rivolto verso

l’acqua perché è carico (interagisce con gli H parzialmente positivi dell’acqua).

Quindi il centro della micella è apolare. Sostanza lipofile (grassi) tenderanno a

“sciogliersi” dentro la micella (il sapone “scioglie” la macchie d’unto!).

TRIGLICERIDI = esteri del glicerolo con 3 acidi grassi

I trigliceridi sono i grassi di deposito del nostro organismo, accumulati nel tessuto

adiposo, dentro gli adipociti e sono la principale forma di deposito di energia

metabolica del nostro organismo (120000 kcal totali contro le 1200 del glicogeno). Il

tessuto adiposo è localizzato nel sottocute e intorno agli organi interni. L’idrolisi dei

trigliceridi ad acidi grassi e glicerolo è catalizzata dagli enzimi lipasi. I trigliceridi

non si sciolgono in acqua (non hanno alcuna parte polare nella molecola), ma

viaggiano nel sangue ricoperti da una guscio proteico, sotto forma di chilomicroni e

di particelle lipoproteiche (VLDV, LDL, HDL).

FOSFOGLICERIDI = esteri del glicerolo con 2 acidi grassi e una “testa polare”

contenente fosfato (da cui il nome fosfogliceridi) che può essere fosfo-etanolammina

(in figura), fosfo-serina, fosfo-inositolo o fosfo-colina. Insieme al colesterolo, sono i

costituenti delle membrane cellulari. Formano strutture sopramolecolari chiamate

doppi strati (non formano micelle).

COLESTEROLO = struttura a 4 anelli carbociclici condensati (a ogni angolo e su

ogni punta c’è un carbonio). Il colesterolo è un componente importante delle

membrane cellulari e dal colesterolo il fegato produce i sali biliari (importanti per la

digestione).

L’unica parte polare della molecola è l’OH: nei doppi strati delle membrane

l’ossidrile si orienta verso la fase acquosa (intra- o extra-cellulare) e il resto della

molecola (che è planare) si infila in mezzo alle code degli acidi grassi. Il colesterolo

impedisce l’impaccamento delle code degli acidi grassi e assicura fluidità alle

membrane.

5. BASI PURINICHE E PIRIMIDINICHE

Le basi puriniche e pirimidiniche sono costituenti dei nucleotidi. Nella cellula, i

nucleotidi hanno funzioni importanti: energetiche (ATP è la moneta corrente per tutti

gli scambi energetici della cellula), formano parte della molecola dei coenzimi NAD

e FAD (i trasportatori di elettroni nelle reazione di ossido-riduzione del catabolismo

ossidativo) e sono le unità costitutive degli acidi nucleici (DNA e RNA).

Le basi puriniche sono fromate da 2 anelli condensati, mentre le pirimidiniche hanno

un solo anello. Sono dette “basi” perché alcuni azoti possono protonarsi (diventare

+ +

H ) sottraendo H dalla soluzione.

Basi puriniche (A e G)

Basi pirimidiniche (C, U, T)

NUCLEOSIDE = BASE + RIBOSO

NUCLEOTIDE = BASE + RIBOSO + FOSFATO (mono-, bi- o trifosfato)

Adenosina trifosfato (ATP)

Un esempio di nucleotide trifosfato è l’ATP (

adenosine triphosphate): l’ATP è la

“moneta corrente” per tutti i processi che producono e che consumano energia nella

cellula. E’ caratterizzato da un alto potenziale di trasferimento del fosfato: cioè

l’idrolisi del legame anidridico che unisce tra loro gli ultimi 2 fosfati, libera tanta

energia: → ∆G

ATP + H O ADP + Pi (fosfato inorganico) = - 7.5 kcal/mole

2

I motivi sono chimici: la repulsione tra cariche negative sui fosfati (minore quando

perde un fosfato) destabilizza la molecola dell’ATP (= alto contenuto energetico

potenziale) e la stabilizzazione di risonanza del fosfato (una volta idrolizzato) spinge

la reazione verso l’idrolisi.

