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ACIDO FOSFORICO + ACIDO FOSF. ANIDRIDE FOSFORICA + ACQUA

è il legame ad alto contenuto energetico dell’ATP!

ACIDO + AMMINA AMMIDE + ACQUA

è il legame che unisce gli amminoacidi nelle proteine (legame peptidico)!

ALCOL + ALCOL ETERE + ACQUA

è il legame che unisce i monosaccaridi (legame glucosidico)!

GR CARBONILICO (aldeide o chetone) + ALCOL EMIACETALE (NO ACQUA!)

è il legame intramolecolare nei monosaccaridi

ACIDO + TIOLO (SULFIDRILE) TIOESTERE+ ACQUA

è il legame ad alta energia che attiva l’acil CoA e l’acetil CoA!

REAZIONI DI OSSIDO-RIDUZIONE

→ →

ALCOL PRIMARIO ALDEIDE ACIDO CARBOSSILICO

Alcoli, aldeidi e acidi carbossilici vengono trasformati gli uni negli altri attraverso

reazioni di ossido-riduzione. →

ALCOL SECONDARIO CHETONE

Tutte queste sono le reazioni del catabolismo ossidativo che producono energia sotto

forma di coenzimi ridotti (NADH e FADH) secondo la reazione generale:

Xrid + coenzima Xox + coenzima ridotto

SULFIDRILE + SULFIDRILE DISOLFURO + equivalenti riducenti

è l’unico legame covalente nella struttura terziaria delle proteine

∆G DI IDROLISI DI COMPOSTI FOSFORILATI

AD “ALTO CONTENUTO ENERGETICO”

∆G (kcal/mole)

PEP -14.8

1.3 BPG -11.8

fosfocreatina - 10.3

ATP -7.3

Acetil CoA -7.5

Glucosio 6-P -3.3

Il potenziale di trasferimento del fosfato dell’ATP è intermedio tra quello di composti

fosforilati donatori di fosfato (all’ADP) e quello di composti accettori di fosfato

(dall’ATP). BIOMOLECOLE

Sono tutti composti polifunzionali:

1. IDROSSIACIDI E CHETOACIDI

2. ZUCCHERI

3. AMMINOACIDI

4. LIPIDI

5. BASI PURINICHE E PIRIMIDINICHE – NUCLEOSIDI E NUCLEOTIDI

1. IDROSSIACIDI E CHETOACIDI

Contengono un gruppo carbossilico e un gruppo carbonilico (chetoacidi) oppure

ossidrilico (idrossiacidi). Chetoacidi sono alcuni intermedi del ciclo di Krebs;

β-ossidazione

idrossiacidi sono intermedi nella degli acidi grassi. Chetoacidi e

idrossiacidi possono trasformati gli uni negli altri attraverso reazioni di

ossidoriduzione. Chetoacidi possono essere trasformati in amminoacidi (e viceversa)

attraverso reazioni di transamminazione.

2. ZUCCHERI

comprendono: MONOSACCARIDI

DISACCARIDI (due monosaccaridi uniti insieme)

POLISACCARIDI (catena anche ramificata di monosaccaridi)

I MONOSACCARIDI contengono un gruppo carbonilico o un gruppo aldeidico

insieme a uno o più gruppi ossidrilici. Si identificano quindi due famiglie di

monosaccaridi: chetosi e aldosi.

ALDOSI (POLI-IDROSSIALDEIDI)

CHETOSI (POLI-IDROSSICHETONI)

I monosaccaridi più importanti in biochimica sono:

glucoso e galattoso (aldosi, esosi = 6 atomi di carbonio)

fruttoso (chetoso, esoso)

riboso (aldoso, pentoso = 5 atomi di carbonio)

Glucoso e fruttoso sono il principale carburante metabolico glucidico delle nostre

cellule mentre il riboso partecipa alla costituzione degli acidi nucleici.

DISACCARIDI

Sono formati da due monosaccaridi, uniti con legame etere (tra 2 OH-) (legame

glucosidico). I più importanti in biochimica umana sono:

SACCAROSO = GLUCOSO + FRUTTOSO (è lo zucchero di canna)

LATTOSO = GLUCOSO + GALATTOSO (è lo zucchero del latte)

MALTOSO = GLUCOSO + GLUCOSO (è lo zucchero del malto)

POLISACCARIDI

Sono formati dall’unione di molte migliaia di monosaccaridi. In natura hanno

funzione di deposito di energia (glicogeno negli animali e amido nelle piante) oppure

funzioni strutturali (di sostegno: cellulosa nelle piante, chitina negli insetti).

GLICOGENO = POLIMERO RAMIFICATO DEL GLUCOSO

Il glicogeno è il deposito di glucosio degli animali (solo in fegato e muscolo !).

L’amido ha una struttura simile al glicogeno e gli enzimi animali che scindono il

glicogeno sono attivi anche sull’amido (farina!). Invece la cellulosa ha legami 1-4

con una diversa configurazione spaziale dell’ossigeno e gli enzimi animali NON sono

in grado di scinderla in glucosio (come fanno invece i ruminanti, grazie ai batteri

intestinali!).

3. AMMINOACIDI

Contengono un gruppo amminico ed un gruppo carbossilico. Se il gruppo amminico è

α α-amminoacidi

in posizione rispetto al carbossile si chiamano e sono i costituenti

delle proteine.

I 20 amminoacidi “fondamentali” (cioè quelli per cui c’è una tripletta codificante nel

codice genetico) sono caratterizzati da un carbonio centrale (asimmetrico) cui sono

legati: 1 gruppo amminico, 1 gruppo carbossilico, 1 idrogeno e la parte variabile nei

20 diversi amminoacidi fondamentali (indicata con R). Gli aa. nel nostro organismo

sono solo isomeri L (come quello indicato in figura; l’isomero D avrebbe il gruppo

amminico a destra). A seconda delle caratteristiche chimiche di R, gli aa. si

classificano in 5 classi: polari, apolari, carichi, aromatici, solforati.

La grande varietà di gruppi R degli aa. conferisce alle proteine una grande versatilità

chimica (capacità di interazione con gruppi funzionali diversi), e rende ragione del

fatto che esse rappresentano le molecole “utensili” nelle cellule (con funzioni di

catalizzatori, strutturali, di riconoscimento e difesa).

Le proteine sono polimeri di aa. uniti dal legame peptidico (un tipo di legame

ammidico): tra gruppi peptidici di una stessa proteina che si vengono a trovare di

fronte quando la proteina si ripiega si formano ponti idrogeno, che stabilizzano la

β-struttura).

struttura secondaria della proteina (α-elica o


PAGINE

17

PESO

1.51 MB

AUTORE

Atreyu

PUBBLICATO

+1 anno fa


DETTAGLI
Corso di laurea: Corso di laurea in farmacia (Facoltà di Medicina e Chirurgia e di Scienze Matematiche, Fisiche e Naturali)
SSD:
A.A.: 2011-2012

I contenuti di questa pagina costituiscono rielaborazioni personali del Publisher Atreyu di informazioni apprese con la frequenza delle lezioni di PROPEDEUTICA BIOCHIMICA e studio autonomo di eventuali libri di riferimento in preparazione dell'esame finale o della tesi. Non devono intendersi come materiale ufficiale dell'università Tor Vergata - Uniroma2 o del prof Coletta Massimiliano.

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