L’idrolisi dell’ATP viene sfruttata a volte nel metabolismo per spostare l’equilibrio di

una reazione energeticamente sfavorevole:

→ ∆G

A B = + 4 kcal/mole

→ ∆G

ATP + H O ADP + Pi (fosfato inorganico) = - 7.5 kcal/mole

2 → ∆G

A + ATP + H O B + ADP + Pi = - 3.5 kcal/mole

2 COENZIMI VITAMINICI

Gli enzimi sono i catalizzatori delle reazioni biologiche: molto spesso però gli enzimi

da soli non sono in grado di catalizzare la loro specifica reazione, ma necessitano di

molecole, dette coenzimi, che li “aiutino”. Il coenzima interviene con alcuni suoi

gruppi funzionali specifici, che l’enzima non possiede, e che sono necessari durante

la catalisi.

I coenzimi vengono sintetizzati nelle nostre cellule a partire da molecole, le vitamine

idrosolubili, che invece non siamo in grado di produrre: in altre parole, i coenzimi

sono vitamine modificate chimicamente. Le vitamine sono prodotte dalle piante e, in

qualche caso, dai batteri intestinali.

La necessità di una dieta contenete frutta e verdure fresche era già stata riconosciuta nel ‘700,

osservando gli effetti nefasti dei lunghi viaggi in mare (dieta a base di cereali secchi e carne salata)

sullo stato di salute dei marinai.

Non tutte le vitamine hanno una funzione coenzimatica: le vitamine liposolubili

(A,D,E e K) sono invece delle molecole segnale, da considerarsi simili a ormoni per

la molteplicità dei loro effetti.

I sintomi da deficit vitaminico sono rari nella nostra società, ma possono verificarsi

in: soggetti anziani (cattiva alimentazione, malassorbimento), alcolisti (cattiva

alimentazione, epatopatia, malassorbimento), terapia anticonvulsivante cronica

(deficit folati e vit. D), ripetute gravidanze con allattamento (aumentato fabbisogno),

gastrite atrofica (deficit produzione fattore intrinseco necessario per assorbimento

B12), diete vegetariane strette e di lunga durata.

I sintomi generici da deficit sono simili per tutte le vitamine coenzimatiche, poiché

derivano dall’alterazione del metabolismo energetico, che colpisce prevalentemente i

tessuti con elevate necessità (in rapida crescita, come epiteli, mucose, cellule del

sangue, o ad attività metabolica elevata, come sistema nervoso e apparato muscolare).

I sintomi generici comprendono dermatite, cheilite, glossite, neuropatie periferiche,

incoordinazione motoria, faticabilità, malessere, diarrea.


PAGINE

17

PESO

1.51 MB

AUTORE

Atreyu

PUBBLICATO

+1 anno fa


DETTAGLI
Corso di laurea: Corso di laurea in farmacia (Facoltà di Medicina e Chirurgia e di Scienze Matematiche, Fisiche e Naturali)
SSD:
A.A.: 2011-2012

I contenuti di questa pagina costituiscono rielaborazioni personali del Publisher Atreyu di informazioni apprese con la frequenza delle lezioni di PROPEDEUTICA BIOCHIMICA e studio autonomo di eventuali libri di riferimento in preparazione dell'esame finale o della tesi. Non devono intendersi come materiale ufficiale dell'università Tor Vergata - Uniroma2 o del prof Coletta Massimiliano.

Acquista con carta o conto PayPal

Scarica il file tutte le volte che vuoi

Paga con un conto PayPal per usufruire della garanzia Soddisfatto o rimborsato

Recensioni
Ti è piaciuto questo appunto? Valutalo!

Altri appunti di Propedeutica biochimica

Chimica organica - Riassunto esame generale
Dispensa
Alcani, alcheni, alchini e composti aromatici
Dispensa
Alcoli, fenoli, tioli
Dispensa
Lipidi - Struttura, classificazione e caratteristiche
Dispensa